| 中文摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-6页 |
| 缩略词表 | 第6-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-21页 |
| 1 立题背景及意义 | 第10-11页 |
| 2 阪崎肠杆菌概况 | 第11-14页 |
| ·阪崎肠杆菌分类及命名 | 第11-12页 |
| ·阪崎肠杆菌生物学特性 | 第12-13页 |
| ·阪崎肠杆菌致病性 | 第13页 |
| ·阪崎肠杆菌对公共卫生安全的影响 | 第13-14页 |
| 3 阪崎肠杆菌检测技术研究进展 | 第14-18页 |
| ·阪崎肠杆菌传统微生物学检测 | 第14页 |
| ·基于α- 葡萄糖苷酶的活性的检测 | 第14-15页 |
| ·分子生物学检测 | 第15-18页 |
| 4 脂多糖抗原的研究进展 | 第18-21页 |
| ·LPS的结构及特性 | 第18-19页 |
| ·LPS作用机制 | 第19页 |
| ·LPS的功能 | 第19-20页 |
| ·阪崎肠杆菌LPS研究现状 | 第20-21页 |
| 第二章 阪崎肠杆菌LPS抗原的制备及生物学特性的鉴定 | 第21-32页 |
| 1 材料与方法 | 第21-27页 |
| ·材料 | 第21-23页 |
| ·菌体制备 | 第23页 |
| ·LPS粗制品的制备 | 第23-24页 |
| ·LPS的纯化 | 第24页 |
| ·间接ELISA的建立 | 第24-25页 |
| ·纯化LPS的鉴定 | 第25-27页 |
| 2 结果 | 第27-30页 |
| ·阪崎肠杆菌LPS的产率 | 第27页 |
| ·纯化阪崎肠杆菌LPS的鉴定 | 第27-30页 |
| 3 讨论 | 第30-32页 |
| ·LPS提取及纯化方法 | 第30页 |
| ·LPS生物学特性鉴定 | 第30-32页 |
| 第三章 抗阪崎肠杆菌LPS单克隆抗体的制备及生物学特性的鉴定 | 第32-46页 |
| 1 材料与方法 | 第32-37页 |
| ·材料 | 第32-35页 |
| ·抗阪崎肠杆菌LPS单克隆抗体的制备 | 第35-36页 |
| ·单克隆抗体生物学特性鉴定 | 第36-37页 |
| 2 结果 | 第37-41页 |
| ·单克隆抗体筛选方法的建立 | 第37-38页 |
| ·细胞融合及杂交瘤细胞株的建立 | 第38页 |
| ·单抗亚类IgG的鉴定 | 第38-39页 |
| ·抗原位点配对分析 | 第39页 |
| ·单克隆抗体稳定性测定 | 第39页 |
| ·单克隆抗体纯化及腹水SDS-PAGE分析 | 第39-40页 |
| ·单克隆抗体特异性分析 | 第40页 |
| ·单克隆抗体杂交瘤细胞株染色体数目分析 | 第40-41页 |
| ·Western-blotting分析 | 第41页 |
| 3 讨论 | 第41-46页 |
| ·抗原与动物免疫 | 第41-43页 |
| ·细胞融合与杂交瘤细胞株的建立 | 第43-44页 |
| ·杂交瘤细胞株鉴定 | 第44-45页 |
| ·杂交瘤细胞腹水制备及纯化 | 第45-46页 |
| 第四章 阪崎肠杆菌双抗体夹心ELISA检测方法的建立 | 第46-52页 |
| 1 材料及方法 | 第46-49页 |
| ·材料 | 第46页 |
| ·单克隆抗体的浓缩 | 第46-47页 |
| ·酶标抗体的的制备 | 第47页 |
| ·酶标抗体1A11-HRP活性的检测 | 第47页 |
| ·捕获抗体及浓度的确定 | 第47页 |
| ·捕获抗体及酶标抗体最适工作浓度的确定 | 第47-48页 |
| ·双抗夹心ELISA的检测步骤 | 第48页 |
| ·双抗夹心ELISA检测方法性能的评价 | 第48-49页 |
| 2 结果 | 第49-51页 |
| ·酶标抗体1A11-HRP活性检测 | 第49页 |
| ·捕获获抗体的确定 | 第49页 |
| ·最佳酶标抗体及捕获抗体工作浓度的确定 | 第49-50页 |
| ·双抗夹心ELISA特异性检测 | 第50页 |
| ·双抗夹心ELISA敏感性检测 | 第50-51页 |
| 3 讨论 | 第51-52页 |
| 结论 | 第52-53页 |
| 参考文献 | 第53-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 个人简介 | 第57-58页 |
| 导师简介 | 第58-61页 |
