| 中文摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-11页 |
| 1 引言 | 第11-26页 |
| ·谷氨酰基转移酶的蛋白结构与生物学特性 | 第11-13页 |
| ·谷氨酰基转移酶的蛋白结构 | 第11-12页 |
| ·GGT 的分子量和等电点 | 第12页 |
| ·催化特性 | 第12-13页 |
| ·组织学分布 | 第13页 |
| ·GGT 的临床诊断意义和测定方法 | 第13-14页 |
| ·GGT 的临床诊断意义 | 第13-14页 |
| ·GGT 活性的测定方法 | 第14页 |
| ·血清酶活性测定的量值溯源 | 第14-26页 |
| ·国际酶标准化进展 | 第14-16页 |
| ·国内标准化的进展 | 第16-17页 |
| ·参考系统 | 第17-21页 |
| ·临床酶学的溯源性 | 第21-26页 |
| 2 谷氨酰基转移酶从猪肾皮质中的纯化 | 第26-37页 |
| ·材料 | 第26-28页 |
| ·猪肾来源 | 第26页 |
| ·试剂 | 第26-27页 |
| ·仪器 | 第27-28页 |
| ·方法 | 第28-32页 |
| ·缓冲溶液的配制 | 第28页 |
| ·GGT 预处理 | 第28-29页 |
| ·GGT 初提取 | 第29-30页 |
| ·制备型液相色谱的精细纯化 | 第30-31页 |
| ·SDS-PAGE 电泳 | 第31-32页 |
| ·结果 | 第32-35页 |
| ·蛋白质纯化步骤 | 第32页 |
| ·Sephadex G-25 脱盐层析 | 第32-33页 |
| ·DEAE Sepharose Fast Flow 离子交换层析 | 第33-34页 |
| ·凝胶Superdex 75 prep grade 层析 | 第34页 |
| ·SDS-PAGE 电泳 | 第34-35页 |
| ·其他酶活性的检测 | 第35页 |
| ·结论 | 第35-37页 |
| 3 谷氨酰基转移酶(GGT)37℃参考测定方法的初步建立 | 第37-43页 |
| ·材料 | 第37页 |
| ·仪器 | 第37页 |
| ·试剂 | 第37页 |
| ·方法 | 第37-40页 |
| ·试剂的准备 | 第37-38页 |
| ·仪器的校准 | 第38页 |
| ·参考方法的测定 | 第38-39页 |
| ·3.2.4 空白对照 | 第39页 |
| ·测定人血清样品 | 第39-40页 |
| ·测定Roche c.fas 校准品 | 第40页 |
| ·结果 | 第40-41页 |
| ·低值血清标本测定结果 | 第40页 |
| ·中值血清标本测定结果 | 第40-41页 |
| ·高值血清标本测定结果 | 第41页 |
| ·测定Roche c.fas 校准品 | 第41页 |
| ·结论 | 第41-43页 |
| 4 从猪肾中提取GGT 在不同基质中的稳定性与互通性研究 | 第43-50页 |
| ·材料 | 第43页 |
| ·仪器 | 第43页 |
| ·试剂 | 第43页 |
| ·实验方法 | 第43-44页 |
| ·纯化后GGT 在不同基质里的稳定性 | 第43-44页 |
| ·不同基质中的纯化后的 GGT 与人血清不同方法间的互通性 | 第44页 |
| ·结果 | 第44-49页 |
| ·纯化后GGT 在不同基质里的稳定性 | 第44-47页 |
| ·不同基质中的从猪肾提取的GGT 互通性研究 | 第47-49页 |
| ·结论 | 第49-50页 |
| 5 结论 | 第50-54页 |
| ·从猪肾皮质中提取GGT | 第50页 |
| ·参考方法的建立 | 第50-52页 |
| ·从猪肾提纯GGT 的稳定性与互通性初步研究 | 第52-54页 |
| 参考文献 | 第54-57页 |
| 附录 A | 第57-58页 |
| 附录 B | 第58-59页 |
| 附录 C | 第59-60页 |
| 作者简历 | 第60-61页 |
