摘要 | 第2-4页 |
Abstract | 第4-5页 |
缩略语 | 第8-9页 |
前言 | 第9-22页 |
1 植物病原细菌hrp基因 | 第9-12页 |
1.1 hrp基因的发现 | 第9页 |
1.2 hrp基因的功能 | 第9-10页 |
1.3 hrp基因簇 | 第10-11页 |
1.4 hpa基因 | 第11-12页 |
2 植物病原细菌的harpin蛋白 | 第12-17页 |
2.1 Harpin蛋白概述 | 第12-13页 |
2.2 Harpin蛋白的有益表型及机制 | 第13-14页 |
2.3 转harpin蛋白编码基因植物研究进展 | 第14页 |
2.4 Harpin蛋白结构与功能研究进展 | 第14-15页 |
2.5 Harpin蛋白分子作用位点及作用机理 | 第15-16页 |
2.6 水稻黄单胞harpin蛋白 | 第16-17页 |
3 卷曲螺旋及其研究进展 | 第17-21页 |
3.1 卷曲螺旋概述 | 第17-18页 |
3.2 天然蛋白质中的CC及其生物学功能 | 第18-19页 |
3.3 CC结构分析及圆二色光谱应用 | 第19-20页 |
3.4 CC结构的应用与前景 | 第20-21页 |
4 本文的研究目的和意义 | 第21-22页 |
材料与方法 | 第22-37页 |
1 材料 | 第22-26页 |
1.1 植物材料 | 第22页 |
1.2 主要试剂 | 第22-23页 |
1.3 主要仪器设备 | 第23-24页 |
1.4 常用溶液及缓冲液 | 第24-26页 |
1.5 培养基 | 第26页 |
2 方法 | 第26-37页 |
2.1 多肽的化学合成及溶液配制 | 第26-27页 |
2.2 多肽在烟草上的HR测定 | 第27页 |
2.3 多肽的圆二色(CD)光谱测定 | 第27-28页 |
2.4 亲和层析柱制备 | 第28-29页 |
2.5 样品蛋白制备 | 第29-31页 |
2.6 样品蛋白冻干浓缩及SDS-PAGE检测 | 第31页 |
2.7 样品蛋白过柱筛选Hpa1_(Xoo)-N21受体 | 第31-32页 |
2.8 Hpa1_(Xoo)-N21多肽受体的质谱鉴定 | 第32-34页 |
2.9 Hpa1_(Xoo)-N21受体的验证 | 第34-35页 |
2.10 受体的生物信息学分析 | 第35-37页 |
结果与分析 | 第37-55页 |
1 合成多肽的纯度、分子量及母液浓度 | 第37页 |
1.1 Hpa1_(Xoo)-N21多肽纯度、分子量及母液浓度 | 第37页 |
1.2 FAM荧光标记的Hpa1_(Xoo)-N21多肽纯度、分子量及母液浓度 | 第37页 |
2 多肽的生物活性及圆二色分析 | 第37-39页 |
2.1 Hpa1_(Xoo)-N21多肽的生物活性及圆二色分析 | 第37-38页 |
2.2 FAM荧光标记的Hpa1_(Xoo)-N21多肽的生物活性及圆二色分析 | 第38-39页 |
3 烟草各组分蛋白SDS-PAGE检测结果 | 第39-40页 |
4 烟草各组分蛋白中Hpa1-(Xoo)-N21多肽受体筛选 | 第40-41页 |
5 Hpa1_(Xoo)-N21受体质谱鉴定 | 第41-42页 |
6 受体蛋白分析 | 第42-45页 |
6.1 蛋白序列 | 第42页 |
6.2 受体的理化性质 | 第42-43页 |
6.3 受体的二级结构及CC预测 | 第43-44页 |
6.4 受体三维结构预测 | 第44-45页 |
7 Hpa1_(Xoo)-N21受体验证 | 第45-50页 |
7.1 受体作用部位分析 | 第45-46页 |
7.2 受体结构学验证 | 第46-48页 |
7.3 Hpa1_(Xoo)-N21多肽与受体互作分析 | 第48-50页 |
8 受体的生物信息学分析 | 第50-55页 |
8.1 受体蛋白家族进化与物种分布 | 第50-52页 |
8.2 受体蛋白多重序列比对 | 第52-54页 |
8.3 PsbP蛋白定位预测与信号肽分析 | 第54-55页 |
讨论 | 第55-57页 |
1 利用CC结构筛选互作受体分子 | 第55页 |
2 受体分子的功能及结构域 | 第55-56页 |
3 受体分子在植物中的定位 | 第56-57页 |
参考文献 | 第57-69页 |
附录一 | 第69-74页 |
附录二 | 第74-77页 |
附录三 | 第77-78页 |
致谢 | 第78-79页 |
本论文受资助基金项目 | 第79-80页 |
攻读学位期间发表的学术论文 | 第80-81页 |