| 摘要 | 第1-9页 |
| ABSTRACT | 第9-11页 |
| 1 文献综述 | 第11-22页 |
| ·L‐赖氨酸 | 第11页 |
| ·抗菌蛋白 | 第11-12页 |
| ·氨基酸氧化酶 | 第12-13页 |
| ·L‐赖氨酸氧化酶 | 第13-18页 |
| ·L‐赖氨酸氧化酶的来源及分类 | 第13-14页 |
| ·L‐赖氨酸氧化酶的反应机制 | 第14-16页 |
| ·Lod A 的基因研究 | 第16-17页 |
| ·Lod A 的晶体结构 | 第17-18页 |
| ·Lod B 的研究 | 第18-19页 |
| ·赖氨酸氧化酶的功能及应用 | 第19-21页 |
| ·介导某些革兰氏阴性菌生物薄膜的分化与凋亡 | 第19页 |
| ·抗菌活性 | 第19-20页 |
| ·抗肿瘤药物 | 第20页 |
| ·生物传感器 | 第20页 |
| ·测定血浆和血清中内的赖氨酸含量 | 第20-21页 |
| ·本文的主要研究内容 | 第21-22页 |
| 2 材料与方法 | 第22-38页 |
| ·实验材料 | 第22-26页 |
| ·基因来源、菌株及质粒 | 第22页 |
| ·酶试剂及试剂盒 | 第22页 |
| ·主要实验试剂 | 第22-23页 |
| ·主要实验仪器设备 | 第23-24页 |
| ·培养基及相关溶液与试剂的配置 | 第24-26页 |
| ·实验方法 | 第26-38页 |
| ·Lod A 的诱导表达 | 第27-28页 |
| ·Lod A 的亲和纯化 | 第28-29页 |
| ·Lod A 的蛋白检测 | 第29-30页 |
| ·Lod B 的诱导表达 | 第30-31页 |
| ·Lod B 的亲和纯化 | 第31-32页 |
| ·Lod A/B 共表达的诱导表达 | 第32页 |
| ·Lod A/B 共表达的亲和纯化 | 第32-33页 |
| ·赖氨酸氧化酶的蛋白定量 | 第33-34页 |
| ·Western Blot 鉴定含 His 标签的目的蛋白的表达 | 第34页 |
| ·Western Blot 鉴定含 GST 标签的目的蛋白的表达 | 第34-35页 |
| ·赖氨酸氧化酶的酶活测定 | 第35-36页 |
| ·非变性胶及活性染色 | 第36-38页 |
| 3 结果与讨论 | 第38-59页 |
| ·Lod A 的表达与纯化 | 第38-40页 |
| ·Lod A 凝胶过滤层析 | 第40-41页 |
| ·Lod B 蛋白的表达与纯化 | 第41-43页 |
| ·Lod B 凝胶过滤层析 | 第43-45页 |
| ·Lod A/ B 共表达与纯化 | 第45-46页 |
| ·Lod A/B 凝胶过滤层析 | 第46-48页 |
| ·Lod A/B 蛋白的进一步纯化 | 第48页 |
| ·Lod A/B 经 Q 柱纯化后进行凝胶过滤层析 | 第48-50页 |
| ·Western Blot 鉴定目的蛋白的表达 | 第50-51页 |
| ·非变性胶检测酶活 | 第51-53页 |
| ·L‐赖氨酸氧化酶的蛋白定量 | 第53-54页 |
| ·L‐赖氨酸氧化酶的酶活测定 | 第54-57页 |
| ·L‐赖氨酸氧化酶活性重建初步研究 | 第57-59页 |
| 4 结论 | 第59-60页 |
| 5 参考文献 | 第60-65页 |
| 致谢 | 第65页 |
