| 论文提要 | 第1-10页 |
| 第一章 绪论 | 第10-20页 |
| ·蛋白质的结构 | 第10-13页 |
| ·计算机模拟概述 | 第13-17页 |
| ·本论文的内容 | 第17-20页 |
| 第二章 理论与计算方法 | 第20-54页 |
| ·分子对接 | 第20-22页 |
| ·分子对接的原理 | 第20-21页 |
| ·分子对接方法的分类 | 第21-22页 |
| ·分子力场 | 第22-27页 |
| ·Born-Oppenheimer 近似 | 第23-24页 |
| ·力场的能量表示 | 第24-25页 |
| ·力场的组成和参数化 | 第25-26页 |
| ·力场模型 | 第26-27页 |
| ·分子力学 | 第27-32页 |
| ·优化的概念 | 第29页 |
| ·优化算法 | 第29-30页 |
| ·优化中要注意的几点问题 | 第30-32页 |
| ·分子动力学 | 第32-43页 |
| ·分子动力学基本原理 | 第32-33页 |
| ·积分算法 | 第33-35页 |
| ·分子动力学模拟系综 | 第35-42页 |
| ·分子动力学模拟需要注意的问题 | 第42-43页 |
| ·QM/MM 组合计算方法 | 第43-47页 |
| ·分子力学与量子力学的区别与联系 | 第43-44页 |
| ·QM/MM 方法基本理论 | 第44-47页 |
| ·CPMD | 第47-48页 |
| ·自由能计算 | 第48-51页 |
| ·FEP 方法基本原理 | 第49-50页 |
| ·MM/PBSA 方法基本原理 | 第50-51页 |
| ·主成分分析 | 第51-54页 |
| 第三章 分子动力学研究人类Slingshot 磷酸酶2 与磷酸化-丝切蛋白的相互作用 | 第54-72页 |
| ·前言 | 第54-55页 |
| ·理论方法 | 第55-59页 |
| ·结构的准备 | 第55-56页 |
| ·大分子对接 | 第56页 |
| ·分子动力学模拟 | 第56-57页 |
| ·结合自由能计算 | 第57-59页 |
| ·结果和讨论 | 第59-71页 |
| ·MM/PBSA | 第59-62页 |
| ·蛋白质的柔性 | 第62-64页 |
| ·蛋白质内部相关运动分析 | 第64-68页 |
| ·蛋白质的静电场 | 第68-69页 |
| ·两种蛋白在活性位点的相互作用 | 第69-71页 |
| ·小结 | 第71-72页 |
| 第四章 分子动力学和自由能分析ERK2与吡唑基吡咯类抑制剂的相互作用 | 第72-96页 |
| ·前言 | 第72-74页 |
| ·理论方法 | 第74-77页 |
| ·抑制剂力场参数 | 第74页 |
| ·分子动力学模拟 | 第74-75页 |
| ·结合自由能计算 | 第75-77页 |
| ·结果和讨论 | 第77-94页 |
| ·MM/PBSA | 第78-81页 |
| ·主成分分析 | 第81-88页 |
| ·蛋白质ERK2 与抑制剂的相互作用 | 第88-94页 |
| ·小结 | 第94-96页 |
| 第五章 分子动力学研究人类8-氧化鸟嘌呤 DNA 糖基化酶1（hOgg1）与损伤DNA的相互作用 | 第96-114页 |
| ·前言 | 第96-100页 |
| ·理论方法 | 第100-101页 |
| ·8-氧化鸟嘌呤力场参数 | 第100页 |
| ·分子动力学模拟 | 第100-101页 |
| ·结果和讨论 | 第101-112页 |
| ·整体结构性质 | 第101-103页 |
| ·主成分分析 | 第103-106页 |
| ·蛋白质-DNA 相互作用 | 第106-112页 |
| ·小结 | 第112-114页 |
| 参考文献 | 第114-146页 |
| 攻读博士学位期间发表的论文 | 第146-147页 |
| 致谢 | 第147-148页 |
| 论文摘要 | 第148-151页 |
| Abstract | 第151-154页 |
