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光谱法研究血红素类蛋白与配体的相互作用

Abstract第1-6页
目录第6-9页
引言第9-11页
1 文献综述第11-36页
   ·蛋白质与生物活性小分子的直接相互作用第11-18页
     ·金属酶蛋白与各种生物小分子的直接相互作用第11-12页
     ·血清蛋白与各种小分子的相互作用第12-18页
   ·血红素类蛋白的研究进展第18-27页
     ·血红素蛋白第18-19页
     ·肌红蛋白的研究进展第19-24页
     ·细胞色素b5的研究进展第24-27页
   ·主要研究方法第27-34页
     ·紫外-可见吸收光谱第29-31页
     ·荧光光谱第31页
     ·圆二色光谱第31-34页
   ·本论文的主要研究内容第34-36页
2 细胞色素b5与金属离子的相互作用第36-55页
   ·材料与方法第36-39页
     ·试剂与仪器第36-37页
     ·实验方法第37-39页
   ·结果与分析第39-54页
     ·细胞色素b5与Cu(Ⅱ)的相互作用第39-45页
     ·细胞色素b5与Fe(Ⅲ)的相互作用第45-49页
     ·细胞色素b5与Fe(Ⅱ)的相互作用第49-54页
   ·本章小结第54-55页
3 肌红蛋白活性中心血红素铁与多种金属离子的相互作用第55-63页
   ·材料与方法第55-56页
     ·试剂与仪器第55页
     ·实验方法第55-56页
   ·结果与分析第56-62页
     ·离子浓度对金属离子与Mb(WT)相互作用的影响第56-58页
     ·作用时间对金属离子与Mb(WT)相互作用的影响第58-60页
     ·作用温度对金属离子与Mb(WT)相互作用的影响第60-62页
   ·本章小结第62-63页
4 肌红蛋白突变体K56D与金属离子的相互作用第63-84页
   ·材料与方法第63-67页
     ·试剂与仪器第63-64页
       ·实验方法第64-67页
   ·结果与分析第67-83页
     ·Mb(K56D)与Cu(Ⅱ)的相互作用第67-74页
     ·Mb(K56D)与Fe(Ⅲ)的相互作用第74-80页
     ·表面氨基酸的替换对蛋白质结构的影响第80-83页
   ·本章小结第83-84页
5 肌红蛋白(WT,K56D)与PEG系列的配位反应研究第84-107页
   ·材料与方法第84-85页
     ·试剂与仪器第84-85页
     ·实验方法第85页
   ·结果与分析第85-105页
     ·Mb(WT)与PEG400的配位反应第85-90页
     ·Mb(WT)与PEG200的配位反应第90-94页
     ·Mb(K56D)与PEG400的配位反应第94-98页
     ·Mb(K56D)与PEG200的配位反应第98-102页
     ·Mb(WT)与各种PEG配位反应比较第102-105页
   ·本章小结第105-107页
6 细胞色素b5和肌红蛋白稳定性研究第107-115页
   ·材料与方法第107-108页
     ·试剂与仪器第107页
     ·实验方法第107-108页
   ·结果与分析第108-114页
     ·细胞色素b5稳定性研究第108-111页
     ·肌红蛋白及其突变体D44K稳定性研究第111-114页
   ·本章小结第114-115页
结论第115-117页
展望第117-118页
创新点摘要第118-119页
参考文献第119-134页
附录A 缩略语表第134-135页
攻读博士学位期间发表学术论文情况第135-136页
致谢第136-137页
作者简介第137-138页

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