| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-9页 |
| 英语缩写及中文对照 | 第9-10页 |
| 目录 | 第10-14页 |
| 第一章 绪论 | 第14-23页 |
| ·花生概述 | 第14页 |
| ·花生利用情况 | 第14-15页 |
| ·花生蛋白的研究现状 | 第15页 |
| ·超声波在食品工业中的应用 | 第15-16页 |
| ·花生抗氧化肽酶法制备及分离纯化的研究进展 | 第16-21页 |
| ·花生抗氧化肽的组成 | 第16页 |
| ·抗氧化肽国内外研究进展 | 第16页 |
| ·花生抗氧化肽功能特性 | 第16-18页 |
| ·花生抗氧化肽酶法制备 | 第18-19页 |
| ·分离纯化 | 第19-21页 |
| ·本课题研究的意义、目的和内容 | 第21-23页 |
| ·本课题研究的意义、目的 | 第21-22页 |
| ·本课题研究的内容 | 第22-23页 |
| 第二章 响应面法优化花生分离蛋白酶解超声前处理条件的研究 | 第23-32页 |
| ·前言 | 第23页 |
| ·材料与仪器 | 第23-24页 |
| ·材料与试剂 | 第23页 |
| ·仪器与设备 | 第23-24页 |
| ·实验方法 | 第24-25页 |
| ·蛋白质含量测定 | 第24页 |
| ·水分测定 | 第24页 |
| ·脂肪含量测定 | 第24页 |
| ·灰分测定 | 第24页 |
| ·总糖含量测定 | 第24页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第24页 |
| ·水解度的测定：甲醛滴定法 | 第24页 |
| ·花生分离蛋白的制备方法 | 第24-25页 |
| ·花生分离蛋白酶水解物的制备 | 第25页 |
| ·微波酶解反应条件 | 第25页 |
| ·DPPH自由基清除率的测定 | 第25页 |
| ·超声预处理工艺的优化 | 第25-26页 |
| ·单因素试验 | 第25页 |
| ·响应面分析试验 | 第25-26页 |
| ·结果与分析 | 第26-31页 |
| ·花生粕和花生分离蛋白粉组成 | 第26页 |
| ·不同酶解方式结果的对比分析 | 第26-27页 |
| ·单因素试验 | 第27-29页 |
| ·超声预处理工艺优化 | 第29-31页 |
| ·结论 | 第31-32页 |
| 第三章 复合酶筛选及其水解工艺优化 | 第32-49页 |
| ·前言 | 第32页 |
| ·材料与仪器 | 第32-33页 |
| ·材料 | 第32页 |
| ·主要仪器与设备 | 第32-33页 |
| ·试验方法 | 第33-35页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽成分的测定 | 第33页 |
| ·蛋白酶活力的测定 | 第33页 |
| ·水解度(Degree of hydrolysis,DH)的测定 | 第33页 |
| ·DPPH自由基清除率的测定 | 第33页 |
| ·花生分离蛋白的制备方法 | 第33页 |
| ·花生分离蛋白酶水解物的制备 | 第33页 |
| ·单蛋白酶的筛选 | 第33页 |
| ·复合酶混合比例的确定 | 第33-34页 |
| ·复合蛋白酶(碱性酶+胰酶)加入风味蛋白酶水解花生分离蛋白的单因素试验 | 第34页 |
| ·响应面分析试验 | 第34-35页 |
| ·结果与讨论 | 第35-47页 |
| ·几种酶活力的测定 | 第35页 |
| ·花生分离抗氧化肽粉的组成 | 第35-36页 |
| ·单蛋白酶的筛选的结果 | 第36页 |
| ·复合蛋白酶筛选的结果 | 第36-37页 |
| ·复合酶比例筛选的结果 | 第37-38页 |
| ·复合蛋白酶+风味蛋白酶水解花生分离蛋白的单因素试验 | 第38-41页 |
| ·较佳复合蛋白酶酶解条件的探讨 | 第41-45页 |
| ·花生分离蛋白清除率和DH相关分析研究 | 第45-47页 |
| ·工艺参数的验证 | 第47页 |
| ·结论 | 第47-49页 |
| 第四章 花生分离蛋白抗氧化肽体外抗氧化和降血压活性研究 | 第49-63页 |
| ·前言 | 第49页 |
| ·材料与仪器 | 第49-50页 |
| ·材料 | 第49页 |
| ·主要仪器与设备 | 第49-50页 |
| ·试验方法 | 第50-51页 |
| ·DPPH自由基清除率的测定 | 第50页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽的还原能力测定 | 第50页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽清除羟自由基(·OH)的测定 | 第50页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽清除超氧自由基(O_2~-·)的测定 | 第50-51页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽ACE抑制活性的测定 | 第51页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽的凝胶制备 | 第51页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽红外光谱分析 | 第51页 |
| ·氨基酸测定方法 | 第51页 |
| ·结果与讨论 | 第51-61页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽抑制DPPH自由基的效果分析 | 第51-52页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽的还原能力的效果分析 | 第52-53页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽清除羟自由基(·OH)的效果分析 | 第53-54页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽清除超氧自由基(O_2~-·)的效果分析 | 第54-55页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽体外降血压的效果分析 | 第55页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽的凝胶性及抗氧化性研究 | 第55-57页 |
| ·花生分离蛋白酶解产物综合抑制率和水解度的关系 | 第57-58页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽红外光谱分析 | 第58-59页 |
| ·花生分离蛋白抗氧化肽氨基酸成分分析 | 第59-61页 |
| ·结论 | 第61-63页 |
| 第五章 花生分离蛋白抗氧化肽分离纯化及其功能特性 | 第63-79页 |
| ·前言 | 第63页 |
| ·材料与仪器 | 第63-64页 |
| ·材料 | 第63-64页 |
| ·主要仪器与设备 | 第64页 |
| ·试验方法 | 第64-66页 |
| ·葡聚糖凝胶G-50、G-15过滤层析色谱分离花生分离蛋白抗氧化肽 | 第64页 |
| ·分离组分分子量分布的测定 | 第64-65页 |
| ·各分离组分氨基酸的测定 | 第65页 |
| ·各分离组分ACE抑制活性的测定 | 第65页 |
| ·各分离组分DPPH自由基清除率的测定 | 第65页 |
| ·各分离组分溶解性的测定 | 第65页 |
| ·各分离组分起泡性及其稳定性的测定 | 第65页 |
| ·各分离组分乳化性性及其稳定性的测定 | 第65-66页 |
| ·结果与讨论 | 第66-77页 |
| ·Sephadex G-50分离花生分离蛋白抗氧化肽 | 第66-68页 |
| ·Sephadex G-50分离组分的分子量分布 | 第68-69页 |
| ·Sephadex G-50分离组分的DPPH清除能力及ACE抑制活性 | 第69-72页 |
| ·Sephadex G-15组分分离及其DPPH清除能力及ACE抑制活性 | 第72-74页 |
| ·Sephadex G-50分离组分溶解性 | 第74-75页 |
| ·Sephadex G-50分离组分起泡性及其稳定性 | 第75页 |
| ·Sephadex G-50分离组分乳化性及其稳定性 | 第75-76页 |
| ·Sephadex G-15分离组分的氨基酸含量 | 第76-77页 |
| ·结论 | 第77-79页 |
| 主要结论 | 第79-81页 |
| 一、结论 | 第79-80页 |
| 二、创新点 | 第80-81页 |
| 参考文献 | 第81-88页 |
| 致谢 | 第88-89页 |
| 攻读学位期间主要的研究成果目录 | 第89页 |
