摘要 | 第1-6页 |
Abstract | 第6-9页 |
第1章 嘧啶核苷酸酶SDT1 蛋白的结构与功能研究 | 第9-53页 |
·酿酒酵母源SDT1 蛋白研究进展 | 第9-26页 |
·HALO 酸水解酶家族概述 | 第9-19页 |
·HAD 水解酶大家族与其它Rossmann 型折叠花样家族的关联 | 第10-12页 |
·HAD 水解酶大家族在核心Rossmannoid 结构域上的变化 | 第12-13页 |
·HAD 水解酶大家族的保守结构特征 | 第13-15页 |
·HAD 水解酶大家族的帽子结构域 | 第15-18页 |
·HAD 水解酶大家族的帽子结构域在催化水解中的作用 | 第18-19页 |
·核苷酸酶家族概述 | 第19-24页 |
·大肠杆菌源的胞质核苷酸酶 | 第21-22页 |
·胞质内的核糖核苷酸酶 | 第22-24页 |
·SDT1 蛋白研究进展 | 第24-26页 |
·实验方法和结果 | 第26-39页 |
·SDT1(26-280)-pET-22b 质粒构建 | 第26-28页 |
·SDT1(26-280)的蛋白表达与纯化 | 第28-31页 |
·SDT1(26-280)的酶活测定 | 第31-32页 |
·SDT1(26-280)蛋白的晶体生长条件筛选、优化及晶体衍射数据收集 | 第32-34页 |
·SDT1(26-280)蛋白的衍射数据的处理及结构解析 | 第34-36页 |
·SDT1(26-280)的模型与电子密度图的吻合情况 | 第36-37页 |
·SDT1(26-280)蛋白D61A 突变体的质粒构建、表达纯化、晶体生长以及底物的浸泡 | 第37-39页 |
·SDT1(26-280)蛋白晶体结构分析以及D61A 突变体与底物相互作用的讨论 | 第39-48页 |
·SDT1(26-280)蛋白的序列分析 | 第39-40页 |
·SDT1(26-280)蛋白的整体晶体结构 | 第40-45页 |
·SDT1 与其它核苷酸酶结构的比较 | 第45-46页 |
·SDT1 的D61A 突变体与底物的复合物结构揭示了SDT1 与底物的结合模式 | 第46-48页 |
本章小结 | 第48-49页 |
参考文献 | 第49-53页 |
第2章 酿酒酵母PAF1 复合物亚基CDC73 蛋白结构与功能研究 | 第53-79页 |
·PAF1 复合物与CDC73 蛋白的研究进展 | 第53-64页 |
·PAF1 复合物的发现 | 第53-54页 |
·PAF1 复合物参与到转录循环中的过程 | 第54-57页 |
·与PAF1 复合物功能密切相关的生物学过程 | 第57-62页 |
·修饰组蛋白 | 第57-59页 |
·影响端粒长度和端粒沉默 | 第59页 |
·影响RNA 聚合酶II 的C 端结构域2 位丝氨酸磷酸化 | 第59页 |
·影响转录的延伸 | 第59-61页 |
·影响mRNA 的3’-末端结构并招募mRNA 的3’-末端切割因子 | 第61页 |
·影响snoRNA 的3′末端结构 | 第61-62页 |
·与PAF1 复合物有直接相互作用的因子 | 第62-63页 |
·CDC73 的研究进展 | 第63-64页 |
·实验方法和结果 | 第64-69页 |
·CDC73 (235-393)-pET-22b 质粒构建 | 第64-65页 |
·CDC73 (235-393)蛋白的表达与纯化 | 第65-66页 |
·CDC73 (235-393)蛋白的晶体筛选、数据收集及初步处理 | 第66-67页 |
·CDC73 (235-393)蛋白的结构解析及模型质量分析 | 第67-68页 |
·CDC73 (235-393)蛋白的GTPase 活性的测定 | 第68-69页 |
·CDC73 (235-393)蛋白晶体结构分析与讨论 | 第69-73页 |
·CDC73 (235-393)蛋白的序列分析及它的整体结构 | 第69-70页 |
·CDC73 (235-393)与其它小G 蛋白的结构比对 | 第70-72页 |
·CDC73 是否是一个G 蛋白 | 第72-73页 |
本章小结与展望 | 第73-74页 |
参考文献 | 第74-79页 |
附录1 试剂与电泳配方 | 第79-80页 |
附录2 Top10 感受态细胞的制作 | 第80页 |
附录3 质粒图谱 | 第80-82页 |
附录4 质粒的小量抽提 | 第82-83页 |
致谢 | 第83-84页 |
在读期间发表的学术论文与取得的研究成果 | 第84-85页 |