| 摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 第1章 文献综述 | 第13-19页 |
| 1.1 前言 | 第13页 |
| 1.2 纤溶酶的研究概况 | 第13-16页 |
| 1.2.1 血栓性疾病的危害及血栓形成的原因 | 第13页 |
| 1.2.2 纤溶系统和纤溶反应 | 第13-14页 |
| 1.2.3 纤溶酶原和纤溶酶 | 第14-15页 |
| 1.2.4 溶栓剂的研究进展 | 第15-16页 |
| 1.3 组织蛋白酶的研究进展 | 第16-19页 |
| 1.3.1 组织蛋白酶的分类 | 第16页 |
| 1.3.2 组织蛋白酶合成与结构特征 | 第16-17页 |
| 1.3.3 组织蛋白酶的功能 | 第17-18页 |
| 1.3.4 组织蛋白酶L的研究意义及展望 | 第18-19页 |
| 第2章 文蛤纤溶酶原基因(MmPlg)的克隆、表达和功能分析 | 第19-33页 |
| 2.1 实验材料 | 第19-20页 |
| 2.1.1 文蛤来源 | 第19页 |
| 2.1.2 菌株与质粒 | 第19页 |
| 2.1.3 主要实验仪器与试剂 | 第19-20页 |
| 2.2 实验方法 | 第20-23页 |
| 2.2.1 总RNA提取和反转录 | 第20页 |
| 2.2.2 文蛤纤溶酶原(MmPlg)cDNA的克隆 | 第20页 |
| 2.2.3 生物信息学分析 | 第20页 |
| 2.2.4 文蛤纤溶酶原(MmPlg)发育各时期定量分析 | 第20-21页 |
| 2.2.5 文蛤纤溶酶原(MmPlg)基因各组织定量分析 | 第21页 |
| 2.2.6 文蛤纤溶酶原(MmPlg)的原核表达及抗体制备 | 第21-23页 |
| 2.3 实验结果 | 第23-30页 |
| 2.3.1 MmPlg的克隆和序列分析 | 第23-25页 |
| 2.3.2 蛋白功能基序分析 | 第25-27页 |
| 2.3.3 MmPlg发育各时期定量分析 | 第27-28页 |
| 2.3.4 MmPlg各组织定量分析 | 第28-29页 |
| 2.3.5 DsbA-MmPlg的表达及纯化 | 第29-30页 |
| 2.3.6 Western blot鉴定 | 第30页 |
| 2.4 讨论 | 第30-33页 |
| 第3章 文蛤组织蛋白酶基因(MmCtl)的克隆、表达和功能分析 | 第33-44页 |
| 3.1 实验材料 | 第33页 |
| 3.2 实验方法 | 第33-34页 |
| 3.2.1 总RNA提取和反转录 | 第33页 |
| 3.2.2 MmCtl的克隆 | 第33页 |
| 3.2.3 生物信息学分析 | 第33页 |
| 3.2.4 文蛤组织蛋白酶L(MmCtl)发育各时期定量分析 | 第33页 |
| 3.2.5 文蛤组织蛋白酶L(MmCtl)各组织定量分析 | 第33页 |
| 3.2.6 文蛤组织蛋白酶L(MmCtl)的原核表达及抗体制备 | 第33-34页 |
| 3.3 实验结果 | 第34-41页 |
| 3.3.1 文蛤组织蛋白酶L(MmCtl)cDNA的克隆与序列分析 | 第34-36页 |
| 3.3.2 蛋白基序分析预测 | 第36页 |
| 3.3.3 MmCtl序列比对和分子进化分析 | 第36-38页 |
| 3.3.4 MmCtl发育各时期定量分析 | 第38-39页 |
| 3.3.5 MmCtl各组织定量分析 | 第39-40页 |
| 3.3.6 DsbA-MmCtl的表达及纯化 | 第40-41页 |
| 3.3.7 Western blot鉴定 | 第41页 |
| 3.4 讨论 | 第41-44页 |
| 总结 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-51页 |
| 硕士期间发表的论文 | 第51-52页 |
| 致谢 | 第52页 |
