氨基酰化酶交联聚集体的制备及其催化性能研究
| 中文摘要 | 第1-5页 |
| ABSTRACT | 第5-11页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-31页 |
| ·酶和酶催化 | 第11-12页 |
| ·酶的固定化 | 第12-22页 |
| ·酶的固定化方法 | 第12-13页 |
| ·载体结合法 | 第13-16页 |
| ·包埋法 | 第16-17页 |
| ·膜截留法 | 第17-18页 |
| ·无载体交联 | 第18-22页 |
| ·交联酶聚集体 | 第22-27页 |
| ·CLEA的制备 | 第22页 |
| ·酶的沉淀 | 第22-23页 |
| ·酶聚集体的交联 | 第23-24页 |
| ·CLEA制备中的添加剂 | 第24-25页 |
| ·复合CLEA | 第25-26页 |
| ·CLEA粒径及微观结构 | 第26-27页 |
| ·CLEA的分离 | 第27页 |
| ·氨基酰化酶Ⅰ | 第27-29页 |
| ·氨基酰化酶Ⅰ的性质 | 第27-28页 |
| ·氨基酰化酶用于工业规模生产L-氨基酸 | 第28-29页 |
| ·本文思路及主要内容 | 第29-31页 |
| 第二章 戊二醛交联制备氨基酰化酶交联聚集体 | 第31-52页 |
| ·引言 | 第31页 |
| ·材料与方法 | 第31-34页 |
| ·主要实验试剂 | 第31页 |
| ·主要实验仪器 | 第31-32页 |
| ·氨基酰化酶的沉淀 | 第32页 |
| ·氨基酰化酶交联聚集体的制备 | 第32页 |
| ·蛋白浓度测定 | 第32-33页 |
| ·酶活力测定 | 第33页 |
| ·酶活回收率和蛋白回收率 | 第33页 |
| ·CLEA红外光谱的测定 | 第33-34页 |
| ·CLEA微观结构和粒径的测定 | 第34页 |
| ·结果与讨论 | 第34-51页 |
| ·氨基酰化酶交联聚集体制备流程的确定 | 第34-35页 |
| ·氨基酰化酶沉聚条件研究 | 第35-40页 |
| ·戊二醛对氨基酰化酶的交联 | 第40-47页 |
| ·有效性实验 | 第47-48页 |
| ·戊二醛交联的机理 | 第48-49页 |
| ·CLEA的红外谱图 | 第49-50页 |
| ·GA-E-BSA的微观结构 | 第50-51页 |
| ·小结 | 第51-52页 |
| 第三章 环氧交联剂交联制备氨基酰化酶交联聚集体 | 第52-68页 |
| ·引言 | 第52页 |
| ·材料与方法 | 第52-54页 |
| ·主要实验试剂 | 第52-53页 |
| ·主要实验仪器 | 第53页 |
| ·环氧基交联剂交联氨基酰化酶聚集体制备条件优化 | 第53页 |
| ·蛋白浓度测定 | 第53页 |
| ·酶活力测定 | 第53页 |
| ·氨基酸分析 | 第53-54页 |
| ·酶活回收率和蛋白回收率 | 第54页 |
| ·CLEA微观结构和粒径的测定 | 第54页 |
| ·结果与讨论 | 第54-66页 |
| ·环氧基交联剂交联氨基酰化酶条件的优化 | 第54-60页 |
| ·交联剂种类对交联氨基酰化酶效果的影响 | 第60-62页 |
| ·BSA的添加对氨基酰化酶交联聚集体的影响 | 第62-64页 |
| ·有效性实验 | 第64页 |
| ·环氧基交联剂交联机理研究 | 第64-66页 |
| ·PGDE-E的微观结构 | 第66页 |
| ·小结 | 第66-68页 |
| 第四章 氨基酰化酶交联聚集体酶学性质研究 | 第68-88页 |
| ·引言 | 第68页 |
| ·材料与方法 | 第68-70页 |
| ·实验材料 | 第68-69页 |
| ·主要实验仪器 | 第69页 |
| ·氨基酰化酶交联聚集体性质的研究 | 第69-70页 |
| ·结果与讨论 | 第70-87页 |
| ·温度对固定化酶活性的影响 | 第70-71页 |
| ·pH对固定化酶活性的影响 | 第71-73页 |
| ·钴离子浓度对固定化酶活性的影响 | 第73-74页 |
| ·固定化酶的贮藏稳定性 | 第74-75页 |
| ·固定化酶的热失活特性 | 第75-87页 |
| ·小结 | 第87-88页 |
| 第五章 氨基酰化酶交联聚集体拆分动力学研究 | 第88-100页 |
| ·引言 | 第88页 |
| ·材料与方法 | 第88-89页 |
| ·主要实验试剂 | 第88-89页 |
| ·主要实验仪器 | 第89页 |
| ·实验方法 | 第89页 |
| ·反应动力学模型 | 第89-94页 |
| ·酶催化反应的基本方程——米氏方程 | 第89-91页 |
| ·有抑制作用时的酶促反应动力学 | 第91-94页 |
| ·结果与讨论 | 第94-99页 |
| ·无抑制下米氏方程 | 第94-95页 |
| ·底物浓度对反应的影响 | 第95-96页 |
| ·产物L-蛋氨酸对反应的影响 | 第96-97页 |
| ·产物乙酸对反应的影响 | 第97-98页 |
| ·动力学参数汇总 | 第98-99页 |
| ·小结 | 第99-100页 |
| 第六章 中空纤维膜反应器中制备L-蛋氨酸 | 第100-112页 |
| ·引言 | 第100页 |
| ·实验材料与方法 | 第100-102页 |
| ·实验试剂与仪器 | 第100-101页 |
| ·实验流程图 | 第101-102页 |
| ·实验方法 | 第102页 |
| ·结果与讨论 | 第102-111页 |
| ·底物浓度对转化率的影响 | 第102-104页 |
| ·停留时间对转化率的影响 | 第104-107页 |
| ·酶的操作稳定性 | 第107-109页 |
| ·数学模型 | 第109-111页 |
| ·小结 | 第111-112页 |
| 第七章 结论、创新点与建议 | 第112-115页 |
| ·结论 | 第112-113页 |
| ·创新点 | 第113-114页 |
| ·建议 | 第114-115页 |
| 参考文献 | 第115-125页 |
| 发表论文和科研情况说明 | 第125-126页 |
| 附录一 茚三酮比色法 | 第126-127页 |
| 附录二 蛋白质含量测定方法 | 第127-128页 |
| 致谢 | 第128页 |
