| 摘要 | 第3-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 文献综述 | 第9-19页 |
| 1.1 热休克蛋白的分类、分布和生物学特征 | 第9-11页 |
| 1.1.1 热休克蛋白的分类 | 第9-10页 |
| 1.1.2 热休克蛋白的分布 | 第10页 |
| 1.1.3 热休克蛋白的生物学特征 | 第10-11页 |
| 1.2 热休克蛋白的生物学功能 | 第11-14页 |
| 1.2.1 分子伴侣 | 第11页 |
| 1.2.2 参与免疫应答 | 第11-12页 |
| 1.2.3 胚胎发育 | 第12页 |
| 1.2.4 抗氧化作用 | 第12-13页 |
| 1.2.5 稳定细胞结构 | 第13页 |
| 1.2.6 调节细胞凋亡 | 第13-14页 |
| 1.2.7 获得耐热性 | 第14页 |
| 1.3 热休克蛋白的研究意义 | 第14-16页 |
| 1.3.1 热耐力 | 第14页 |
| 1.3.2 免疫调节 | 第14-15页 |
| 1.3.3 抗衰老 | 第15页 |
| 1.3.4 生物指示器 | 第15-16页 |
| 1.4 水生生物HSP研究 | 第16-17页 |
| 1.4.1 水生生物HSP诱导因子—温度 | 第16页 |
| 1.4.2 水生生物HSP诱导因子—盐度 | 第16-17页 |
| 1.4.3 水生生物HSP诱导因子—其他因子 | 第17页 |
| 1.5 本论文研究目的和意义 | 第17-19页 |
| 第二章 达氏鳇HSP70 和HSP90 基因的克隆及序列分析 | 第19-48页 |
| 2.1 前言 | 第19页 |
| 2.2 材料与方法 | 第19-30页 |
| 2.2.1 实验材料与仪器试剂 | 第20-21页 |
| 2.2.2 总RNA的提取和第一链cDNA的合成 | 第21-23页 |
| 2.2.3 HSP70 和HSP90 中间片段的克隆 | 第23-27页 |
| 2.2.4 RACE扩增 5' 和 3' 片段 | 第27-30页 |
| 2.2.5 HSP70 和HSP90 的序列拼接及生物信息学分析 | 第30页 |
| 2.3 结果与分析 | 第30-45页 |
| 2.3.1 总RNA的提取 | 第30-31页 |
| 2.3.2 HSP70 和HSP90 基因序列的克隆 | 第31-33页 |
| 2.3.3 HSP70 和HSP90 基因生物信息学分析 | 第33-45页 |
| 2.4 讨论 | 第45-48页 |
| 2.4.1 总RNA的提取 | 第45页 |
| 2.4.2 HSP70 和HSP90 基因的克隆 | 第45-46页 |
| 2.4.3 HSP70 和HSP90 序列分析 | 第46-48页 |
| 第三章 达氏鳇HSP70 和HSP90 组织表达差异分析 | 第48-58页 |
| 3.1 前言 | 第48-49页 |
| 3.2 材料与方法 | 第49-50页 |
| 3.2.1 实验材料 | 第49页 |
| 3.2.2 实验试剂与仪器 | 第49页 |
| 3.2.3 实验方法 | 第49-50页 |
| 3.3 结果与分析 | 第50-56页 |
| 3.3.1 标准曲线分析 | 第50-55页 |
| 3.3.2 达氏鳇HSP70 和HSP90 mRNA组织表达分析 | 第55-56页 |
| 3.4 讨论 | 第56-58页 |
| 3.4.1 荧光定量PCR在基因表达分析上的优势 | 第56页 |
| 3.4.2 标准曲线的建立 | 第56-57页 |
| 3.4.3 达氏鳇HSP70 和HSP90 mRNA组织表达差异分析 | 第57-58页 |
| 第四章 温盐胁迫对达氏鳇HSP70 和HSP90 表达的影响 | 第58-63页 |
| 4.1 前言 | 第58页 |
| 4.2 材料与方法 | 第58-59页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第58-59页 |
| 4.3 结果分析 | 第59-61页 |
| 4.3.1 温度胁迫下HSP70 和HSP90 基因的表达分析 | 第59-60页 |
| 4.3.2 盐度胁迫下HSP70 和HSP90 基因的表达分析 | 第60-61页 |
| 4.4 讨论 | 第61-63页 |
| 第五章 结论 | 第63-64页 |
| 参考文献 | 第64-72页 |
| 攻读学位期间发表的论文目录 | 第72-75页 |
| 致谢 | 第75页 |
