| 第一章 文献综述 | 第1-33页 |
| ·前言 | 第9-11页 |
| ·甲壳动物免疫系统 | 第11-16页 |
| ·细胞免疫 | 第11-13页 |
| ·体液免疫 | 第13-16页 |
| ·抗菌肽(蛋白) | 第16-24页 |
| ·抗菌肽的分类 | 第16-18页 |
| ·抗菌肽的作用机理 | 第18-20页 |
| ·对虾抗菌肽 | 第20-24页 |
| ·铁蛋白 | 第24-27页 |
| ·铁蛋白的结构 | 第24-25页 |
| ·铁蛋白的分类 | 第25页 |
| ·铁蛋白的功能 | 第25-27页 |
| ·蜕皮抑制激素的研究进展 | 第27-29页 |
| ·功能基因的体外重组表达 | 第29-31页 |
| ·分类 | 第29-30页 |
| ·E. coli 和P. pastoris 表达系统的优缺点 | 第30-31页 |
| ·展望 | 第31-32页 |
| ·本研究的内容和意义 | 第32-33页 |
| 第二章 中国明对虾抗菌蛋白crustin 基因的克隆与功能分析 | 第33-69页 |
| 第一节 中国明对虾抗菌蛋白CruFc-1 基因的克隆及序列分析 | 第33-45页 |
| ·材料与方法 | 第33-37页 |
| ·结果 | 第37-43页 |
| ·讨论 | 第43-45页 |
| 第二节 CruFc-1 基因5’上游侧翼序列的扩增 | 第45-52页 |
| ·材料与方法 | 第45-48页 |
| ·结果 | 第48-51页 |
| ·讨论 | 第51-52页 |
| 第三节 CruFc-1 与CshFc 在大肠杆菌中的重组表达与分离纯化 | 第52-58页 |
| ·材料与方法 | 第52-55页 |
| ·结果 | 第55-57页 |
| ·讨论 | 第57-58页 |
| 第四节 CruFc-1 在毕赤酵母中的重组表达与发酵参数的确定 | 第58-69页 |
| ·材料与方法 | 第58-62页 |
| ·结果 | 第62-66页 |
| ·讨论 | 第66-69页 |
| 第三章 中国明对虾铁蛋白FcFer 基因的克隆与表达分析 | 第69-84页 |
| ·前言 | 第69页 |
| ·材料与方法 | 第69-71页 |
| ·实验动物 | 第69页 |
| ·FcFer 的克隆 | 第69-70页 |
| ·WSSV 感染实验 | 第70页 |
| ·重金属刺激实验 | 第70-71页 |
| ·FcFer 在E. coli 中的重组表达及分离纯化 | 第71页 |
| ·铁离子摄取实验 | 第71页 |
| ·胶内酶切与质谱鉴定 | 第71页 |
| ·结果 | 第71-82页 |
| ·FcFer 全长cDNA 序列的克隆 | 第71-75页 |
| ·FcFer 的分子系统进化分析 | 第75-77页 |
| ·WSSV 感染后FcFer 转录水平表达量的变化 | 第77-78页 |
| ·金属离子刺激后FcFer 转录水平表达量的变化 | 第78-79页 |
| ·FcFer 的重组表达与分离纯化 | 第79-80页 |
| ·铁离子摄取检测 | 第80页 |
| ·重组FcFer 的质谱鉴定 | 第80-82页 |
| ·讨论 | 第82-84页 |
| 第四章 中国明对虾MIH 的重组表达、分离纯化及质谱鉴定 | 第84-92页 |
| ·前言 | 第84-85页 |
| ·材料与方法 | 第85-86页 |
| ·实验材料 | 第85页 |
| ·实验方法 | 第85-86页 |
| ·结果 | 第86-90页 |
| ·成熟肽cDNA 片断的扩增 | 第86页 |
| ·重组表达载体的构建 | 第86页 |
| ·目的蛋白的表达与纯化 | 第86-88页 |
| ·表达产物的Western blot 检测 | 第88-89页 |
| ·重组MIH 的质谱鉴定 | 第89-90页 |
| ·讨论 | 第90-92页 |
| 结论 | 第92-93页 |
| 参考文献 | 第93-112页 |
| 博士期间发表文章 | 第112-113页 |
| 致谢 | 第113-114页 |
