| 摘要 | 第5-7页 |
| ABSTRACT | 第7-8页 |
| 第一章 文献综述 | 第11-25页 |
| 1.1 簇毛麦概述 | 第11-15页 |
| 1.1.1 普通六倍体小麦的基因资源 | 第12页 |
| 1.1.2 簇毛麦染色体研究进展 | 第12-13页 |
| 1.1.3 簇毛麦重要农业性状的染色体定位 | 第13-15页 |
| 1.2 普通小麦的贮藏蛋白 | 第15-16页 |
| 1.2.1 小麦贮藏蛋白的分类 | 第15页 |
| 1.2.2 小麦谷蛋白的分类及组成 | 第15-16页 |
| 1.3 醇溶蛋白研究进展 | 第16-21页 |
| 1.3.1 醇溶蛋白的性质及分类 | 第16-17页 |
| 1.3.2 小麦醇溶蛋白的染色体定位及其分子结构 | 第17-19页 |
| 1.3.3 α-醇溶蛋白与乳糜泻症 | 第19页 |
| 1.3.4 醇溶蛋白品质效应研究进展 | 第19-20页 |
| 1.3.5 簇毛麦醇溶蛋白的研究进展 | 第20-21页 |
| 1.4 贮藏蛋白亚基的体外功能研究 | 第21-23页 |
| 1.4.1 原核表达策略 | 第21-22页 |
| 1.4.2 蛋白质鉴定 | 第22-23页 |
| 1.4.3 贮藏蛋白亚基的体外功能研究 | 第23页 |
| 1.5 本研究的目的和意义 | 第23-25页 |
| 第二章 簇毛麦α-醇溶蛋白基因的克隆及序列分析 | 第25-34页 |
| 2.1 实验材料 | 第25-26页 |
| 2.1.1 植物材料以及菌株和质粒 | 第25页 |
| 2.1.2 仪器和设备 | 第25页 |
| 2.1.3 培养基和试剂 | 第25-26页 |
| 2.2 实验方法 | 第26-28页 |
| 2.2.1 提取簇毛麦基因组总 DNA | 第26页 |
| 2.2.2 目的片段的扩增及回收 | 第26页 |
| 2.2.3 目的基因的连接、转化以及筛选 | 第26-27页 |
| 2.2.4 目的基因的生物信息学分析 | 第27-28页 |
| 2.3 实验结果与分析 | 第28-34页 |
| 2.3.1 α-醇溶蛋白基因的克隆及相似性比对 | 第28页 |
| 2.3.2 氨基酸序列分析 | 第28-29页 |
| 2.3.3 α-醇溶蛋白中毒性多肽位点的分析 | 第29-32页 |
| 2.3.4 蛋白质二级结构预测和分析 | 第32页 |
| 2.3.5 系统进化树分析 | 第32-34页 |
| 第三章 簇毛麦α-醇溶蛋白基因的原核表达及目的蛋白的鉴定 | 第34-39页 |
| 3.1 实验材料 | 第34页 |
| 3.1.1 实验载体和菌株 | 第34页 |
| 3.1.2 仪器和设备 | 第34页 |
| 3.1.3 相关试剂 | 第34页 |
| 3.2 实验方法 | 第34-37页 |
| 3.2.1 原核表达载体的构建 | 第34-36页 |
| 3.2.2 表达载体的诱导以及目的蛋白的检测和鉴定 | 第36-37页 |
| 3.3 实验结果与分析 | 第37-39页 |
| 3.3.1 表达载体的构建及目的蛋白检测 | 第37页 |
| 3.3.2 目的蛋白的质谱鉴定结果 | 第37-39页 |
| 第四章 簇毛麦α-醇溶蛋白基因表达产物的蛋白纯化及品质鉴定 | 第39-42页 |
| 4.1 实验材料 | 第39页 |
| 4.1.1 植物材料和菌株 | 第39页 |
| 4.1.2 仪器和设备 | 第39页 |
| 4.1.3 相关试剂 | 第39页 |
| 4.2 实验方法 | 第39-40页 |
| 4.2.1 目的蛋白的分离纯化 | 第39页 |
| 4.2.2 目的蛋白的品质效应测定 | 第39-40页 |
| 4.3 实验结果与分析 | 第40-42页 |
| 4.3.1 目的蛋白的纯化 | 第40页 |
| 4.3.2 目的蛋白的品质效应测定 | 第40-42页 |
| 第五章 讨论与结论 | 第42-45页 |
| 5.1 讨论 | 第42-44页 |
| 5.1.1 簇毛麦α-醇溶蛋白基因的克隆及比对分析 | 第42页 |
| 5.1.2 簇毛麦α-醇溶蛋白的氨基酸序列分析 | 第42-43页 |
| 5.1.3 簇毛麦α-醇溶蛋白的毒性多肽位点分析 | 第43页 |
| 5.1.4 簇毛麦α-醇溶蛋白基因表达产物的品质鉴定 | 第43-44页 |
| 5.2 结论 | 第44-45页 |
| 参考文献 | 第45-52页 |
| 致谢 | 第52-53页 |
| 作者简介 | 第53页 |
