| 目录 | 第1-7页 |
| CONTENTS | 第7-10页 |
| 摘要 | 第10-12页 |
| Abstract | 第12-16页 |
| 第一章 综述 | 第16-25页 |
| ·植物肌动蛋白的组织表达特异性 | 第16-17页 |
| ·植物肌动蛋白体内聚合与调节 | 第17页 |
| ·植物肌动蛋白的生物学功能 | 第17-21页 |
| ·植物肌动蛋白的分子进化与保守性 | 第21-22页 |
| ·植物肌动蛋白的研究方法 | 第22-23页 |
| ·本研究的目的与意义 | 第23-25页 |
| 第二章 豌豆肌动蛋白异型体(PEAC3)的基因克隆及生物信息学分析 | 第25-42页 |
| ·引言 | 第25页 |
| ·材料与方法 | 第25-34页 |
| ·材料 | 第25-27页 |
| ·方法 | 第27-34页 |
| ·豌豆卷须中提取总RNA | 第27-28页 |
| ·RT-PCR克隆PEAc3 | 第28-30页 |
| ·感受态细胞的制备及质粒的转化与提取 | 第30-33页 |
| ·PEAc3生物信息学分析 | 第33-34页 |
| ·结果与分析 | 第34-40页 |
| ·PEAc3基因克隆与鉴定 | 第34页 |
| ·PEAc3序列的生物信息学分析 | 第34-40页 |
| ·PEAc3序列同源性分析 | 第34-36页 |
| ·PEAc3氨基酸序列分析 | 第36-40页 |
| ·讨论 | 第40-41页 |
| ·小结 | 第41-42页 |
| 第三章 豌豆肌动蛋白异型体(PEAC3)及其GFP融合蛋白原核表达与纯化 | 第42-60页 |
| ·引言 | 第42页 |
| ·材料与方法 | 第42-49页 |
| ·材料 | 第42-45页 |
| ·方法 | 第45-49页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第45-46页 |
| ·原核表达载体的鉴定 | 第46-47页 |
| ·大肠杆菌的转化与筛选 | 第47页 |
| ·原核表达蛋白的氨基酸序列分析 | 第47页 |
| ·蛋白质诱导表达条件的优化及融合蛋白纯化 | 第47-49页 |
| ·结果与分析 | 第49-58页 |
| ·原核表达载体的构建 | 第49-52页 |
| ·原核表达载体的酶切鉴定 | 第49-51页 |
| ·原核表达载体的PCR鉴定 | 第51-52页 |
| ·原核表达融合蛋白的氨基酸序列分析 | 第52-53页 |
| ·蛋白质诱导表达条件的优化及融合蛋白纯化 | 第53-58页 |
| ·讨论 | 第58-59页 |
| ·小结 | 第59-60页 |
| 第四章 豌豆肌动蛋白异型体(PEAC3)及其GFP融合蛋白的生化特性分析 | 第60-68页 |
| ·引言 | 第60页 |
| ·材料与方法 | 第60-62页 |
| ·材料 | 第60-61页 |
| ·方法 | 第61-62页 |
| ·肌动蛋白聚合曲线的测定 | 第61页 |
| ·肌动蛋白聚合临界浓度的测定 | 第61-62页 |
| ·单体肌动蛋白对DNase Ⅰ活性的影响 | 第62页 |
| ·聚合肌动蛋白对肌球蛋白Mg-ATPase活性的影响 | 第62页 |
| ·结果与分析 | 第62-66页 |
| ·肌动蛋白聚合曲线 | 第62-63页 |
| ·肌动蛋白聚合临界浓度 | 第63-64页 |
| ·单体肌动蛋白对DNase Ⅰ活性的抑制 | 第64-65页 |
| ·聚合肌动蛋白对肌球蛋白Mg-ATPase活性的激活 | 第65-66页 |
| ·讨论 | 第66-67页 |
| ·小结 | 第67-68页 |
| 结论 | 第68-70页 |
| 今后工作思路 | 第70-71页 |
| 参考文献 | 第71-77页 |
| 致谢 | 第77-78页 |
| 攻读学位期间发表的文章 | 第78页 |
