| 摘要 | 第1-6页 |
| Abstract | 第6-10页 |
| 引言 | 第10-11页 |
| 文献综述 | 第11-28页 |
| ·引言 | 第11页 |
| ·蛋白质相互作用的研究方法 | 第11-24页 |
| ·基于生物化学、微生物学、分子生物学的研究方法 | 第11-21页 |
| ·基于生物物理、生物信息学的研究方法 | 第21-24页 |
| ·单胺氧化酶B | 第24-26页 |
| ·单胺氧化酶B概述 | 第24-25页 |
| ·单胺氧化酶B结构 | 第25-26页 |
| ·单胺氧化酶B与相关疾病 | 第26页 |
| ·本论文的选题思想 | 第26-28页 |
| 2 底物配基层析材料吸附单胺氧化酶B的研究 | 第28-46页 |
| ·引言 | 第28页 |
| ·仪器与试剂 | 第28-30页 |
| ·实验试剂与材料 | 第28-29页 |
| ·实验仪器 | 第29-30页 |
| ·实验方法 | 第30-40页 |
| ·猪肝单胺氧化酶B粗酶液的制备 | 第30页 |
| ·分子对接筛选底物配基和连接臂 | 第30-31页 |
| ·不同密度的多巴胺配基材料分离猪肝单胺氧化酶B | 第31-39页 |
| ·LC-ESI-MS/MS鉴定低密度多巴胺配基材料吸附的蛋白 | 第39页 |
| ·分子对接比较亲和材料配基和吸附蛋白的结合能力 | 第39-40页 |
| ·实验结果与讨论 | 第40-44页 |
| ·分子对接筛选配基和连接臂 | 第40-41页 |
| ·不同密度的多巴胺配基材料分离猪肝单胺氧化酶B | 第41-42页 |
| ·LC-ESI-MS/MS鉴定低密度多巴胺配基材料吸附的蛋白 | 第42-43页 |
| ·分子对接比较亲和材料配基和吸附蛋白的结合能力 | 第43-44页 |
| ·小结 | 第44-46页 |
| 3 单胺氧化酶B的分离纯化 | 第46-57页 |
| ·引言 | 第46页 |
| ·仪器与试剂 | 第46-48页 |
| ·实验试剂 | 第46-47页 |
| ·实验仪器 | 第47-48页 |
| ·实验方法 | 第48-49页 |
| ·线粒体膜蛋白的溶解 | 第48页 |
| ·硫酸铵反抽提 | 第48页 |
| ·苯胺Sepharose CL-4B材料的合成及疏水色谱 | 第48-49页 |
| ·Sepharose Q high performance(10mL)(Q Hp)离子交换色谱 | 第49页 |
| ·LC-ESI-MS/MS鉴定猪肝单胺氧化酶B | 第49页 |
| ·单胺氧化酶B的活性检测 | 第49页 |
| ·蛋白含量的测定 | 第49页 |
| ·蛋白质SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE) | 第49页 |
| ·实验结果与讨论 | 第49-56页 |
| ·线粒体膜蛋白的溶解 | 第49-50页 |
| ·硫酸铵反抽提 | 第50-51页 |
| ·苯胺Sepharose CL-4B疏水色谱 | 第51-53页 |
| ·Sepharose Q high performance(10mL)(Q Hp)离子交换色谱 | 第53-55页 |
| ·单胺氧化酶B的鉴定 | 第55-56页 |
| ·小结 | 第56-57页 |
| 4 单胺氧化酶B的固定化及其相互作用蛋白研究 | 第57-68页 |
| ·引言 | 第57页 |
| ·仪器与试剂 | 第57-58页 |
| ·实验试剂 | 第57-58页 |
| ·实验仪器 | 第58页 |
| ·实验方法 | 第58-61页 |
| ·样品的制备与预处理 | 第58-59页 |
| ·单胺氧化酶B固定化方法的研究 | 第59-60页 |
| ·固定化后单胺氧化酶B部分酶学性质的改变 | 第60-61页 |
| ·相互作用蛋白的研究 | 第61页 |
| ·结果与讨论 | 第61-67页 |
| ·多巴胺配基材料固定单胺氧化酶B | 第61-62页 |
| ·共价固定单胺氧化酶B | 第62-63页 |
| ·固定化后单胺氧化酶B部分酶学性质的改变 | 第63-66页 |
| ·单胺氧化酶B相互作用蛋白的研究 | 第66-67页 |
| ·小结 | 第67-68页 |
| 结论 | 第68-69页 |
| 参考文献 | 第69-74页 |
| 攻读硕士学位期间发表学术论文情况 | 第74-75页 |
| 致谢 | 第75-77页 |
