| 摘要 | 第1-7页 |
| Abstract | 第7-12页 |
| 第一章 绪论(蛇毒金属蛋白酶结构和功能的研究进展) | 第12-43页 |
| ·金属蛋白酶 | 第12-14页 |
| ·蛇毒金属蛋白酶结构和功能研究进展 | 第14-26页 |
| ·蛇毒金属蛋白酶的分类和结构组成 | 第14-18页 |
| ·金属蛋白酶结构域的结构和功能 | 第18-22页 |
| ·去整合素结构域的结构和功能 | 第22-24页 |
| ·富含半胱氨酸结构域的结构和功能 | 第24-25页 |
| ·C 型凝集素结构域的结构和功能 | 第25-26页 |
| ·蛇毒金属蛋白酶的同源蛋白的研究 | 第26-31页 |
| 参考文献 | 第31-43页 |
| 第二章 尖吻蝮蛇毒出血毒素 AaHIV 及其降解产物acucetin 的结构功能关系研究 | 第43-98页 |
| ·P—III 型 SVMPs 结构功能研究进展 | 第43-46页 |
| ·P—III 型 SVMPs 的酶学及白降解活性研究 | 第43-45页 |
| ·P—III 型 SVMPs 的非酶学功能研究 | 第45-46页 |
| ·P—III 型 SVMPs 的结构研究 | 第46页 |
| ·实验材料和方法 | 第46-50页 |
| ·AaHIV 和acucetin 的分离纯化和金属离子的测定 | 第46-47页 |
| ·AaHIV 白降解活性的检测 | 第47页 |
| ·AaHIV 的聚集状态的分子筛和 Cross—linking 检测 | 第47页 |
| ·AaHIV 和acucetin 的血小板聚集抑制活性检测 | 第47-48页 |
| ·AaHIV 和acucetin 的血小极和 CH0 细胞粘附性质检测 | 第48页 |
| ·AaHIV 和acucetin 的晶体生长，重原子衍生物制备及数据收集利处理 | 第48-49页 |
| ·AaHIV 和acucetin 初步相位的获得 | 第49页 |
| ·AaHIV 和acuetin 的晶体结构修止 | 第49-50页 |
| ·实验结果 | 第50-67页 |
| ·AaHIV 和acucetin 的纯度和原子吸收光谱实验结果 | 第50-51页 |
| ·AaHIV 自降解的检测结果 | 第51-53页 |
| ·AaHIV 在溶液中的聚集状态 | 第53-55页 |
| ·AaHIV 和acucetin 的血小板聚集抑制活性 | 第55-56页 |
| ·生物素标记的蛋白对血小板和 CH0 细胞的结合作用 | 第56-58页 |
| ·蛋白质晶体衍射数据收集和处理 | 第58-60页 |
| ·初步相位的获得 | 第60-61页 |
| ·AaHIV 和acucetin 的模型修正和质量分析 | 第61-67页 |
| ·讨论 | 第67-90页 |
| ·蛋白区的结合离子 | 第67-69页 |
| ·活性中心的结合多肽 | 第69-71页 |
| ·AaHIV 的整体结构 | 第71-74页 |
| ·acucetin 的整体结构 | 第74-75页 |
| ·AaHIV 和同源蛋白的结构域之间的柔性可得的第一种 M12 亚家族蛋白和底物的相互作用模型 | 第75-78页 |
| ·AaHIV 的动态二体和二体间的相互作用 | 第78-80页 |
| ·AaHIV 自降解的结构基础和有此可得的新的 M12 亚家族蛋白和底物的相互作用模型 | 第80-82页 |
| ·AaHIV 和acucetin 与细胞表面受体作用的结构基础 | 第82-90页 |
| 小结 | 第90-91页 |
| 参考文献 | 第91-98页 |
| 第三章 P185~(c-erbB-2)单克隆抗体 ScFv—A21 的结构生物学研究 | 第98-114页 |
| ·引言 | 第98-101页 |
| ·Her2 的结构与功能 | 第98-100页 |
| ·Her2 抗体的研究进展 | 第100-101页 |
| ·实验材料与方法 | 第101-102页 |
| ·结果与讨论 | 第102-110页 |
| ·ScFv—A21 的结构测定 | 第102-104页 |
| ·ScFv—A21 的整体结构 | 第104-105页 |
| ·ScFv—A21 的高变区的结构 | 第105-106页 |
| ·Docking 模型 | 第106-110页 |
| 小结 | 第110-111页 |
| 参考文献 | 第111-114页 |
| 附录 | 第114-117页 |
| 致谢 | 第117-118页 |
| 在读期间发表的学术论文与取得的研究成果 | 第118-119页 |
