| 中文摘要 | 第1-8页 |
| 英文摘要 | 第8-10页 |
| Summary Table | 第10-11页 |
| 第一章 综述 | 第11-25页 |
| 1． 感染的非己识别 | 第11-14页 |
| 2． 信号的调整和传导 | 第14-16页 |
| 3． 抗菌肽反应系统 | 第16-21页 |
| 4． 对虾素研究进展 | 第21-23页 |
| 5． 抗菌肽研究的意义及展望 | 第23-25页 |
| 第二章 中国对虾素 CHP3、CHPS在大肠杆菌中的表达 | 第25-34页 |
| 1． 材料 | 第25页 |
| 2． 方法 | 第25-28页 |
| 2．1 mchp3-pGEX-4T-1、mchp5-pGEX-4T-1重组质粒的构建 | 第25-26页 |
| 2．2 mchp3-pGEX-4T-1/BL21、mchp5-pGEX-4T-1/BL21菌株的诱导表达 | 第26-27页 |
| 2．3 融合蛋白GST-CHP3、GST-CHP5的纯化 | 第27页 |
| 2．4 融合蛋白GST-CHP3、GST-CHP5的裂解及 CHP3、CHP5的活性检测 | 第27-28页 |
| 3． 结果 | 第28-33页 |
| 4． 讨论 | 第33-34页 |
| 第三章 中国对虾素 CHP3、CHP5多克隆抗体的制备 | 第34-38页 |
| 1． 材料 | 第34页 |
| 2． 方法 | 第34-35页 |
| 2．1 多克隆抗血清制备 | 第34-35页 |
| 2．2 Western Blot验证多克隆抗血清的特异性 | 第35页 |
| 3． 结果 | 第35-36页 |
| 4． 讨论 | 第36-38页 |
| 第四章 中国对虾素 CHP3、CHP5在毕赤酵母中的表达 | 第38-59页 |
| 第一节 用pA0815载体胞内表达中国对虾素 CHP3 | 第38-45页 |
| 1． 材料 | 第38-39页 |
| 2． 方法 | 第39-41页 |
| 2．1 mchp3-PGE_M-T-Easy载体的构建 | 第39页 |
| 2．2 mchp3-pA0815载体的构建 | 第39页 |
| 2．3 mchp3-pA0815二拷贝载体(2×mchp3-pA0815)的构建 | 第39-40页 |
| 2．4 mchp3-pA0815四拷贝载体(4×mchp3-pA0815)的构建 | 第40-41页 |
| 2．5 pA0815、mchp3-pA0815、2×mchp3-pA0815、4×mchp3-pA0815转化毕赤酵母KM71及CHP3 的诱导表达 | 第41页 |
| 3． 结果 | 第41-45页 |
| 第二节 用pGAP_α-A载体胞外分泌表达中国对虾素 CHP5 | 第45-49页 |
| 1． 材料 | 第45页 |
| 2． 方法 | 第45-46页 |
| 2．1 mchp5-pGAP_α-A重组质粒的构建 | 第45-46页 |
| 2．2 mchp5-pGAP_α-A重组质粒转化pichia pastoris KM71及多拷贝的筛选 | 第46页 |
| 2．3 mchp5-pGAP_α-A/KM71的表达 | 第46页 |
| 3． 结果 | 第46-49页 |
| 第三节 用pPIC9K载体胞外分泌表达中国对虾素 CHP5 | 第49-56页 |
| 1． 材料 | 第49页 |
| 2． 方法 | 第49-51页 |
| 2．1 mchp5-pPIC9K重组质粒的构建 | 第49-50页 |
| 2．2 mchp5-pPIC9K重组质粒转化pichia pastorjs KM71及多拷贝的筛选 | 第50页 |
| 2．3 mchp5-pPIC9K/KM71的表达 | 第50页 |
| 2．4 CHP5的纯化 | 第50-51页 |
| 2．5 牛津杯法检测 CHP5抗菌活性 | 第51页 |
| 2．6 CHPS最小抑菌浓度(MIC)的测定 | 第51页 |
| 3． 结果 | 第51-56页 |
| 第四节 讨论 | 第56-59页 |
| 论文总结 | 第59-60页 |
| 参考文献 | 第60-66页 |
| 致谢 | 第66-67页 |
| 发表和待发表的论文 | 第67-68页 |
| 学位论文评阅及答辩情况表 | 第68页 |
