皱纹盘鲍组织蛋白酶L的分离纯化、性质分析及分子克隆
| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-11页 |
| 主要符号表 | 第11-12页 |
| 第1章 前言 | 第12-18页 |
| ·鲍鱼 | 第12-13页 |
| ·养殖现状 | 第13页 |
| ·贝类免疫系统的研究 | 第13-14页 |
| ·半胱氨酸蛋白酶 | 第14-15页 |
| ·组织蛋白酶 L | 第15-17页 |
| ·研究的目的及意义 | 第17-18页 |
| 第2章 材料与方法 | 第18-36页 |
| ·原料 | 第18页 |
| ·试剂 | 第18-19页 |
| ·树脂 | 第18页 |
| ·荧光底物 | 第18页 |
| ·蛋白酶抑制剂 | 第18页 |
| ·电泳相关试剂 | 第18页 |
| ·分子克隆相关试剂 | 第18-19页 |
| ·实验所用溶液及其配制 | 第19-21页 |
| ·纯化及克隆试剂 | 第19页 |
| ·TRICINE-SDS-PAGE 所用溶液 | 第19-20页 |
| ·SDS-PAGE 配制所用溶液 | 第20页 |
| ·普通银染 | 第20页 |
| ·快速银染色 | 第20-21页 |
| ·所用仪器 | 第21页 |
| ·实验方法 | 第21-36页 |
| ·SDS-PAGE、普通银染色和快速银染色 | 第21-24页 |
| ·蛋白浓度的测定 | 第24-25页 |
| ·多克隆抗体的制备 | 第25-26页 |
| ·酶活力的测定 | 第26页 |
| ·组织蛋白酶 L 的分离纯化 | 第26-27页 |
| ·性质分析 | 第27-30页 |
| ·分子克隆 | 第30-36页 |
| 第3章 结果与分析 | 第36-56页 |
| ·抗体的制备 | 第36-38页 |
| ·氨基酸的合成 | 第36-37页 |
| ·合成小肽纯度的检测 | 第37-38页 |
| ·抗体的效价测定 | 第38页 |
| ·组织蛋白酶 L 的分离纯化 | 第38-44页 |
| ·组织蛋白酶部位的测定 | 第38页 |
| ·硫酸铵盐析 | 第38-39页 |
| ·组织蛋白酶 L 的分离纯化 | 第39-40页 |
| ·组织蛋白酶 L 的分子量 | 第40-44页 |
| ·组织蛋白酶 L 的性质分析 | 第44-48页 |
| ·组织蛋白酶 L 的最 PH 值和 PH 稳定性 | 第44-45页 |
| ·组织蛋白酶 L 的最适温度和热稳定性 | 第45-46页 |
| ·底物特异性的研究和动力学研究 | 第46页 |
| ·抑制剂的作用效果 | 第46-47页 |
| ·金属离子的作用 | 第47页 |
| ·各部位金属离子的测定 | 第47-48页 |
| ·组织蛋白酶 L 在皱纹盘鲍体内的分布 | 第48-49页 |
| ·组织蛋白酶 L 的分子克隆 | 第49-50页 |
| ·性腺总 RNA 的提取 | 第49-50页 |
| ·RACE-PCR 扩增结果 | 第50页 |
| ·组织蛋白酶 L 的基因的分析 | 第50-56页 |
| ·组织蛋白酶 L 的序列分析 | 第50-51页 |
| ·组织蛋白酶 L 的氨基酸分析 | 第51-52页 |
| ·不同物种组织蛋白酶 L 比对 | 第52-53页 |
| ·二级结构预测 | 第53-55页 |
| ·三级结构预测 | 第55-56页 |
| 第4章 讨论 | 第56-58页 |
| 第5章 结论与展望 | 第58-60页 |
| ·结论 | 第58-59页 |
| ·创新点 | 第59页 |
| ·展望 | 第59-60页 |
| 致谢 | 第60-61页 |
| 参考文献 | 第61-66页 |
| 在校期间发表的学术论文 | 第66页 |
