| 摘要 | 第6-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 文献综述 | 第11-20页 |
| 第一章 节杆菌属与生物降解的研究进展 | 第11-20页 |
| 1.1 节杆菌的研究进展 | 第11-13页 |
| 1.2 生物降解的研究 | 第13-18页 |
| 1.2.1 降解菌的来源 | 第13页 |
| 1.2.2 微生物的降解途径 | 第13页 |
| 1.2.3 微生物降解苦马豆素的研究 | 第13-14页 |
| 1.2.4 节杆菌对各种化合物的生物降解 | 第14-18页 |
| 1.3 小结 | 第18-20页 |
| 试验研究 | 第20-46页 |
| 第二章 节杆菌HW08 降解苦马豆素相关酶的筛选 | 第20-36页 |
| 2.1 材料 | 第20-21页 |
| 2.1.1 菌种来源 | 第20页 |
| 2.1.2 试验仪器 | 第20-21页 |
| 2.1.3 主要试剂 | 第21页 |
| 2.1.4 培养基 | 第21页 |
| 2.2 方法 | 第21-25页 |
| 2.2.1 节杆菌HW08 的复苏与诱导 | 第21-22页 |
| 2.2.2 Lable-free蛋白质组学检测节杆菌HW08 差异蛋白 | 第22-23页 |
| 2.2.3 生物信息学分析 | 第23页 |
| 2.2.4 降解SW的相关酶的筛选 | 第23-24页 |
| 2.2.5 q RT-PCR检测降解SW相关酶 | 第24-25页 |
| 2.3 结果 | 第25-33页 |
| 2.3.1 蛋白质浓度测定结果 | 第25-26页 |
| 2.3.2 SDS-PAGE分析结果 | 第26页 |
| 2.3.3 Label-free定量蛋白质组学检测结果 | 第26页 |
| 2.3.4 LC-MS/MS分析结果 | 第26页 |
| 2.3.5 Gene Ontology分析 | 第26-28页 |
| 2.3.6 KEGG分析 | 第28-31页 |
| 2.3.7 降解SW的相关酶的初步确定 | 第31-33页 |
| 2.3.8 转录组水平检测结果分析 | 第33页 |
| 2.4 讨论 | 第33-34页 |
| 2.5 小结 | 第34-36页 |
| 第三章 乙醇脱氢酶A1R6C3 基因的表达及降解苦马豆素能力的检测 | 第36-46页 |
| 3.1 材料 | 第36-37页 |
| 3.1.1 试验菌种和载体 | 第36页 |
| 3.1.2 试验仪器 | 第36页 |
| 3.1.3 主要试剂和材料 | 第36-37页 |
| 3.1.4 培养基和缓冲液 | 第37页 |
| 3.2 方法 | 第37-39页 |
| 3.2.1 节杆菌HW08 的复苏与诱导 | 第37页 |
| 3.2.2 节杆菌HW08 基因组总DNA的提取 | 第37页 |
| 3.2.3 乙醇脱氢酶A1R6C3 基因的扩增 | 第37-38页 |
| 3.2.4 重组质粒p ET-2040 的构建 | 第38页 |
| 3.2.5 重组转化菌的诱导表达 | 第38页 |
| 3.2.6 IPTG诱导条件的优化 | 第38页 |
| 3.2.7 重组蛋白的纯化及Western blot鉴定 | 第38-39页 |
| 3.3 结果 | 第39-44页 |
| 3.3.1 节杆菌HW08 基因组DNA的提取结果 | 第39-40页 |
| 3.3.2 基因AAur-2040 的扩增结果 | 第40页 |
| 3.3.3 重组质粒的鉴定 | 第40-41页 |
| 3.3.4 重组质粒转化菌的诱导表达结果 | 第41页 |
| 3.3.5 最佳诱导条件的选择 | 第41-43页 |
| 3.3.6 重组蛋白的检测结果 | 第43-44页 |
| 3.4 讨论 | 第44-45页 |
| 3.5 小结 | 第45-46页 |
| 结论 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-53页 |
| 附录 | 第53-54页 |
| 致谢 | 第54-55页 |
| 作者简介 | 第55页 |
