| 中文摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-12页 |
| 第一章 绪论 | 第12-34页 |
| ·胶原蛋白简介 | 第12-26页 |
| ·胶原蛋白的分类 | 第12页 |
| ·原纤维构成胶原蛋白的组成及结构特点 | 第12-14页 |
| ·原纤维构成胶原蛋白在生物体内的合成 | 第14-16页 |
| ·原纤维构成胶原蛋白之间的相互作用及其纤维化 | 第16-20页 |
| ·原纤维构成胶原蛋白与其他分子的相互作用 | 第20-21页 |
| ·胶原蛋白分子之间的相互作用力 | 第21-24页 |
| ·不同因素对胶原蛋白相互作用的影响 | 第24-26页 |
| ·重组胶原蛋白简介 | 第26-30页 |
| ·重组胶原蛋白在不同体系中的表达 | 第26-29页 |
| ·重组胶原蛋白的特点及其相互作用 | 第29-30页 |
| ·类人胶原蛋白 | 第30-31页 |
| ·类人胶原蛋白的规模化生产 | 第30-31页 |
| ·类人胶原蛋白的应用 | 第31页 |
| ·本课题研究的目的、意义及内容 | 第31-34页 |
| ·目的与意义 | 第31-32页 |
| ·实验内容及拟解决的问题 | 第32-33页 |
| ·本课题的特色与创新之处 | 第33-34页 |
| 第二章 HLC在不同温度区间的聚集行为研究 | 第34-51页 |
| ·简介 | 第34-36页 |
| ·实验试剂及设备 | 第36-37页 |
| ·试剂 | 第36页 |
| ·主要仪器设备 | 第36-37页 |
| ·HLC的制备 | 第37-38页 |
| ·菌种与培养基 | 第37页 |
| ·摇瓶培养 | 第37页 |
| ·分批-补料培养 | 第37-38页 |
| ·HLC的分离纯化 | 第38页 |
| ·实验及分析方法 | 第38-41页 |
| ·HLC的浓度测定 | 第38-39页 |
| ·微量热分析 | 第39页 |
| ·疏水层析分析 | 第39页 |
| ·电泳分析 | 第39-41页 |
| ·圆二色谱分析 | 第41页 |
| ·结果与讨论 | 第41-50页 |
| ·HLC的浓度测定 | 第41-42页 |
| ·HLC的最大吸收波长 | 第42-43页 |
| ·HLC溶液的微量热检测 | 第43-44页 |
| ·疏水层析分析 | 第44-47页 |
| ·电泳检测分析 | 第47-48页 |
| ·圆二色谱分析 | 第48-49页 |
| ·不同温度范围内HLC的相互作用分析 | 第49-50页 |
| ·本章小结 | 第50-51页 |
| 第三章 HLC的相互作用及其固定化研究 | 第51-63页 |
| ·简介 | 第51-53页 |
| ·实验方法 | 第53-54页 |
| ·Sepharose-Cl 6B微球的活化 | 第53-54页 |
| ·环氧基的测定 | 第54页 |
| ·HLC的聚集行为研究及其固定化 | 第54页 |
| ·固定化介质的显微观测 | 第54页 |
| ·固定化介质的红外光谱分析 | 第54页 |
| ·结果与讨论 | 第54-62页 |
| ·环氧基活化度的确定 | 第54-55页 |
| ·HLC浓度的影响 | 第55页 |
| ·温度的影响 | 第55-56页 |
| ·抑制剂的选择 | 第56-58页 |
| ·pH的影响 | 第58-60页 |
| ·合成后固定化介质的染色 | 第60-61页 |
| ·合成固定化介质的电子扫描显微镜表征 | 第61页 |
| ·固定化介质的红外光谱分析 | 第61-62页 |
| ·本章小结 | 第62-63页 |
| 第四章 相互作用用于HLC的纯化研究 | 第63-78页 |
| ·简介 | 第63-65页 |
| ·动物源胶原蛋白的提取及纯化 | 第63页 |
| ·重组胶原蛋白的提取及纯化 | 第63-64页 |
| ·类人胶原蛋白的自我纯化 | 第64-65页 |
| ·实验方法 | 第65页 |
| ·HLC的吸附及解吸附 | 第65页 |
| ·SDS-PAGE电泳分析 | 第65页 |
| ·结果与讨论 | 第65-77页 |
| ·HLC-Sepharose的制备 | 第65-66页 |
| ·pH的影响 | 第66-68页 |
| ·盐类型的影响 | 第68-71页 |
| ·温度的影响 | 第71-73页 |
| ·聚集时间的影响 | 第73-74页 |
| ·HLC-Sepharose微球的吸附试验 | 第74-76页 |
| ·纯化方法评估 | 第76-77页 |
| ·本章小结 | 第77-78页 |
| 第五章 HLC的结构组成及模拟 | 第78-88页 |
| ·不同Gly-Xaa-Yaa三肽的特点及其相互作用简介 | 第78-82页 |
| ·Gly-Pro-Yaa三肽的特点 | 第78-79页 |
| ·Gly-Xaa-Pro三肽的特点 | 第79页 |
| ·Gly-Xaa-Yaa三肽的特点 | 第79-80页 |
| ·不同Gly-Xaa-Yaa三肽之间的比较 | 第80-81页 |
| ·不同Gly-Xaa-Yaa三肽的相互作用及其成纤维化 | 第81-82页 |
| ·HLC氨基酸含量分析 | 第82-83页 |
| ·HLC特征序列的模拟及其特点 | 第83-85页 |
| ·HLC的相关参数分子模拟 | 第85-87页 |
| ·HLC的pK值 | 第85-86页 |
| ·HLC特征序列的静电势能 | 第86页 |
| ·HLC特征序列的溶剂化能 | 第86-87页 |
| ·本章小结 | 第87-88页 |
| 第六章 HLC特征序列之间相互作用的分子模拟 | 第88-98页 |
| ·蛋白质结构模拟简介 | 第88-89页 |
| ·HLC分子的同源建模 | 第89-91页 |
| ·HLC特征多肽的刚性对接模拟 | 第91-94页 |
| ·使用RDOCK进行对接靶点修饰 | 第94-95页 |
| ·HLC相互作用中的氢键作用 | 第95-97页 |
| ·HLC相互作用过程中的疏水作用 | 第97页 |
| ·本章小结 | 第97-98页 |
| 结论 | 第98-100页 |
| 参考文献 | 第100-110页 |
| 攻读博士期间取得的研究成果 | 第110-111页 |
| 致谢 | 第111-112页 |
| 作者简介 | 第112页 |