| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-11页 |
| 第1章 引言 | 第11-19页 |
| ·基质金属蛋白酶简介 | 第11-16页 |
| ·MMPs 家族特征 | 第11-12页 |
| ·MMPs 的分类 | 第12-13页 |
| ·MMPs 的空间结构 | 第13-14页 |
| ·MMPs 的活性调节 | 第14-15页 |
| ·MMPs 的内源性抑制剂 | 第15-16页 |
| ·MMPs 在水产品中的研究现状 | 第16-17页 |
| ·MMP-2 的研究 | 第17页 |
| ·本研究的目的和意义 | 第17-19页 |
| 第2章 材料与方法 | 第19-33页 |
| ·材料 | 第19-22页 |
| ·动物 | 第19页 |
| ·主要仪器 | 第19-20页 |
| ·主要试剂与材料 | 第20页 |
| ·常用溶液及培养基配制 | 第20-22页 |
| ·实验方法 | 第22-33页 |
| ·基质金属蛋白酶-2 的基因克隆 | 第22-27页 |
| ·生物信息学分析 | 第27页 |
| ·重组蛋白的表达与纯化 | 第27-28页 |
| ·重组蛋白的性质分析方法 | 第28-31页 |
| ·多克隆抗体的制备 | 第31-33页 |
| 第3章 结果与分析 | 第33-51页 |
| ·鲤鱼基质金属蛋白酶-2 的基因克隆 | 第33页 |
| ·鲤鱼 MMP-2 的序列分析 | 第33-38页 |
| ·鲤鱼 MMP-2 一级结构分析 | 第33-36页 |
| ·鲤鱼 MMP-2 的二级结构分析 | 第36-37页 |
| ·鲤鱼 MMP-2 的三级结构分析 | 第37-38页 |
| ·鲤鱼 MMP-2 催化结构域蛋白的原核表达 | 第38-41页 |
| ·表达质粒的构建 | 第38-39页 |
| ·重组 MMP-2 蛋白的表达与鉴定 | 第39-40页 |
| ·重组 MMP-2 蛋白的纯化及活性验证 | 第40-41页 |
| ·重组 MMP-2 的性质分析 | 第41-44页 |
| ·重组 MMP-2 最适反应温度和最适 pH | 第41-42页 |
| ·不同蛋白酶抑制剂对重组 MMP-2 活性的影响 | 第42页 |
| ·不同金属离子对重组 MMP-2 活性的影响 | 第42-44页 |
| ·重组 MMP-2 的降解作用 | 第44-46页 |
| ·重组 MMP-2 对Ⅰ型胶原蛋白的降解作用 | 第44-45页 |
| ·重组 MMP-2 对肌原纤维蛋白的降解作用 | 第45页 |
| ·重组 MMP-2 对胶原肽的降解作用 | 第45-46页 |
| ·鲤鱼肌肉中天然 MMP-2 的检测 | 第46-47页 |
| ·Ⅱ型纤连蛋白结构域对重组 MMP-2 活性的影响 | 第47-51页 |
| ·Ⅱ型纤连蛋白结构域基因扩增 | 第47页 |
| ·重组 Fnt 和△Fnt 表达质粒构建 | 第47-48页 |
| ·重组△Fnt 和 Fnt 蛋白的表达与鉴定 | 第48-49页 |
| ·重组△Fnt 和 Fnt 蛋白的纯化与活性验证 | 第49-51页 |
| 第4章 讨论 | 第51-55页 |
| 第5章 结论与展望 | 第55-57页 |
| ·结论 | 第55-56页 |
| ·展望 | 第56-57页 |
| 致谢 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-64页 |
| 在学期间发表的学术论文 | 第64页 |