| 中文摘要 | 第4-6页 |
| Abstract | 第6-8页 |
| 缩略语/符号说明 | 第12-13页 |
| 前言 | 第13-16页 |
| 研究现状、成果 | 第13-15页 |
| 研究目的 | 第15页 |
| 研究方法 | 第15-16页 |
| 一、β-乳球蛋白关键抗原表位的筛选 | 第16-29页 |
| 1 材料与方法 | 第16-19页 |
| 1.1 仪器设备与实验器材 | 第16页 |
| 1.2 材料和试剂 | 第16页 |
| 1.3 试剂配制 | 第16-17页 |
| 1.4 实验方法 | 第17-19页 |
| 1.4.1 血清收集 | 第18页 |
| 1.4.2 氨基酸序列的查询与分析 | 第18页 |
| 1.4.3 肽段合成 | 第18页 |
| 1.4.4 表位筛选 | 第18-19页 |
| 2 结果 | 第19-26页 |
| 2.1 β-乳球蛋白的氨基酸序列 | 第19-22页 |
| 2.2 β-乳球蛋白多肽合成序列 | 第22页 |
| 2.3 患者血清sIg E识别抗原表位的异质性分析 | 第22-25页 |
| 2.4 β-乳球蛋白多肽反应频率分析 | 第25-26页 |
| 3 讨论 | 第26-28页 |
| 4 小结 | 第28-29页 |
| 二、关键抗原表位串联体重组蛋白的制备 | 第29-54页 |
| 1 材料与方法 | 第29-43页 |
| 1.1 仪器设备与实验器材 | 第29页 |
| 1.2 重要试剂 | 第29-31页 |
| 1.3 试剂配制 | 第31-34页 |
| 1.4 实验方法 | 第34-43页 |
| 1.4.1 关键表位串联体的分子设计 | 第36页 |
| 1.4.2 多肽段DNA序列的合成 | 第36页 |
| 1.4.3 构建重组表达质粒 | 第36-37页 |
| 1.4.4 重组质粒转化宿主菌 | 第37-38页 |
| 1.4.5 菌落PCR鉴定转化效率 | 第38-39页 |
| 1.4.6 重组蛋白的表达 | 第39页 |
| 1.4.7 重组蛋白的纯化 | 第39-40页 |
| 1.4.8 鉴定重组蛋白的免疫活性 | 第40页 |
| 1.4.9 重组蛋白与天然过敏原与血清s Ig E结合能力的比较 | 第40-41页 |
| 1.4.10 重组蛋白的初步应用 | 第41-43页 |
| 2 结果 | 第43-50页 |
| 2.1 关键表位串联体的设计分析 | 第43-46页 |
| 2.2 重组质粒分析 | 第46页 |
| 2.3 重组蛋白的表达纯化 | 第46-48页 |
| 2.4 重组蛋白的免疫活性分析 | 第48-50页 |
| 2.4.1 重组蛋白的免疫学活性鉴定 | 第48页 |
| 2.4.2 重组蛋白和牛奶天然蛋白与血清s Ig E结合能力的比较 | 第48-49页 |
| 2.4.3 活性氧传递均相发光免疫测定技术检测结果 | 第49-50页 |
| 3 讨论 | 第50-53页 |
| 3.1 牛奶过敏和牛奶过敏原 | 第50-51页 |
| 3.2 抗原表位谱研究的意义 | 第51-52页 |
| 3.3 β-乳球蛋白关键抗原表位重组表达 | 第52页 |
| 3.4 重组蛋白在血清s Ig E检测的初步应用 | 第52-53页 |
| 3.5 存在问题及其本课题研究方向 | 第53页 |
| 4 小结 | 第53-54页 |
| 结论 | 第54-55页 |
| 参考文献 | 第55-59页 |
| 发表论文和参加科研情况说明 | 第59-60页 |
| 综述 β-乳球蛋白的研究进展 | 第60-72页 |
| 综述参考文献 | 第68-72页 |
| 致谢 | 第72页 |
