| 中文摘要 | 第1-8页 |
| 英文摘要 | 第8-10页 |
| 第一章 文献综述 | 第10-30页 |
| 1．1 手性及手性化合物的生物合成与转化 | 第10-14页 |
| 1．1．1 手性技术的重要性 | 第10-11页 |
| 1．1．2 手性化合物的制备 | 第11-13页 |
| 1．1．3 生物法制备手性化合物 | 第13页 |
| 1．1．4 生物手性技术的意义 | 第13-14页 |
| 1．2 酶在手性技术上的应用 | 第14-16页 |
| 1．2．1 酶的催化特性 | 第14页 |
| 1．2．2 酶的手性技术应用 | 第14-15页 |
| 1．2．3 酶手性技术的优势 | 第15-16页 |
| 1．3 α-氯丙酸简介 | 第16-17页 |
| 1．3．1 α-氯丙酸 | 第16页 |
| 1．3．2 以α-氯丙酸为基础的除草剂 | 第16-17页 |
| 1．3．3 获得（S）-α-氯丙酸的方法 | 第17页 |
| 1．4 脱卤酶简介 | 第17-22页 |
| 1．4．1 与脱卤酶有关的脱卤途径 | 第17-18页 |
| 1．4．2 脱卤酶的分类 | 第18-19页 |
| 1．4．3 水解脱卤酶 | 第19页 |
| 1．4．4 水解脱卤酶的选择性 | 第19页 |
| 1．4．5 α-卤酸脱卤酶 | 第19-20页 |
| 1．4．6 α-卤酸脱卤酶的作用机制 | 第20-22页 |
| 1．5 产α-卤酸脱卤酶菌种 | 第22-26页 |
| 1．5．1 产α-卤酸脱卤酶菌种的研究概况 | 第22页 |
| 1．5．2 产α-卤酸脱卤酶菌种的主要特征 | 第22-23页 |
| 1．5．3 对α-氯丙酸具脱氯作用的菌种 | 第23-24页 |
| 1．5．4 产α-卤酸脱卤酶菌种的筛选 | 第24-26页 |
| 1．6 本文思路与主要研究内容 | 第26页 |
| 1．7 参考文献 | 第26-30页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第30-37页 |
| 2．1 试剂 | 第30页 |
| 2．2 培养基组成 | 第30-31页 |
| 2．2．1 液体基本细菌培养基 | 第30-31页 |
| 2．2．2 其它培养基 | 第31页 |
| 2．3 pH=7．5磷酸缓冲液的配制 | 第31页 |
| 2．4 菌体培养 | 第31-32页 |
| 2．5 细胞破碎及粗酶提取 | 第32页 |
| 2．6 测定方法 | 第32-37页 |
| 2．6．1 氯离子的测定 | 第32-34页 |
| 2．6．2 细胞干重的测定 | 第34页 |
| 2．6．3 蛋白质浓度的测定 | 第34-35页 |
| 2．6．4 酶活力的测定 | 第35-36页 |
| 参考文献 | 第36-37页 |
| 第三章 产α-氯丙酸脱卤酶菌种的筛选 | 第37-50页 |
| 3．1 前言 | 第37-38页 |
| 3．2 实验方法 | 第38-39页 |
| 3．2．1 产α-氯丙酸脱卤酶菌种的分离筛选 | 第38-39页 |
| 3．2．2 菌体生长曲线 | 第39页 |
| 3．3 实验结果与讨论 | 第39-49页 |
| 3．3．1 采样、增殖和分离 | 第39-40页 |
| 3．3．2 筛选 | 第40-43页 |
| 3．3．3 生长曲线 | 第43-49页 |
| 3．4 本章小结 | 第49页 |
| 参考文献 | 第49-50页 |
| 第四章 7#酶产生部位和酶学性质的考察 | 第50-59页 |
| 4．1 前言 | 第50页 |
| 4．2 实验方法 | 第50-51页 |
| 4．2．1 7#菌产酶部位的考察 | 第50-51页 |
| 4．2．2 脱氯活力的测定 | 第51页 |
| 4．3 实验结果与讨论 | 第51-57页 |
| 4．3．1 7#菌产酶部位的考察 | 第51-53页 |
| 4．3．2 7#酶酶学性质 | 第53-56页 |
| 4．3．3 动力学参数 | 第56-57页 |
| 4．4 本章小结 | 第57-58页 |
| 参考文献 | 第58-59页 |
| 第五章 7#菌培养条件考察 | 第59-68页 |
| 5．1 前言 | 第59页 |
| 5．2 实验方法 | 第59-62页 |
| 5．2．1 培养基组成 | 第59页 |
| 5．2．2 正交法确定培养基组分 | 第59-61页 |
| 5．2．3 温度对菌体生长的影响 | 第61-62页 |
| 5．3 实验结果与讨论 | 第62-66页 |
| 5．3．1 正交实验 | 第62-65页 |
| 5．3．2 最适培养温度 | 第65-66页 |
| 5．4 本章小结 | 第66-67页 |
| 参考文献 | 第67-68页 |
| 第六章 7#酶的纯化 | 第68-80页 |
| 6．1 前言 | 第68-69页 |
| 6．2 实验方法 | 第69-72页 |
| 6．2．1 吸附剂 | 第69页 |
| 6．2．2 吸附和洗脱条件的确定 | 第69-71页 |
| 6．2．3 扩张床纯化脱卤酶 | 第71-72页 |
| 6．3 实验结果与讨论 | 第72-78页 |
| 6．3．1 不同浓度下吸附剂对脱卤酶的吸附 | 第72-76页 |
| 6．3．2 扩张床纯化脱卤酶 | 第76-77页 |
| 6．3．3 SDS-PAGE电泳 | 第77-78页 |
| 6．4 本章小结 | 第78页 |
| 参考文献 | 第78-80页 |
| 第七章 （R）型7#酶的分离 | 第80-97页 |
| 7．1 前言 | 第80页 |
| 7．2 实验方法 | 第80-83页 |
| 7．2．1 吸附剂 | 第80-81页 |
| 7．2．2 L-乳酸标准曲线 | 第81-82页 |
| 7．2．3 反应液中（R）-α-氯丙酸的测定（酶选择性的测定） | 第82页 |
| 7．2．4 反应过程曲线 | 第82-83页 |
| 7．2．5 （R）型7#脱卤酶的分离 | 第83页 |
| 7．3 实验结果与讨论 | 第83-95页 |
| 7．3．1 扩张床纯化后酶液的选择性 | 第83-85页 |
| 7．3．2 酶的进一步分离纯化 | 第85-91页 |
| 7．3．3 （R）-脱卤酶专一性考察 | 第91-92页 |
| 7．3．4 （R）-脱卤酶酶学性质的初步考察 | 第92-95页 |
| 7．4 本章小结 | 第95页 |
| 参考文献 | 第95-97页 |
| 第八章 结论与建议 | 第97-99页 |
| 8．1 结论 | 第97-98页 |
| 8．2 建议 | 第98-99页 |
| 致谢 | 第99页 |