| 摘要 | 第1-9页 |
| Abstract | 第9-14页 |
| 第一章 AGR2基因促肝癌转移的研究 | 第14-64页 |
| 1 前言 | 第14-18页 |
| ·肝癌与肝癌转移 | 第14-16页 |
| ·AGR2基因介绍 | 第16-18页 |
| 2 材料与方法 | 第18-33页 |
| ·细胞株 | 第18页 |
| ·主要试剂和仪器 | 第18-20页 |
| ·主要溶液配制 | 第20-21页 |
| ·基本实验操作 | 第21-27页 |
| ·实验方法 | 第27-33页 |
| 3 实验结果 | 第33-52页 |
| ·AGR2的表达量与肝癌转移显著相关 | 第33-36页 |
| ·AGR2促进肝癌细胞的体外侵袭 | 第36-39页 |
| ·AGR2促进HepG2在裸鼠体内的肿瘤生长和转移 | 第39-42页 |
| ·AGR2互作蛋白的鉴定 | 第42-45页 |
| ·Co-IP验证蛋白相互作用 | 第45页 |
| ·AGR2互作蛋白的通路分析 | 第45-47页 |
| ·AGR2增强ERK1/2磷酸化 | 第47-52页 |
| 4 讨论 | 第52-57页 |
| ·AGR2促进肝癌的转移 | 第52-53页 |
| ·AGR2可能通过增强ERK1/2的磷酸化促进肝癌转移 | 第53-55页 |
| ·AGR2不影响肝癌细胞凋亡 | 第55-56页 |
| ·UBR5和HECTD1可能参与AGR2的泛素化修饰 | 第56-57页 |
| 5 总结 | 第57-59页 |
| 参考文献 | 第59-64页 |
| 第二章 HDGF相互作用蛋白的鉴定 | 第64-121页 |
| 1 前言 | 第64-71页 |
| ·HDGF基因介绍 | 第64-65页 |
| ·串联亲和纯化技术 | 第65-71页 |
| 2 材料与方法 | 第71-83页 |
| ·细胞株 | 第71页 |
| ·主要试剂和仪器 | 第71页 |
| ·主要溶液配制 | 第71页 |
| ·基本实验操作 | 第71页 |
| ·实验方法 | 第71-83页 |
| 3 实验结果 | 第83-103页 |
| ·SBP/FLAG标签不影响HDGF的定位和DNA结合能力 | 第83-84页 |
| ·HDGF相互作用蛋白鉴定 | 第84-93页 |
| ·HDGF与蛋白的互作依赖于HATH结构域 | 第93-94页 |
| ·蛋白相互作用的Co-IP和荧光共定位验证 | 第94-97页 |
| ·HDGF复合体中RNA的鉴定 | 第97-101页 |
| ·HDGF复合体中RNA的存在依赖于HATH结构域 | 第101-103页 |
| 4 讨论 | 第103-111页 |
| ·SBP/FLAG-TAP用于蛋白复合体的纯化 | 第103-104页 |
| ·SBP-RIP用于蛋白-RNA相互作用的研究 | 第104-105页 |
| ·HDGF的相互作用依赖于HATH结构域 | 第105-106页 |
| ·HDGF参与细胞的多种生理功能 | 第106-111页 |
| 5 总结 | 第111-113页 |
| 参考文献 | 第113-121页 |
| 附表1 通过SBP/FLAG-TAP结合质谱鉴定到的HDGF互作蛋白 | 第121-128页 |
| 附表2 通过SBP/FLAG-TAP结合质谱鉴定到的HATH互作蛋白 | 第128-132页 |
| 附表3 通过SBP/FLAG-TAP结合质谱鉴定到的NO-HATH互作蛋白 | 第132-133页 |
| 附表4 中英文缩略词对照表 | 第133-135页 |
| 博士阶段的相关论文 | 第135-136页 |
| 致谢 | 第136-137页 |
