| 1 前言 | 第1-30页 |
| ·琼胶酶的研究进展 | 第10-17页 |
| ·琼胶酶的分类 | 第10页 |
| ·琼胶酶的作用机制 | 第10页 |
| ·琼胶酶的来源 | 第10-12页 |
| ·微生物琼胶酶的酶系及其酶学性质 | 第12-14页 |
| ·琼胶酶的分子生物学研究 | 第14-15页 |
| ·琼胶酶的应用研究 | 第15-17页 |
| ·蛋白质三级结构预测 | 第17-30页 |
| ·蛋白质三级结构预测方法 | 第17-19页 |
| ·同源模建 | 第19-24页 |
| ·相关的软件简介 | 第24-30页 |
| 2 琼胶降解酶A的三维结构模型构建 | 第30-70页 |
| ·琼胶降解酶A的三维结构模型构建和分析 | 第30-62页 |
| ·研究背景 | 第30页 |
| ·实验工具 | 第30页 |
| ·实验过程和结果 | 第30-60页 |
| ·序列相似性搜索-BLASTp | 第30-32页 |
| ·模体搜索 | 第32-34页 |
| ·结构域分析 | 第34-36页 |
| ·部分模板分子的结构与功能分析 | 第36-37页 |
| ·三维结构模建 | 第37-60页 |
| ·讨论 | 第60-62页 |
| ·催化腔分析与复合物模型 | 第62-70页 |
| ·研究背景 | 第62-63页 |
| ·实验工具和计算方法 | 第63页 |
| ·N端结构域的底物特异性分析 | 第63-66页 |
| ·过程和结果-FlexiDock方法获得复合物模型 | 第66-69页 |
| ·琼胶降解酶A的N端结构域的研究 | 第66-68页 |
| ·琼胶降解酶A的C端结构域的研究 | 第68-69页 |
| ·讨论 | 第69-70页 |
| 3 琼胶降解酶B的三维结构模型构建 | 第70-93页 |
| ·琼胶降解酶B的三维结构模型构建和分析 | 第70-87页 |
| ·研究背景 | 第70页 |
| ·实验工具 | 第70页 |
| ·实验方法和结果 | 第70-86页 |
| ·序列相似性搜索-BLASTp | 第70页 |
| ·模体搜索 | 第70-72页 |
| ·三维模型方法介绍 | 第72页 |
| ·FUGUE模块分析和构建琼胶降解酶B结构 | 第72-78页 |
| ·GeneFold模块分析和构建琼胶降解酶B结构 | 第78-80页 |
| ·模型和序列对位分析 | 第80-86页 |
| ·小结 | 第86-87页 |
| ·对接方法研究催化腔 | 第87-93页 |
| ·研究背景 | 第87页 |
| ·实验工具 | 第87页 |
| ·实验方法和结果--分子对接方法辅助分析催化腔 | 第87-92页 |
| ·自动分子对接软件AutoDock介绍 | 第87-88页 |
| ·AutoDock对FUGUE和GENEFOLD提供结构的对接实验 | 第88-89页 |
| ·AutoDock对接实验结果 | 第89-92页 |
| ·讨论 | 第92-93页 |
| 4 琼胶降解酶A的定点突变实验 | 第93-96页 |
| ·研究背景 | 第93-94页 |
| ·实验材料和方法 | 第94-95页 |
| ·实验材料 | 第94页 |
| ·菌株和质粒 | 第94页 |
| ·试剂 | 第94页 |
| ·培养基 | 第94页 |
| ·引物 | 第94页 |
| ·实验方法 | 第94-95页 |
| ·PCR介导的定点突变 | 第94-95页 |
| ·酶的表达 | 第95页 |
| ·酶活力测定 | 第95页 |
| ·结果和讨论 | 第95-96页 |
| 参考文献 | 第96-102页 |
| 致谢 | 第102页 |