摘要 | 第5-7页 |
ABSTRACT | 第7-9页 |
第一章 文献综述 | 第14-26页 |
1 双水相分配技术研究进展 | 第14-17页 |
1.1 双水相成相机理 | 第15-16页 |
1.1.1 双聚合物体系 | 第15页 |
1.1.2 聚合物与小分子体系 | 第15页 |
1.1.3 单组分体系 | 第15-16页 |
1.2 双水相系统的特点 | 第16-17页 |
2 双水相胶束系统研究进展 | 第17-22页 |
2.1 双水相胶束系统研究现状 | 第17-18页 |
2.2 双水相胶束系统萃取机理 | 第18-20页 |
2.2.1 疏水作用 | 第18-19页 |
2.2.2 体积排阻效应 | 第19页 |
2.2.3 生物亲和作用 | 第19-20页 |
2.3 双水相胶束系统中物质分配的影响因素 | 第20-21页 |
2.3.1 成相聚合物 | 第20页 |
2.3.2 盐种类与浓度 | 第20页 |
2.3.3 溶液pH值 | 第20-21页 |
2.3.4 温度 | 第21页 |
2.4 亲和双水相分配技术 | 第21页 |
2.5 疏水改性水溶性聚合物 | 第21-22页 |
3 金属螯合亲和分配技术 | 第22-24页 |
3.1 螯合剂的选择 | 第23页 |
3.2 金属离子的选择 | 第23-24页 |
4 研究内容及目的 | 第24-26页 |
第二章 带亲和配基双水相成相剂的制备 | 第26-38页 |
1 前言 | 第26页 |
2 材料与方法 | 第26-31页 |
2.1 试剂与仪器 | 第26-27页 |
2.1.1 试剂 | 第26-27页 |
2.1.2 仪器 | 第27页 |
2.2 实验方法 | 第27-31页 |
2.2.1 实验原理 | 第27-28页 |
2.2.2 实验步骤 | 第28-29页 |
2.2.3 测定方法 | 第29-31页 |
3 结果与讨论 | 第31-37页 |
3.1 Triton X-114环氧活化的制备 | 第31-34页 |
3.1.1 催化剂BF_3浓度及反应时间的影响 | 第31-32页 |
3.1.2 环氧氯丙烷浓度及反应时间的影响 | 第32-33页 |
3.1.3 NaOH浓度及反应时间的影响 | 第33-34页 |
3.2 TX-IDA的合成 | 第34-36页 |
3.2.1 IDA浓度对偶联率的影响 | 第34-35页 |
3.2.2 温度与pH对偶联率的影响 | 第35-36页 |
3.3 TX-IDA的纯化 | 第36-37页 |
3.4 螯合Cu(Ⅱ) | 第37页 |
4 小结 | 第37-38页 |
第三章 亲和双水相胶束系统的液液相平衡性质 | 第38-47页 |
1 前言 | 第38-39页 |
2 材料与方法 | 第39-41页 |
2.1 试剂与仪器 | 第39-40页 |
2.1.1 试剂 | 第39-40页 |
2.1.2 仪器 | 第40页 |
2.2 实验方法 | 第40-41页 |
2.2.1 双水相系统制备 | 第40页 |
2.2.2 HM-EO标准曲线测定 | 第40-41页 |
3 结果与讨论 | 第41-46页 |
3.1 HM-EO/TX-Cu(Ⅱ)系统相图 | 第41-42页 |
3.2 温度对HM-EO/TX-Cu(Ⅱ)相行为的影响 | 第42-43页 |
3.3 溶液pH对HM-EO/TX-Cu(Ⅱ)相行为的影响 | 第43-44页 |
3.4 无机盐浓度对HM-EO/TX-Cu(Ⅱ)相行为的影响 | 第44-45页 |
3.5 盐离子种类对HM-EO/TX-Cu(Ⅱ)相行为的影响 | 第45-46页 |
4 小结 | 第46-47页 |
第四章 模型蛋白在新型亲和双水相胶束系统中的分配 | 第47-57页 |
1 前言 | 第47-48页 |
2 材料与方法 | 第48-50页 |
2.1 试剂与仪器 | 第48-49页 |
2.1.1 试剂 | 第48页 |
2.1.2 仪器 | 第48-49页 |
2.2 实验方法 | 第49-50页 |
2.2.1 双水相胶束系统的配制 | 第49页 |
2.2.2 蛋白浓度测定 | 第49页 |
2.2.3 溶菌酶活力测定 | 第49-50页 |
3 结果与讨论 | 第50-56页 |
3.1 聚合物和蛋白质浓度对分配的影响 | 第50-52页 |
3.2 温度对蛋白质分配的影响 | 第52-53页 |
3.3 溶液pH对蛋白质分配的影响 | 第53-54页 |
3.4 电导率对蛋白质分配的影响 | 第54-55页 |
3.5 TX-Cu(Ⅱ)浓度对蛋白质分配的影响 | 第55-56页 |
4 小结 | 第56-57页 |
第五章 亲和双水相胶束系统在重组蛋白3',5'-二磷酸核苷酸酶分离纯化中的应用 | 第57-67页 |
1 前言 | 第57-58页 |
2 材料与方法 | 第58-61页 |
2.1 试剂与仪器 | 第58-59页 |
2.1.1 试剂 | 第58-59页 |
2.1.2 仪器 | 第59页 |
2.2 实验方法 | 第59-61页 |
2.2.1 重组蛋白YND表达与纯化 | 第59-60页 |
2.2.2 蛋白质含量测定 | 第60页 |
2.2.3 YND酶活力测定 | 第60页 |
2.2.4 模型蛋白分配 | 第60-61页 |
2.2.5 YND萃取 | 第61页 |
3 结果与讨论 | 第61-66页 |
3.1 模型蛋白在ATPMS中的分配 | 第61-62页 |
3.2 破胞清液中YND在ATPMS中的萃取 | 第62-63页 |
3.3 缓冲盐浓度对破胞清液中YND分配的影响 | 第63-64页 |
3.4 EDTA浓度对YND解吸附的影响 | 第64-66页 |
4 小结 | 第66-67页 |
第六章 结论和建议 | 第67-69页 |
1 结论 | 第67-68页 |
2 建议 | 第68-69页 |
参考文献 | 第69-81页 |
攻读学位期间取得的研究成果 | 第81-82页 |
致谢 | 第82-84页 |