| 摘要 | 第4-5页 |
| ABSTRACT | 第5页 |
| 图表目录 | 第9-11页 |
| 引言 | 第11-20页 |
| 0.1 蛋白质的淀粉样纤维化与疾病 | 第11-12页 |
| 0.2 胱抑素C 与脑淀粉样血管病 | 第12-14页 |
| 0.3 阿尔茨海默病中胱抑素C 对Aβ聚集的影响 | 第14-15页 |
| 0.4 分子动力学模拟概述 | 第15-17页 |
| 0.5 分子对接概述 | 第17-18页 |
| 0.6 研究目的及意义 | 第18-20页 |
| 第1章 HCC 野生型及其突变型 L68Q 结构稳定性的研究 | 第20-36页 |
| 1.1 实验目的 | 第20页 |
| 1.2 实验对象及软件 | 第20-22页 |
| 1.2.1 蛋白质结构来源及模型构建 | 第20-22页 |
| 1.2.2 分子动力学模拟软件 | 第22页 |
| 1.3 实验方法和步骤 | 第22-24页 |
| 1.3.1 分子动力学模拟 | 第22-23页 |
| 1.3.2 蛋白质模拟分析方法 | 第23-24页 |
| 1.4 实验结果与讨论 | 第24-35页 |
| 1.4.1 WT 和L68Q 整体稳定性分析 | 第24-26页 |
| 1.4.2 各个残基RMSF 值比较 | 第26-27页 |
| 1.4.3 分子内二硫键的分析 | 第27-29页 |
| 1.4.4 体系疏水核心的变化 | 第29-30页 |
| 1.4.5 二级结构的分析 | 第30-31页 |
| 1.4.6 AS 区域的变化 | 第31-33页 |
| 1.4.7 Loop1 的变化 | 第33-35页 |
| 1.5 本章小结 | 第35-36页 |
| 第2章 HCC 与 Aβ 蛋白的分子对接 | 第36-46页 |
| 2.1 实验目的 | 第36页 |
| 2.2 实验对象及软件 | 第36-37页 |
| 2.2.1 蛋白质结构模型 | 第36-37页 |
| 2.2.2 分子对接软件 | 第37页 |
| 2.3 实验方法和步骤 | 第37-38页 |
| 2.4 实验结果与讨论 | 第38-44页 |
| 2.4.1 WT 与helix 形式Aβ对接 | 第38-39页 |
| 2.4.2 L68Q 与helix 形式Aβ对接 | 第39-41页 |
| 2.4.3 WT 与β-sheet 形式Aβ对接 | 第41-42页 |
| 2.4.4 L68Q 与β-sheet 形式Aβ对接 | 第42-43页 |
| 2.4.5 HCC 与Aβ对接优势结果 | 第43-44页 |
| 2.5 本章小结 | 第44-46页 |
| 第3章 HCC 与 Aβ复合体的动力学模拟 | 第46-55页 |
| 3.1 实验目的 | 第46页 |
| 3.2 实验对象及软件 | 第46-47页 |
| 3.2.1 蛋白质结构来源 | 第46-47页 |
| 3.2.2 分子动力学模拟软件 | 第47页 |
| 3.3 实验方法和步骤 | 第47-48页 |
| 3.3.1 分子动力学模拟 | 第47-48页 |
| 3.3.2 蛋白质模拟分析方法 | 第48页 |
| 3.4 实验结果与讨论 | 第48-54页 |
| 3.4.1 蛋白复合体整体稳定性分析 | 第48-50页 |
| 3.4.2 蛋白复合体紧实程度的比较 | 第50-51页 |
| 3.4.3 HCC 与Aβ间氢键的研究 | 第51页 |
| 3.4.4 HCC 与Aβ间疏水作用的研究 | 第51-52页 |
| 3.4.5 HCC 与Aβ间盐桥的研究 | 第52-53页 |
| 3.4.6 蛋白复合体各个残基RMSF 值比较 | 第53-54页 |
| 3.5 本章小结 | 第54-55页 |
| 结论与展望 | 第55-56页 |
| 致谢 | 第56-57页 |
| 参考文献 | 第57-61页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文及参加科研情况 | 第61-62页 |