| 提要 | 第1-8页 |
| 第1章 绪论 | 第8-28页 |
| ·酶在实际生产及生活中的应用 | 第8-11页 |
| ·酶在医学领域中的应用 | 第8-9页 |
| ·酶在能源领域中的应用 | 第9页 |
| ·酶在食品领域中的应用 | 第9-10页 |
| ·酶在有机合成领域的应用 | 第10-11页 |
| ·固定化概述 | 第11-21页 |
| ·固定化概念 | 第11-12页 |
| ·固定化酶研究的历史进程 | 第12-13页 |
| ·固定化酶的基本方法 | 第13-18页 |
| ·“Fish-in-net”技术 | 第18-21页 |
| ·参考文献 | 第21-28页 |
| 第2章 高温合成具有较大孔径有序介孔材料（SBA-15&-16）用于吸附肌红蛋白 | 第28-38页 |
| ·前言 | 第28-29页 |
| ·实验 | 第29-30页 |
| ·实验仪器 | 第29页 |
| ·实验试剂与材料 | 第29页 |
| ·实验方法 | 第29-30页 |
| ·实验结果与讨论 | 第30-35页 |
| ·样品结构分析 | 第30-31页 |
| ·样品孔径测试 | 第31-32页 |
| ·样品对肌红蛋白的吸附 | 第32-35页 |
| ·小结 | 第35页 |
| ·参考文献 | 第35-38页 |
| 第3章 介孔材料吸附胰蛋白酶的研究 | 第38-52页 |
| ·前言 | 第38-39页 |
| ·实验 | 第39-40页 |
| ·实验仪器 | 第39页 |
| ·试剂及材料 | 第39页 |
| ·实验方法 | 第39-40页 |
| ·结果与讨论 | 第40-49页 |
| ·分子筛的合成与表征 | 第40-42页 |
| ·固定化酶与游离酶的变性与复性能力研究 | 第42-43页 |
| ·固定化酶的逃逸情况 | 第43-46页 |
| ·固定化酶的最适pH | 第46-47页 |
| ·固定化胰蛋白酶的最佳工作pH | 第47-48页 |
| ·固定化吸附酶量的计算 | 第48-49页 |
| ·小结 | 第49-50页 |
| ·参考文献 | 第50-52页 |
| 第4章 运用物理吸附及共价交联的组合技术制备双功能生物反应器 | 第52-66页 |
| ·前言 | 第52-54页 |
| ·实验 | 第54-56页 |
| ·实验仪器 | 第54页 |
| ·实验试剂与材料 | 第54页 |
| ·实验方法 | 第54-56页 |
| ·结果与讨论 | 第56-64页 |
| ·NH2-SBA-15 的表征 | 第56-59页 |
| ·吸附的表征 | 第59-61页 |
| ·过氧化物酶活性的检测结果 | 第61-64页 |
| ·参考文献 | 第64-66页 |
| 第5章 运用分子印迹与“Fish-in-net”的组合技术完成 乳糖酶的包埋 | 第66-84页 |
| ·前言 | 第66-67页 |
| ·实验 | 第67-71页 |
| ·实验仪器 | 第67页 |
| ·实验试剂与材料 | 第67-68页 |
| ·实验方法 | 第68-71页 |
| ·结果与讨论 | 第71-80页 |
| ·游离乳糖酶性质的鉴定 | 第71-72页 |
| ·固定化后介孔材料的表征 | 第72-76页 |
| ·游离乳糖酶, E-β-gal-MIT, E-β-gal-P 和 E-β-gal-W 之间的活力比较及MIT 预处理的保护机制 | 第76-78页 |
| ·pH 稳定性 | 第78-79页 |
| ·操作稳定性 | 第79-80页 |
| ·小结 | 第80页 |
| ·参考文献 | 第80-84页 |
| 第6章 利用改进的“Fish-in-net”技术制备具有抑菌特性的 固定化乳糖酶 | 第84-91页 |
| ·前言 | 第84-85页 |
| ·实验 | 第85-86页 |
| ·实验仪器 | 第85页 |
| ·实验试剂与材料 | 第85页 |
| ·实验方法 | 第85-86页 |
| ·结果与讨论 | 第86-89页 |
| ·氨基化试剂APTES 对孔道内乳糖酶比活力及重复利用度的影响 | 第86-87页 |
| ·抑菌实验 | 第87-88页 |
| ·共价连接溶菌酶对孔道内乳糖酶比活力及重复利用度的影响 | 第88-89页 |
| ·小结 | 第89页 |
| ·参考文献 | 第89-91页 |
| 总结与展望 | 第91-92页 |
| 攻读博士学位期间发表的论文及其他研究成果 | 第92-93页 |
| 致谢 | 第93-94页 |
| 中文摘要 | 第94-97页 |
| ABSTRACT | 第97-100页 |
