| 摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4页 |
| 第一章 绪论 | 第8-16页 |
| 1.1 维生素C及其衍生物 | 第8-9页 |
| 1.2 AA-2G概述 | 第9-12页 |
| 1.2.1 AA-2G的性质 | 第9-10页 |
| 1.2.2 AA-2G的功能和用途 | 第10页 |
| 1.2.3 AA-2G的优点 | 第10-11页 |
| 1.2.4 AA-2G的研究进展 | 第11页 |
| 1.2.5 AA-2G的合成方法 | 第11-12页 |
| 1.2.6 AA-2G的分离纯化 | 第12页 |
| 1.3 CGTase概述 | 第12-14页 |
| 1.3.1 CGTase催化机制 | 第12-13页 |
| 1.3.2 CGTase的固定化 | 第13-14页 |
| 1.4 立题依据 | 第14-15页 |
| 1.5 本论文的主要研究内容 | 第15-16页 |
| 第二章 材料与方法 | 第16-23页 |
| 2.1 材料 | 第16-17页 |
| 2.1.1 酶液来源 | 第16页 |
| 2.1.2 试剂与仪器 | 第16-17页 |
| 2.1.3 缓冲液配制 | 第17页 |
| 2.2 分析方法 | 第17-20页 |
| 2.2.1 酶活的测定方法 | 第17-18页 |
| 2.2.2 AA-2G合成反应的初始条件 | 第18页 |
| 2.2.3 反应液样品处理方法 | 第18页 |
| 2.2.4 转化产物中AA-2G的鉴定 | 第18-19页 |
| 2.2.5 AA-2G HPLC检测方法 | 第19-20页 |
| 2.2.6 酶法转化合成AA-2G单因素正交设计 | 第20页 |
| 2.3 固定化方法 | 第20-23页 |
| 2.3.1 包埋固定化方法 | 第20-21页 |
| 2.3.2 吸附固定化方法 | 第21页 |
| 2.3.3 载体结合固定化方法 | 第21-22页 |
| 2.3.4 固定化酶反应初始条件 | 第22页 |
| 2.3.5 固定化酶性能评价 | 第22-23页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第23-42页 |
| 3.1 CGT-SL转化合成AA-2G条件优化 | 第23-29页 |
| 3.1.1 转化产物的确定 | 第23-24页 |
| 3.1.2 糖基供体种类对CGT-SL转化合成AA-2G的影响 | 第24页 |
| 3.1.3 CGT-SL转化合成AA-2G的单因素实验 | 第24-28页 |
| 3.1.4 正交试验设计 | 第28-29页 |
| 3.2 CGT-SL的固定化 | 第29-38页 |
| 3.2.1 包埋法固定化CGT-SL综合性能比较分析 | 第29-33页 |
| 3.2.2 吸附法固定化CGT-SL综合性能比较分析 | 第33-35页 |
| 3.2.3 载体结合法固定化CGT-SL综合性能比较分析 | 第35-38页 |
| 3.2.4 固定化方法综合性能比较 | 第38页 |
| 3.3 固定化酶酶学性质及利用固定化酶转化合成AA-2G | 第38-42页 |
| 3.3.1 pH对固定化酶转化合成AA-2G的影响 | 第38-39页 |
| 3.3.2 温度对固定化CGT-SL转化合成AA-2G的影响 | 第39-40页 |
| 3.3.3 底物浓度对固定化CGT-SL转化合成AA-2G的影响 | 第40-42页 |
| 主要结论与展望 | 第42-44页 |
| 主要结论 | 第42-43页 |
| 展望 | 第43-44页 |
| 致谢 | 第44-46页 |
| 参考文献 | 第46-51页 |
| 附录:作者在攻读硕士学位期间发表的论文 | 第51页 |
