阿尔兹海默病相关蛋白Aβ抑制剂的合成与评价
| 摘要 | 第1-4页 |
| Abstract | 第4-11页 |
| 第1章 引言 | 第11-31页 |
| ·阿尔兹海默病概述 | 第11-12页 |
| ·阿尔兹海默病的病理学特征 | 第12-16页 |
| ·神经元纤维缠结 | 第13-15页 |
| ·淀粉样斑块 | 第15-16页 |
| ·阿尔兹海默病的致病机理——淀粉样沉积假说 | 第16-18页 |
| ·β-淀粉样蛋白 | 第18-27页 |
| ·APP 与Aβ | 第18-19页 |
| ·Aβ的基本性质 | 第19-23页 |
| ·Aβ的细胞毒性 | 第23-24页 |
| ·Aβ的聚集 | 第24-27页 |
| ·阿尔兹海默病的治疗 | 第27-30页 |
| ·现有的AD 药物 | 第27-28页 |
| ·与APP 的切割酶作用的化合物 | 第28页 |
| ·抑制聚集的化合物 | 第28-29页 |
| ·免疫疗法 | 第29页 |
| ·其他药物 | 第29-30页 |
| ·本论文研究内容 | 第30-31页 |
| 第2章 含二苯乙烯结构的共价修饰抑制剂设计与合成 | 第31-45页 |
| ·抑制剂结构设计背景 | 第31-35页 |
| ·Aβ的聚集核心区 | 第31页 |
| ·造影剂和染料的结构启示 | 第31-32页 |
| ·白藜芦醇 | 第32-33页 |
| ·具有共价连接能力的抑制剂 | 第33-35页 |
| ·含二苯乙烯结构的共价修饰抑制剂结构设计与逆合成 | 第35-39页 |
| ·抑制剂结构设计 | 第35页 |
| ·抑制剂合成路线 | 第35-39页 |
| ·实验部分 | 第39-44页 |
| ·试剂 | 第39页 |
| ·仪器 | 第39-40页 |
| ·合成 | 第40-44页 |
| ·本章小结 | 第44-45页 |
| 第3章 含肽链结构的共价修饰抑制剂设计与合成 | 第45-54页 |
| ·抑制剂结构设计 | 第45页 |
| ·抑制剂合成路线设计 | 第45-47页 |
| ·实验部分 | 第47-53页 |
| ·试剂 | 第47-48页 |
| ·仪器 | 第48页 |
| ·合成 | 第48-53页 |
| ·本章小结 | 第53-54页 |
| 第4章 抑制剂干扰Aβ聚集性质的研究 | 第54-78页 |
| ·引论 | 第54页 |
| ·实验部分 | 第54-76页 |
| ·实验原理 | 第54-57页 |
| ·试剂 | 第57-58页 |
| ·仪器 | 第58页 |
| ·溶液配制与样品准备 | 第58页 |
| ·ThT 荧光实验结果 | 第58-66页 |
| ·TEM 实验结果 | 第66-73页 |
| ·CD 实验结果 | 第73-76页 |
| ·本章小结 | 第76-78页 |
| 第5章 抑制剂与Aβ共价结合性质的研究 | 第78-84页 |
| ·引论 | 第78页 |
| ·实验部分 | 第78-83页 |
| ·实验原理 | 第78-79页 |
| ·仪器 | 第79页 |
| ·化合物8 与Aβ12-28 的共价连接 | 第79-80页 |
| ·化合物8 与Aβ1-42 的共价连接 | 第80-83页 |
| ·本章小结 | 第83-84页 |
| 结论 | 第84-86页 |
| 参考文献 | 第86-98页 |
| 致谢 | 第98-99页 |
| 附录重要化合物核磁谱图 | 第99-123页 |
| 个人简历 | 第123页 |
