| 图片目录 | 第1-10页 |
| 表格目录 | 第10-11页 |
| 中文摘要 | 第11-14页 |
| 英文摘要 | 第14-17页 |
| 1 引言 | 第17-19页 |
| 2 材料与方法 | 第19-32页 |
| ·实验材料 | 第19-20页 |
| ·植物材料、菌株及常用质粒载体 | 第19页 |
| ·试剂盒、酶 | 第19页 |
| ·培养基 | 第19页 |
| ·药品 | 第19-20页 |
| ·方法 | 第20-32页 |
| ·麦冬总RNA的提取 | 第20页 |
| ·总DNA的提取 | 第20页 |
| ·总RNA与总DNA的定量分析 | 第20页 |
| ·反转录及聚合链式扩增法 | 第20-31页 |
| ·简并引物的设计 | 第20-21页 |
| ·3’RACE PCR反应 | 第21-22页 |
| ·感受态细胞的制备 | 第22-23页 |
| ·转化 | 第23页 |
| ·转化子的鉴定及测序 | 第23页 |
| ·5’RACE PCR反应 | 第23-28页 |
| ·PCR扩增片段的回收、连接 | 第28页 |
| ·PCR扩增片段的转化、鉴定和测序 | 第28-29页 |
| ·麦冬凝集素基因组序列的获得 | 第29-31页 |
| ·测序和序列分析 | 第31页 |
| ·麦冬凝集素基因序列的生物信息学分析 | 第31页 |
| ·蜘蛛抱蛋凝集素的基因克隆与生物信息学分析 | 第31-32页 |
| ·简并引物的设计 | 第31页 |
| ·5’RACE PCR反应引物的设计 | 第31-32页 |
| 3 结果和分析 | 第32-69页 |
| ·麦冬凝集素的基因克隆与生物信息学分析 | 第32-51页 |
| ·麦冬总RNA与DNA的提取 | 第32页 |
| ·麦冬凝集素cDNA基因的克隆 | 第32-35页 |
| ·麦冬凝集素cDNA基因3’末端片段的克隆 | 第32-33页 |
| ·麦冬凝集素cDNA基因5’末端片段的克隆 | 第33页 |
| ·麦冬凝集素基因全长的克隆 | 第33-35页 |
| ·麦冬凝集素基因全长核苷酸序列及其分析 | 第35-38页 |
| ·OJL推导出的氨基酸序列 | 第35页 |
| ·麦冬凝集素(OJL)推测的氨基酸序列的同源性分析 | 第35-36页 |
| ·OJL蛋白信号肽的氨基酸序列分析 | 第36-38页 |
| ·麦冬凝集素成熟蛋白序列的分析 | 第38-44页 |
| ·OJL成熟蛋白的细胞定位 | 第38-39页 |
| ·OJL成熟蛋白的成熟区位置的分析 | 第39页 |
| ·OJL成熟蛋白质的分子量、等电点和氨基酸组成 | 第39-41页 |
| ·OJL成熟区表面分析 | 第41页 |
| ·OJL蛋白的修饰位点预测 | 第41-44页 |
| ·蛋白的二级结构预测 | 第44-47页 |
| ·OJL蛋白的三维结构预测 | 第47-48页 |
| ·OJL成熟蛋白序列中结构域的预测与分析 | 第48-49页 |
| ·OJL基因与大肠杆菌密码字使用频率的比较 | 第49-51页 |
| ·蜘蛛抱蛋凝集素的基因克隆与生物信息学分析 | 第51-69页 |
| ·蜘蛛抱蛋总RNA与总DNA的提取 | 第51-52页 |
| ·蜘蛛抱蛋凝集素cDNA基因的克隆 | 第52-54页 |
| ·蜘蛛抱蛋凝集素cDNA基因3’末端片段的克隆 | 第52页 |
| ·蜘蛛抱蛋凝集素cDNA基因5’末端片段的扩增 | 第52-53页 |
| ·蜘蛛抱蛋基因全长的克隆 | 第53-54页 |
| ·蜘蛛抱蛋凝集素基因全长核苷酸学历及其分析 | 第54-56页 |
| ·AEL推导出的氨基酸序列 | 第54-55页 |
| ·蜘蛛抱蛋凝集素推测的氨基酸序列的同源性分析 | 第55-56页 |
| ·AEL蛋白信号肽的氨基酸序列分析 | 第56-57页 |
| ·AEL成熟蛋白序列的分析 | 第57-65页 |
| ·AEL成熟蛋白序列的确定 | 第57-59页 |
| ·AEL成熟蛋白质的分子量、等电点和氨基酸组成 | 第59-62页 |
| ·蛋白的二级结构预测 | 第62-65页 |
| ·AEL蛋白的三维结构预测 | 第65-66页 |
| ·AEL成熟蛋白序列中结构域的预测与分析 | 第66-67页 |
| ·AEL基因与大肠杆菌密码字使用频率的比较 | 第67-69页 |
| 4 讨论 | 第69-70页 |
| 小结 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-76页 |
| 文献综述 | 第76-99页 |
| 1 前言 | 第76-77页 |
| 2 植物凝集素的分类 | 第77-81页 |
| 3 植物凝集素的性质 | 第81-82页 |
| 4 凝集素的功能 | 第82-85页 |
| ·在植物防御中的作用 | 第82-85页 |
| ·植物凝集素的抗真菌性 | 第83页 |
| ·植物凝集素的抗细菌、抗病毒性 | 第83-84页 |
| ·植物凝集素的抗虫性 | 第84-85页 |
| ·充当植物储存蛋白 | 第85页 |
| ·在结瘤中的作用 | 第85页 |
| 5 凝集素基因的克隆 | 第85-87页 |
| ·已克隆的凝集素基因 | 第85页 |
| ·分子克隆对凝集素分类的证实 | 第85-86页 |
| ·对同工凝集素的研究 | 第86-87页 |
| 6 凝集素的翻译后加工过程 | 第87-88页 |
| 7 凝集素的表达 | 第88-93页 |
| ·大肠杆菌表达 | 第88-89页 |
| ·酵母表达 | 第89页 |
| ·植物中表达 | 第89-92页 |
| ·Xenopus laevis表达 | 第92页 |
| ·哺乳动物细胞表达 | 第92-93页 |
| ·从动物中来源的无细胞表达系统 | 第93页 |
| 8 展望 | 第93页 |
| 参考文献 | 第93-99页 |
| 在读期间科研成果简介 | 第99-100页 |
| 致谢 | 第100-101页 |