| 摘要 | 第3-5页 |
| abstract | 第5-6页 |
| 1 文献综述 | 第11-21页 |
| 1.1 β-葡萄糖苷酶简介 | 第11-14页 |
| 1.1.1 β-葡萄糖苷酶的理化性质 | 第11-12页 |
| 1.1.2 β-葡萄糖苷酶的应用 | 第12-14页 |
| 1.2 酶的化学修饰 | 第14-16页 |
| 1.2.1 酶化学修饰的原理 | 第14页 |
| 1.2.2 酶化学修饰的类型 | 第14-15页 |
| 1.2.3 β-葡萄糖苷酶化学修饰的研究进展 | 第15-16页 |
| 1.3 酶的固定化 | 第16-19页 |
| 1.3.1 酶固定化的方法 | 第16-18页 |
| 1.3.2 β-葡萄糖苷酶固定化的研究进展 | 第18-19页 |
| 1.4 本课题的课题意义及研究内容 | 第19-21页 |
| 1.4.1 课题意义 | 第19页 |
| 1.4.2 研究内容 | 第19-21页 |
| 2 β-葡萄糖苷酶的单修饰 | 第21-41页 |
| 2.1 引言 | 第21页 |
| 2.2 实验部分 | 第21-29页 |
| 2.2.1 实验试剂与仪器 | 第21-22页 |
| 2.2.2 单修饰β-葡萄糖苷酶的制备 | 第22-23页 |
| 2.2.3 平均修饰度的测定 | 第23-25页 |
| 2.2.4 β-葡萄糖苷酶活力的测定 | 第25页 |
| 2.2.5 光谱表征 | 第25-26页 |
| 2.2.6 天然酶及修饰酶的最适反应温度 | 第26页 |
| 2.2.7 天然酶及修饰酶的最适反应pH值 | 第26-27页 |
| 2.2.8 天然酶及修饰酶的热稳定性 | 第27页 |
| 2.2.9 天然酶及修饰酶的碱性稳定性 | 第27页 |
| 2.2.10 动力学的研究 | 第27-28页 |
| 2.2.11 等电点的测定 | 第28-29页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第29-40页 |
| 2.3.1 单修饰β-葡萄糖苷酶的制备 | 第29-31页 |
| 2.3.2 不同分子量对酶催化活性的影响 | 第31-32页 |
| 2.3.3 修饰酶的光谱表征 | 第32-35页 |
| 2.3.4 修饰酶的最适反应温度 | 第35-36页 |
| 2.3.5 修饰酶的最适反应pH值 | 第36-37页 |
| 2.3.6 修饰酶的热稳定性 | 第37-38页 |
| 2.3.7 修饰酶的碱性稳定性 | 第38页 |
| 2.3.8 动力学研究 | 第38-39页 |
| 2.3.9 等电点的测定 | 第39-40页 |
| 2.4 本章小结 | 第40-41页 |
| 3 β-葡萄糖苷酶的双修饰 | 第41-53页 |
| 3.1 引言 | 第41页 |
| 3.2 实验部分 | 第41-43页 |
| 3.2.1 实验试剂与仪器 | 第41-42页 |
| 3.2.2 双修饰β-葡萄糖苷酶的制备 | 第42页 |
| 3.2.3 光谱表征 | 第42页 |
| 3.2.4 修饰酶的最适反应温度 | 第42页 |
| 3.2.5 修饰酶的最适反应pH值 | 第42-43页 |
| 3.2.6 修饰酶的热稳定性 | 第43页 |
| 3.2.7 修饰酶的碱性稳定性 | 第43页 |
| 3.2.8 动力学研究 | 第43页 |
| 3.2.9 等电点的测定 | 第43页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第43-52页 |
| 3.3.1 双修饰β-葡萄糖苷酶的制备 | 第43-45页 |
| 3.3.2 修饰酶的表征 | 第45-48页 |
| 3.3.3 修饰酶的最适反应温度 | 第48页 |
| 3.3.4 修饰酶的最适反应pH值 | 第48-49页 |
| 3.3.5 修饰酶的热稳定性 | 第49-50页 |
| 3.3.6 修饰酶的碱性稳定性 | 第50页 |
| 3.3.7 动力学研究 | 第50-51页 |
| 3.3.8 等电点的测定 | 第51-52页 |
| 3.4 本章小结 | 第52-53页 |
| 4 β-葡萄糖苷酶的固定化 | 第53-71页 |
| 4.1 引言 | 第53页 |
| 4.2 实验部分 | 第53-55页 |
| 4.2.1 实验试剂与仪器 | 第53-54页 |
| 4.2.2 EudragitL-100溶液的配置 | 第54页 |
| 4.2.3 酶固定化的方法 | 第54页 |
| 4.2.4 固定化条件对酶活收率及蛋白质偶联率的影响 | 第54页 |
| 4.2.5 光谱表征 | 第54-55页 |
| 4.2.6 固定化酶与EudragitL-100溶液的溶解性质 | 第55页 |
| 4.2.7 固定化酶的最适反应温度 | 第55页 |
| 4.2.8 固定化酶的最适反应pH | 第55页 |
| 4.2.9 固定化酶的热稳定性 | 第55页 |
| 4.2.10 固定化酶的碱性稳定性 | 第55页 |
| 4.2.11 动力学研究 | 第55页 |
| 4.2.12 固定化酶的重复利用 | 第55页 |
| 4.3 结果与讨论 | 第55-68页 |
| 4.3.0 固定化条件对酶活收率及蛋白质偶联率的影响 | 第55-59页 |
| 4.3.1 天然酶与修饰酶固定化的酶活收率及蛋白质偶联率的比较 | 第59-60页 |
| 4.3.2 固定化酶的表征 | 第60-63页 |
| 4.3.3 固定化酶与EudragitL-100溶液的溶解性质 | 第63-64页 |
| 4.3.4 固定化酶的最适反应温度 | 第64-65页 |
| 4.3.5 固定化酶的最适反应pH值 | 第65页 |
| 4.3.6 固定化酶的热稳定性 | 第65-66页 |
| 4.3.7 固定化酶的碱性稳定性 | 第66-67页 |
| 4.3.8 动力学研究 | 第67页 |
| 4.3.9 固定化酶的重复利用 | 第67-68页 |
| 4.4 本章小结 | 第68-71页 |
| 结论 | 第71-73页 |
| 参考文献 | 第73-79页 |
| 致谢 | 第79-81页 |
| 攻读学士硕位期间发表的学术论文目录 | 第81-82页 |
