| 致谢 | 第6-7页 |
| 摘要 | 第7-10页 |
| Abstract | 第10-13页 |
| 缩写 | 第14-21页 |
| 第一部分 | 第21-64页 |
| 第1章 地龙的研究进展 | 第22-32页 |
| 1.1 地龙溶栓药效的研究进展 | 第22-30页 |
| 1.1.1 蚯蚓纤溶酶的分离纯化 | 第23-29页 |
| 1.1.2 蚯蚓纤溶酶药效学的研究 | 第29-30页 |
| 1.1.3 蚯蚓纤溶酶的蛋白空间结构 | 第30页 |
| 1.2 地龙蛋白质组学的研究 | 第30-31页 |
| 1.3 研究内容与意义 | 第31-32页 |
| 第2章 普通干燥与冷冻干燥赤子爱胜蚓(Eisenia fetida)的溶栓活性比较与差异蛋白质组学分析 | 第32-64页 |
| 2.1 引言 | 第32-33页 |
| 2.2 实验材料与方法 | 第33-43页 |
| 2.2.1 实验试剂 | 第33页 |
| 2.2.2 实验仪器 | 第33-34页 |
| 2.2.3 地龙的干燥处理 | 第34页 |
| 2.2.4 溶栓活性的测定 | 第34-35页 |
| 2.2.5 普通SDS-PAGE与纤维蛋白酶谱法分析 | 第35-38页 |
| 2.2.6 双向电泳分析 | 第38-43页 |
| 2.3 实验结果 | 第43-57页 |
| 2.3.1 干燥处理后的地龙 | 第43-44页 |
| 2.3.2 溶栓活性的比较分析 | 第44-47页 |
| 2.3.3 纤维蛋白酶谱法分析结果 | 第47-49页 |
| 2.3.4 地龙蛋白质组学的2-DE分析结果 | 第49-52页 |
| 2.3.5 差异蛋白质的鉴定与分析 | 第52-57页 |
| 2.4 分析与讨论 | 第57-63页 |
| 2.4.1 普通干燥与冷冻干燥地龙不同溶栓活性的机理探讨 | 第58-61页 |
| 2.4.2 不同干燥工艺对地龙其他蛋白的影响 | 第61-63页 |
| 2.5 总结 | 第63-64页 |
| 第二部分 | 第64-180页 |
| 第3章 造血丝氨酸蛋白酶及其酶切特异性 | 第65-98页 |
| 3.1 免疫系统 | 第65-66页 |
| 3.2 肥大细胞 | 第66-77页 |
| 3.2.1 肥大细胞的异质性 | 第67-68页 |
| 3.2.2 肥大细胞颗粒体 | 第68-73页 |
| 3.2.3 肥大细胞的激活途径 | 第73-75页 |
| 3.2.4 肥大细胞的免疫功能 | 第75-77页 |
| 3.3 丝氨酸蛋白酶 | 第77-94页 |
| 3.3.1 丝氨酸蛋白酶的催化机制 | 第78-79页 |
| 3.3.2 胰凝乳蛋白酶样丝氨酸蛋白酶 | 第79-81页 |
| 3.3.3 颗粒体相关丝氨酸蛋白酶 | 第81-82页 |
| 3.3.4 肥大细胞糜蛋白酶 | 第82-93页 |
| 3.3.5 肥大细胞的防御功能 | 第93-94页 |
| 3.4 中性粒细胞 | 第94-95页 |
| 3.5 细胞毒性T淋巴细胞与颗粒酶B | 第95-96页 |
| 3.6 研究内容与意义 | 第96-98页 |
| 第4章 大鼠黏膜肥大细胞蛋白酶(rMCP)-2的延伸酶切特异性及其提高肠道渗透性作用的分析研究 | 第98-140页 |
| 4.1 引言 | 第98-99页 |
| 4.2 实验材料与方法 | 第99-118页 |
| 4.2.1 实验试剂 | 第99-100页 |
| 4.2.2 实验仪器 | 第100页 |
| 4.2.3 rMCP-2重组基因的克隆 | 第100-106页 |
| 4.2.4 重组rMCP-2的表达、分离纯化与激活 | 第106-108页 |
| 4.2.5 噬菌体展示技术测定rMCP-2的延伸酶切特异性 | 第108-110页 |
| 4.2.6 新型重组蛋白底物验证rMCP-2的酶切特异性 | 第110-114页 |
