提要 | 第1-5页 |
英文缩略词 | 第5-10页 |
前言 | 第10-12页 |
第1章 文献回顾 | 第12-32页 |
·口蹄疫重组表位疫苗的研究现状 | 第12-16页 |
·口蹄疫病毒(FMDV)基因组的结构和基本特性 | 第13-14页 |
·O型口蹄疫重组表位疫苗的研究现状 | 第14-15页 |
·A型口蹄疫的研究现状 | 第15页 |
·AsiaⅠ型口蹄疫的研究现状 | 第15-16页 |
·HER2的研究现状 | 第16-19页 |
·抗 HER2单克隆抗体 | 第17-18页 |
·抗 HER2的重组表位疫苗 | 第18-19页 |
·HSP65-融合蛋白在抗肿瘤中的应用 | 第19-20页 |
·CpG ODN 的分类及其应用 | 第20-24页 |
·CpG ODN的抗病毒 | 第21-22页 |
·CpG ODN的抗肿瘤作用 | 第22页 |
·CpG ODN与肿瘤抗原联合应用的抗肿瘤作用 | 第22-24页 |
·蛋白质的纯化工艺 | 第24-32页 |
·细胞的破碎 | 第24-25页 |
·蛋白质纯化技术 | 第25-27页 |
·内毒素的去除 | 第27-28页 |
·蛋白质的复性 | 第28-30页 |
·蛋白质纯化路线的设计及放大原则 | 第30-32页 |
第2章 材料与方法 | 第32-46页 |
·材料与仪器 | 第32-33页 |
·生化试剂 | 第32页 |
·实验仪器与实验动物 | 第32页 |
·载体、菌株及重组表位疫苗 | 第32-33页 |
·主要方法 | 第33-46页 |
·牛 AsiaⅠ型口蹄疫重组表位疫苗的构建、表达、纯化及免疫学活性研究 | 第33-36页 |
·HSP65-MUC1中试纯化工艺的建立及质量检测 | 第36-42页 |
·HSP65-HER2的活性研究 | 第42-46页 |
第3章 实验结果 | 第46-95页 |
·重组表位疫苗 CZ-1的构建、表达、纯化及功能研究 | 第46-55页 |
·抗原表位的确定 | 第46-47页 |
·CZ-1结构的确定 | 第47-49页 |
·pET28a-CZ-1重组质粒的构建 | 第49-50页 |
·CZ-1的表达、纯化及鉴定 | 第50-52页 |
·CZ-1的纯化及复性 | 第52-53页 |
·CZ-1的生物学活性研究 | 第53-55页 |
·HSP65-MUC1中试纯化工艺的建立及质量检测 | 第55-77页 |
·HSP65-MUC1的表达 | 第55-56页 |
·HSP65-MUC1纯化工艺的建立及放大 | 第56-68页 |
·HSP65-MUC1冻干品的质量检测 | 第68-77页 |
·HSP65-HER2的生物活性研究 | 第77-95页 |
·建立稳定表达 HER2 多表位基因的 B16 转染细胞系 | 第78-81页 |
·HSP65-HER2的表达及纯化 | 第81-83页 |
·肿瘤模型的建立 | 第83页 |
·HSP65-HER2 联合 CpG ODN 应用对腹腔接种 B16/HER2 肿瘤生长的影响 | 第83-92页 |
·HSP65-HER2 抑制 HER2 阳性肿瘤细胞生长机制的初步研究 | 第92-95页 |
第4章 讨论 | 第95-104页 |
·CZ-1重组疫苗表位的选择及排列的优化 | 第95-96页 |
·重组蛋白表达的优化 | 第96页 |
·重组蛋白的纯化工艺的建立及优化 | 第96-102页 |
·重组蛋白 CZ-1的复性和纯化 | 第96-98页 |
·HSP65-MUC1在纯化过程中的降解 | 第98-100页 |
·去除内毒素策略的选择和优化 | 第100-101页 |
·HSP65-MUC1纯化工艺的放大过程优化 | 第101-102页 |
·重组表位疫苗的质量检测 | 第102页 |
·HSP65-HER2的生物学活性 | 第102-104页 |
结论 | 第104-106页 |
参考文献 | 第106-122页 |
攻博期间发表的学术论文及其他成果 | 第122-123页 |
致谢 | 第123-124页 |
中文摘要 | 第124-128页 |
Abstract | 第128-131页 |