| 摘要 | 第1-3页 |
| Abstract | 第3-8页 |
| 主要符号对照表 | 第8-9页 |
| 第1章 引言 | 第9-23页 |
| ·脱落酸（ABA）及其受体的研究背景 | 第9-17页 |
| ·植物激素及其受体介绍 | 第9-10页 |
| ·ABA 的发现及其功能 | 第10-11页 |
| ·ABA 受体的研究进展 | 第11-13页 |
| ·ABA 信号通路下游蛋白的研究进展 | 第13-17页 |
| ·植物体内蛋白磷酸酶的介绍和分类 | 第13-15页 |
| ·PP2C 在ABA 信号途径中的作用 | 第15-17页 |
| ·结构生物学研究手段 | 第17-20页 |
| ·蛋白结构生物学的介绍 | 第17-18页 |
| ·蛋白质X 射线晶体学简介 | 第18-20页 |
| ·本文研究的主要内容和主要贡献 | 第20-23页 |
| ·研究内容 | 第20-21页 |
| ·本文的主要贡献 | 第21-23页 |
| 第2章 ABA 受体和PP2C 的克隆、表达和纯化 | 第23-43页 |
| ·基因克隆、表达和纯化介绍 | 第23-29页 |
| ·基因的克隆和表达 | 第23-27页 |
| ·蛋白的分离纯化 | 第27-29页 |
| ·实验材料 | 第29-31页 |
| ·质粒和菌株 | 第29-30页 |
| ·分子生物学相关的生化试剂 | 第30页 |
| ·蛋白表达纯化所需试剂 | 第30-31页 |
| ·实验仪器 | 第31页 |
| ·实验方法 | 第31-42页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第31-35页 |
| ·基因片段的克隆和酶切 | 第31-32页 |
| ·酶切产物的回收、连接和纯化 | 第32-33页 |
| ·重组质粒的鉴定 | 第33-35页 |
| ·蛋白表达 | 第35-38页 |
| ·ABA 受体PYL 系列蛋白表达 | 第35-36页 |
| ·PYL 系列蛋白和 PP2C 复合物共表达 | 第36页 |
| ·硒代蛋白的表达 | 第36-38页 |
| ·蛋白纯化 | 第38-42页 |
| ·ABA 受体PYL 系列蛋白纯化 | 第38-39页 |
| ·PYL 系列蛋白和 PP2C 复合物纯化 | 第39-42页 |
| ·本章小结 | 第42-43页 |
| 第3章 ABA 受体及其与 PP2C 复合物的结晶和晶体学研究 | 第43-52页 |
| ·可溶蛋白结晶策略 | 第43-49页 |
| ·常用结晶方法 | 第43-44页 |
| ·晶体生长及优化 | 第44-49页 |
| ·可溶蛋白结晶的影响因素 | 第45-46页 |
| ·初筛之后结晶条件优化的常用思路 | 第46-47页 |
| ·结晶后晶体质量提高的处理方法 | 第47-49页 |
| ·PYL 系列蛋白以及与PP2C 复合物的结晶 | 第49-51页 |
| ·试剂和仪器 | 第49页 |
| ·结晶方法及实验结果 | 第49-51页 |
| ·本章小结 | 第51-52页 |
| 第4章 相位解析和衍射数据的收集处理 | 第52-61页 |
| ·相位解析方法引言 | 第52-55页 |
| ·相位解析方法介绍 | 第52-53页 |
| ·重原子衍生物的获取 | 第53-55页 |
| ·材料和方法 | 第55-56页 |
| ·试剂和材料 | 第55页 |
| ·实验方法 | 第55-56页 |
| ·衍射数据的收集和处理 | 第56-61页 |
| ·X-Ray 单晶衍射技术的进展 | 第56-59页 |
| ·X 射线光源的进展—同步辐射光源 | 第56-58页 |
| ·X 射线探测器的进展 | 第58-59页 |
| ·衍射数据的收集和处理 | 第59-61页 |
| 第5章 从结构和生化实验对 ABA 信号通路的机制解释 | 第61-79页 |
| ·Apo-PYL2 的结构解析 | 第61-62页 |
| ·(+)-ABA-bound PYL2 的结构及相关比较 | 第62-66页 |
| ·ABA-PYL2 的结构解析 | 第62-65页 |
| ·Apo-PYL2 和ABA-PYL2 的结构比较 | 第65-66页 |
| ·ABA-bound PYL2-A811 的结构解析 | 第66-69页 |
| ·生化实验 | 第69-73页 |
| ·PYL2 二聚体相关的生化分析 | 第69-70页 |
| ·PYL2 和ABA 识别的生化分析 | 第70-71页 |
| ·(+)-ABA–bound PYL1 和A811 识别的生化分析 | 第71-73页 |
| ·ABA-PYL1 抑制 A811 活性的机制和相关讨论 | 第73-79页 |
| 第6章 结论与讨论 | 第79-80页 |
| 参考文献 | 第80-85页 |
| 致谢 | 第85-86页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第86页 |
