提要 | 第1-6页 |
中文摘要 | 第6-8页 |
Abstract | 第8-12页 |
第1章 绪论 | 第12-21页 |
·晶状体蛋白的生理及功能 | 第12-14页 |
·α-晶状体蛋白 | 第12-13页 |
·β-晶状体蛋白 | 第13-14页 |
·γ-晶状体蛋白 | 第14页 |
·α-晶状体蛋白的分子伴侣效应 | 第14-17页 |
·分子伴侣的作用机制 | 第14-15页 |
·α-晶状体蛋白分子伴侣效应的分子学基础 | 第15页 |
·翻译后修饰(PTM)对α-晶状体蛋白的影响 | 第15-17页 |
·αB-晶状体蛋白 | 第17-21页 |
·αB-晶状体蛋白分子学基础 | 第17-18页 |
·αB-晶状体蛋白的作用机制 | 第18-19页 |
·αB-晶状体蛋白与白内障 | 第19-21页 |
第2章 材料与方法 | 第21-27页 |
·实验材料 | 第21-22页 |
·实验对象 | 第21页 |
·实验药品与试剂 | 第21页 |
·实验仪器 | 第21-22页 |
·实验方法 | 第22-27页 |
·大鼠晶状体蛋白的提取 | 第22页 |
·样品总蛋白浓度测定 | 第22-24页 |
·SDS-PAGE(聚丙烯酰胺)凝胶电泳 | 第24-25页 |
·αB-晶状体蛋白蛋白印记及反应显色 | 第25页 |
·β-action loading control 蛋白印记及反应显色 | 第25-26页 |
·数据处理 | 第26-27页 |
第3章 结果 | 第27-29页 |
·经 ECL 显色曝光照片照相结果 | 第27页 |
·Bandscan 方法扫描分析各组样品蛋白条带的灰度值 | 第27-28页 |
·各周龄大鼠晶状体样品蛋白条带的灰度值比较 | 第28-29页 |
第4章 讨论 | 第29-34页 |
·αB-晶状体蛋白的时相性变化 | 第29-30页 |
·αB-晶状体蛋白与蛋白质水解酶体系 | 第30-32页 |
·Calpain 家族 | 第30页 |
·Caspase 家族 | 第30页 |
·二肽基肽酶家族 | 第30-32页 |
·αB-晶状体蛋白与白内障 | 第32-34页 |
第5章 结论 | 第34-35页 |
参考文献 | 第35-40页 |
作者简介及在学期间所取得的科研成果 | 第40-41页 |
致谢 | 第41页 |