| 中文摘要 | 第1-4页 |
| ABSTRACT | 第4-8页 |
| 第一章 国内外研究进展 | 第8-66页 |
| ·ApoE研究进展 | 第8-12页 |
| ·ApoE的结构 | 第8-10页 |
| ·ApoE与脂蛋白的代谢 | 第10-11页 |
| ·ApoE与磷脂水平的变化 | 第11页 |
| ·ApoE2与第三类高脂血病 | 第11页 |
| ·ApoE4与心脏病 | 第11-12页 |
| ·ApoE与动脉硬化 | 第12页 |
| ·ApoE对神经突的伸展调节 | 第12页 |
| ·ApoE, Aβ和AD | 第12页 |
| ·蛋白质的来源 | 第12-13页 |
| ·蛋白质化学合成 | 第13-26页 |
| ·蛋白质的化学合成 | 第13-14页 |
| ·氨基酸的保护策略 | 第14-15页 |
| ·氨基酸的连接方法 | 第15-17页 |
| ·固相多肽合成(SPPS) | 第17-18页 |
| ·蛋白质的连接(Protein ligation) | 第18-21页 |
| ·蛋白质的天然化学连接 | 第21-26页 |
| ·从基因到蛋白质 | 第26-35页 |
| ·基因重组 | 第26-27页 |
| ·表达体系 | 第27-28页 |
| ·表达载体的要素 | 第28-31页 |
| ·常用的表达载体 | 第31-33页 |
| ·不常用的编码子 | 第33页 |
| ·蛋白质的稳定性，N-端规则及氨基肽酶 | 第33-35页 |
| ·融合蛋白质及标记物去除方法 | 第35-46页 |
| ·融合蛋白质 | 第35页 |
| ·标记物的作用 | 第35-36页 |
| ·融合蛋白质的标记物 | 第36-38页 |
| ·标记物的去除方法 | 第38-46页 |
| ·Intein及相关蛋白质 | 第46-60页 |
| ·Intein的起源，分布及相关的蛋白质 | 第46-48页 |
| ·结构与机理 | 第48-56页 |
| ·交叉拼接 | 第56-57页 |
| ·Intein应用 | 第57-60页 |
| ·RAP研究进展 | 第60-63页 |
| ·RAP是存在于ER的LDL受体家族的伴侣蛋白 | 第61-62页 |
| ·RAP的结构特征 | 第62-63页 |
| ·小结 | 第63-66页 |
| 第二章 实验部分 | 第66-84页 |
| ·仪器及试剂 | 第66页 |
| ·在实验过程中的涉及的蛋白质的命名及说明 | 第66-68页 |
| ·操作过程 | 第68-84页 |
| ·表达质粒体的构建及变异 | 第68页 |
| ·蛋白质的表达 | 第68-70页 |
| ·同位素标记的蛋白质的制备 | 第70页 |
| ·蛋白质的纯化过程 | 第70-74页 |
| ·凝血因子Xa酶切 | 第74-75页 |
| ·溴化氰切断蛋白质 | 第75-76页 |
| ·蛋白质的拼接与纯化 | 第76-79页 |
| ·蛋白质结合脂能力(Lipid binding assay)的测定 | 第79-80页 |
| ·圆二色光谱（Circular dichroism spectroscopy）的应用 | 第80-82页 |
| ·蛋白质的交联反应 | 第82-84页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第84-139页 |
| ·利用蛋白质拼接法制备ApoE | 第84-126页 |
| ·蛋白质拼接的策略 | 第84-85页 |
| ·ApoE 羧酸端及相关的蛋白质 | 第85-104页 |
| ·ApoE 氨基端及相关的蛋白质 | 第104-114页 |
| ·利用蛋白质拼接法制备ApoE及片段同位素标记的apoE | 第114-126页 |
| ·pTWIN1的变异及自裂解的禁阻 | 第126-129页 |
| ·假设及引物设计 | 第126-127页 |
| ·实验结果 | 第127-129页 |
| ·小结 | 第129页 |
| ·RAP蛋白质结构的初步研究 | 第129-139页 |
| ·RAP及相其相关片段的表达 | 第129页 |
| ·RAP及其片段的凝血因子Xa酶切 | 第129-133页 |
| ·RAP的功能片段结构 | 第133-135页 |
| ·RAP的自结合实验(交联实验，cross-linking) | 第135-136页 |
| ·RAP的功能片段3的易变性 | 第136-137页 |
| ·RAP的脂结合实验 | 第137-138页 |
| ·小结 | 第138-139页 |
| 第四章 结论与意义 | 第139-140页 |
| 参考文献 | 第140-154页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第154-155页 |
| 附录 | 第155-158页 |
| 致谢 | 第158页 |