| 4.2.7 rMCP-2体内潜在底物的筛选 | 第114页 |
| 4.2.8 SDS-PAGE与2-DE对大鼠肠道上皮组织蛋白质组的分析 | 第114-116页 |
| 4.2.9 rMCP-2对肠道紧密连接蛋白的筛选 | 第116-118页 |
| 4.3 实验结果 | 第118-136页 |
| 4.3.1 重组rMCP-2的表达、分离纯化与激活 | 第118-119页 |
| 4.3.2 噬菌体展示技术对rMCP-2延伸酶切特异性的分析结果 | 第119-124页 |
| 4.3.3 2-Trx型重组蛋白底物对rMCP-2酶切特异性的验证 | 第124-127页 |
| 4.3.4 rMCP-2体内潜在底物的筛选 | 第127-131页 |
| 4.3.5 rMCP-2在大鼠肠道上皮组织中靶标底物的鉴定 | 第131-133页 |
| 4.3.6 rMCP-2对重组紧密连接蛋白的筛选 | 第133-136页 |
| 4.4 分析与讨论 | 第136-138页 |
| 4.5 总结 | 第138-140页 |
| 第5章 人类糜蛋白酶与组织蛋白酶G酶切特异性的比较分析以及对细胞因子的商选择性水解 | 第140-161页 |
| 5.1 引言 | 第140页 |
| 5.2 实验材料与方法 | 第140-144页 |
| 5.2.1 细胞因子与趋化因子 | 第140-141页 |
| 5.2.2 重组HC和hCG的表达合成 | 第141-142页 |
| 5.2.3 噬菌体展示技术测定重组HC和hCG的延伸酶切特异性 | 第142页 |
| 5.2.4 2-Trx型重组蛋白底物与HC和hCG的水解反应 | 第142-143页 |
| 5.2.5 重组HC与hCG对50个重组人类细胞因子/趋化因子的筛选 | 第143-144页 |
| 5.3 实验结果 | 第144-157页 |
| 5.3.1 重组HC与hCG的表达、分离纯化与激活 | 第144-145页 |
| 5.3.2 重组HC与hCG延伸酶切特异性的比较分析 | 第145-148页 |
| 5.3.3 2-Trx型重组蛋白底物对HC与hCG延伸酶切特性的验证 | 第148-153页 |
| 5.3.4 重组HC与hCG对人类细胞因子的高选择性 | 第153-157页 |
| 5.4 分析与讨论 | 第157-159页 |
| 5.5 总结 | 第159-161页 |
| 第6章 负鼠颗粒酶B酶切特异性的分析及其在哺乳动物抗菌免疫系统进化中的作用 | 第161-177页 |
| 6.1 引言 | 第161-162页 |
| 6.2 实验材料与方法 | 第162-166页 |
| 6.2.1 实验材料与仪器 | 第162页 |
| 6.2.2 重组负鼠grathepsodenase与人类Gzm B的表达合成 | 第162-163页 |
| 6.2.3 显色底物法测定负鼠grathepsodenase的初级酶切特异性 | 第163-165页 |
| 6.2.4 2-Trx型重组蛋白底物分析比较负鼠grathepsodenase与人类Gzm B的酶切特异性 | 第165-166页 |
| 6.3 实验结果 | 第166-175页 |
| 6.3.1 重组负鼠grathepsodenase与人类Gzm B的表达、分离纯化与激活 | 第166-168页 |
| 6.3.2 重组负鼠grathepsodenase的初级酶切特异性 | 第168-170页 |
| 6.3.3 负鼠grathepsodenase与人类Gzm B延伸酶切特异性的比较分析 | 第170-175页 |
| 6.4 讨论与展望 | 第175-177页 |
| 第7章 总结与展望 | 第177-180页 |
| 7.1 总结 | 第177-178页 |
| 7.2 展望 | 第178-180页 |
| 参考文献 | 第180-201页 |
| 作者简介 | 第201-202页 |
