| 提要 | 第4-5页 |
| 详细摘要 | 第5-7页 |
| Abstract | 第7-8页 |
| 中英文缩写词表 | 第12-13页 |
| 第一章 绪论 | 第13-22页 |
| 1.1 猪圆环病毒概述 | 第13-17页 |
| 1.1.1 PCV2的基因分型 | 第13页 |
| 1.1.2 PCV2的基因组与蛋白质 | 第13-15页 |
| 1.1.3 PCV2的流行病学 | 第15-16页 |
| 1.1.4 PCV2侵入宿主免疫系统 | 第16-17页 |
| 1.2 PCV2疫苗的研究现状 | 第17-20页 |
| 1.2.1 PCV2疫苗的类型 | 第17-19页 |
| 1.2.2 PCV2疫苗质量的检测 | 第19-20页 |
| 1.3 PCV2衣壳蛋白抗原表位的研究进展 | 第20-22页 |
| 第二章 材料与方法 | 第22-40页 |
| 2.1 实验材料 | 第22-23页 |
| 2.1.1 试剂及材料 | 第22页 |
| 2.1.2 质粒与菌种 | 第22页 |
| 2.1.3 培养基 | 第22-23页 |
| 2.1.4 实验动物 | 第23页 |
| 2.1.5 主要实验设备 | 第23页 |
| 2.2 引物的设计与合成 | 第23-24页 |
| 2.3 实验方法 | 第24-40页 |
| 2.3.1 E表位肽编码基因的合成 | 第24-26页 |
| 2.3.2 pMD18-T-E重组质粒的构建 | 第26-28页 |
| 2.3.3 p MD18-T-E3 重组质粒的构建 | 第28-29页 |
| 2.3.4 p ET28a-E3 重组质粒的构建 | 第29页 |
| 2.3.5 pET28a-E3-his重组质粒的构建 | 第29-30页 |
| 2.3.6 E3和E3-his重组蛋白在大肠杆菌中表达 | 第30-32页 |
| 2.3.7 E3和E3-his重组蛋白的纯化 | 第32-35页 |
| 2.3.8 E3重组蛋白活性检测 | 第35页 |
| 2.3.9 E3重组蛋白制备多克隆抗体 | 第35-36页 |
| 2.3.10 抗E3重组蛋白多克隆抗体的活性检测 | 第36页 |
| 2.3.11 多克隆抗体的离子交换层析纯化及活性检测 | 第36-38页 |
| 2.3.12 多克隆抗体的免疫亲和层析纯化及活性检测 | 第38-40页 |
| 第三章 实验结果 | 第40-68页 |
| 3.1 PCV逃逸表位肽的设计及基因合成 | 第40-41页 |
| 3.1.1 PCV逃逸表位肽（E3，E3-his）的设计 | 第40页 |
| 3.1.2 PCV逃逸表位三拷贝肽（E）的基因合成 | 第40-41页 |
| 3.2 E 基因片段的克隆及 E3 基因片段的构建 | 第41-45页 |
| 3.2.1 E 基因片段的克隆 | 第41-42页 |
| 3.2.2 E3基因片段的构建 | 第42-45页 |
| 3.3 E3及E3-his蛋白在E.coli中的表达 | 第45-49页 |
| 3.3.1 E3和E3-his基因工程菌的构建 | 第45-47页 |
| 3.3.2 E3和E3-his蛋白在大肠杆菌中诱导表达及鉴定 | 第47-49页 |
| 3.4 E3和E3-his重组蛋白的纯化 | 第49-51页 |
| 3.4.1 E3重组蛋白的纯化 | 第49-50页 |
| 3.4.2 E3-his重组蛋白的纯化 | 第50-51页 |
| 3.5 E3重组蛋白活性检测 | 第51-53页 |
| 3.6 抗E3蛋白多克隆抗体的制备及活性检测 | 第53-56页 |
| 3.6.1 抗E3蛋白多克隆抗体的制备 | 第53-54页 |
| 3.6.2 抗E3蛋白多克隆抗体的活性检测 | 第54-56页 |
| 3.7 离子交换层析纯化抗E3蛋白多克隆抗体及活性检测 | 第56-61页 |
| 3.7.1 DEAE离子交换层析纯化抗E3蛋白多克隆抗体 | 第57-60页 |
| 3.7.2 离子交换层析纯化后免疫球蛋白的活性检测 | 第60-61页 |
| 3.8 免疫亲和层析纯化抗E3蛋白多克隆抗体及活性检测 | 第61-68页 |
| 3.8.1 免疫亲和层析纯化特异性抗体 | 第62-65页 |
| 3.8.2 抗E3蛋白特异性抗体的活性检测 | 第65-68页 |
| 第四章 讨论 | 第68-72页 |
| 第五章 结论 | 第72-73页 |
| 参考文献 | 第73-79页 |
| 作者简介 | 第79-80页 |
| 致谢 | 第80页 |
