| 摘要 | 第3-4页 |
| abstract | 第4页 |
| 主要英文缩略词对照表 | 第7-8页 |
| 第1章 前言 | 第8-36页 |
| 1.1 总论 | 第8页 |
| 1.2 冷冻电镜三维重构 | 第8-13页 |
| 1.3 微管 | 第13-22页 |
| 1.3.1 微管概述 | 第13-16页 |
| 1.3.2 微管蛋白概述 | 第16-17页 |
| 1.3.3 微管动态平衡 | 第17页 |
| 1.3.4 微管结合蛋白结合微管纤维的结构生物学研究 | 第17-22页 |
| 1.4 微丝 | 第22-31页 |
| 1.4.1 微丝概述 | 第22-24页 |
| 1.4.2 肌动蛋白概述 | 第24页 |
| 1.4.3 微丝的组装与去组装 | 第24-25页 |
| 1.4.4 微丝成核促进因子 | 第25-31页 |
| 1.5 WHAMM蛋白功能及研究现状 | 第31-36页 |
| 第2章 WHAMM蛋白微管结合区域的确定 | 第36-49页 |
| 2.1 引言 | 第36-37页 |
| 2.2 实验材料与方法 | 第37-42页 |
| 2.2.1 实验仪器 | 第37-38页 |
| 2.2.2 实验材料 | 第38-39页 |
| 2.2.3 实验方法 | 第39-42页 |
| 2.3 实验结果与分析 | 第42-47页 |
| 2.3.1 二级结构预测确定不同截短体蛋白 | 第42-44页 |
| 2.3.2 不同截短体蛋白的纯化 | 第44页 |
| 2.3.3 不同截短体结合微管活性的比较 | 第44-46页 |
| 2.3.4 负染电镜观察目的蛋白与微管纤维的结合情况 | 第46-47页 |
| 2.4 结果讨论 | 第47-49页 |
| 第3章 MTBD和MT复合物冷冻电镜结构解析 | 第49-75页 |
| 3.1 引言 | 第49页 |
| 3.2 实验材料与方法 | 第49-61页 |
| 3.2.1 实验仪器 | 第49-50页 |
| 3.2.2 实验方法 | 第50-61页 |
| 3.3 实验结果 | 第61-73页 |
| 3.3.1 原始数据 | 第61-62页 |
| 3.3.2 二维分析结果 | 第62-64页 |
| 3.3.3 三维重构结果 | 第64-69页 |
| 3.3.4 交联质谱分析结果 | 第69-72页 |
| 3.3.5 WHAMM蛋白结合微管纤维的作用机制分析 | 第72-73页 |
| 3.4 结果讨论 | 第73-75页 |
| 第4章 WHAMM蛋白膜结合性质探究 | 第75-88页 |
| 4.1 引言 | 第75-76页 |
| 4.2 实验材料和实验方法 | 第76-82页 |
| 4.2.1 实验材料 | 第76页 |
| 4.2.2 实验方法 | 第76-82页 |
| 4.3 实验结果 | 第82-87页 |
| 4.3.1 WHAMM膜结合特性 | 第82-83页 |
| 4.3.2 PIP_2对于WHAMM蛋白和膜结合的影响 | 第83-85页 |
| 4.3.3 WHAMM的膜结合能力对于NPF活性的影响 | 第85-87页 |
| 4.4 结果讨论 | 第87-88页 |
| 第5章 总结与展望 | 第88-102页 |
| 5.1 总结 | 第88-90页 |
| 5.2 展望 | 第90-102页 |
| 5.2.1 WHAMM蛋白寡聚化状态探究 | 第90-94页 |
| 5.2.2 体外重组WHAMM介导的膜形变 | 第94-102页 |
| 参考文献 | 第102-110页 |
| 致谢 | 第110-112页 |
| 个人简历、在学期间发表的学术论文与研究成果 | 第112页 |
