| 摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-13页 |
| 第一章 引言 | 第13-41页 |
| 第一节 疱疹病毒概述 | 第14-22页 |
| ·疱疹病毒简介 | 第14-15页 |
| ·HSV简介 | 第15-17页 |
| ·HSV病毒生活周期 | 第17-22页 |
| 第二节 HSV-1早早期蛋白ICP0 | 第22-25页 |
| ·ICP0的基因定位及结构组成 | 第22-23页 |
| ·ICP0的翻译后修饰 | 第23页 |
| ·ICP0的泛素连接酶功能 | 第23-24页 |
| ·USP7保护ICP0不进行自身泛素化 | 第24页 |
| ·ICP0介入了宿主细胞的信号转导通路 | 第24-25页 |
| 第三节 NF-κB信号通路 | 第25-31页 |
| ·NF-κB信号转导系统的组成 | 第25-27页 |
| ·NF-κB信号转导过程 | 第27-31页 |
| 第四节 TRAF家族 | 第31-35页 |
| ·TRAF家族简介 | 第31-32页 |
| ·TRAF6在TNFR信号转导中的作用 | 第32-33页 |
| ·TRAF6在IL-1R/TLR信号转导中的作用 | 第33-34页 |
| ·TRAF6下游的信号转导,以及泛素化在信号转导中的作用 | 第34-35页 |
| ·TRAF6与病毒 | 第35页 |
| 第五节 泛素及泛素化修饰 | 第35-38页 |
| ·泛素蛋白简介 | 第35-36页 |
| ·催化泛素反应的酶 | 第36-37页 |
| ·泛素化修饰种类及其作用 | 第37-38页 |
| ·泛素化修饰在NF-κB细胞信号通路里的调节作用 | 第38页 |
| 第六节 本研究的前期研究基础 | 第38-39页 |
| ·ICP0同时参与了NF-κB和AP-1信号通路 | 第38-39页 |
| ·BHV的早早期蛋白bICP0具有K63位的泛素化活性 | 第39页 |
| 第七节 本研究的目的及意义 | 第39-41页 |
| 第二章 材料与方法 | 第41-49页 |
| 第一节 实验材料 | 第41-43页 |
| ·细胞 | 第41页 |
| ·菌株 | 第41页 |
| ·病毒 | 第41页 |
| ·质粒 | 第41-42页 |
| ·主要试剂 | 第42-43页 |
| 第二节 实验方法 | 第43-49页 |
| ·细胞的培养 | 第43页 |
| ·聚合酶链式反应 | 第43-44页 |
| ·质粒构建 | 第44-45页 |
| ·报告基因的瞬时表达分析 | 第45-47页 |
| ·Western Blotting | 第47页 |
| ·免疫共沉淀 | 第47-49页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第49-61页 |
| 第一节 结果 | 第49-58页 |
| ·ICP0与TRAF6激活NF-κB具有协同作用 | 第49-50页 |
| ·TRAF6与ICP0具有相互作用 | 第50-51页 |
| ·ICP0能增强TRAF6在体内的泛素化 | 第51-52页 |
| ·ICP0对TRAF6泛素化以及协同作用有影响的结构域的确定 | 第52-54页 |
| ·ICP0对TRAF6的泛素化是通过K63位泛素化的方式进行的 | 第54-55页 |
| ·ICP0增强TRAF6的泛素化并不依赖其本身的泛素活性 | 第55-57页 |
| ·HSV-1本身也能增强TRAF6的泛素化。 | 第57-58页 |
| 第二节 讨论 | 第58-61页 |
| ·TRAF6是ICP0依赖环指结构E3连接酶的底物 | 第58-59页 |
| ·ICP0泛素化TRAF6可能是ICP0激活TAK1的机制 | 第59页 |
| ·关于ICP0突变和缺失试验的分析 | 第59页 |
| ·关于转染试剂对病毒感染的影响 | 第59页 |
| ·ICP0激活NF-κB的可能后果 | 第59-61页 |
| 第四章 结论 | 第61-62页 |
| 参考文献 | 第62-70页 |
| 致谢 | 第70-71页 |
| 个人简历 | 第71页 |
| 硕士在读期间发表文章 | 第71页 |
