| 中文摘要 | 第3-4页 |
| Abstract | 第4-5页 |
| 主要符号缩写表 | 第9-10页 |
| 第一章 引言 | 第10-19页 |
| 1.1 基质金属蛋白酶简介 | 第10-15页 |
| 1.1.1 基质金属蛋白酶(MMP)的分类 | 第10-13页 |
| 1.1.2 基质金属蛋白酶(MMPs)的结构 | 第13页 |
| 1.1.3 基质金属蛋白酶的活性调节 | 第13-14页 |
| 1.1.4 基质金属白酶的分布及功能 | 第14-15页 |
| 1.2 胶原蛋白 | 第15-17页 |
| 1.2.1 胶原蛋白结构 | 第15-16页 |
| 1.2.2 水产胶原蛋白 | 第16-17页 |
| 1.3 基质金属蛋白酶与水产品品质的关系 | 第17-18页 |
| 1.4 西施舌的营养学分析 | 第18页 |
| 1.5 本文的研究内容及意义 | 第18-19页 |
| 第二章 西施舌胶原蛋白的提取与性质分析 | 第19-34页 |
| 2.1 实验材料 | 第19-21页 |
| 2.1.1 原材料 | 第19页 |
| 2.1.2 试剂 | 第19页 |
| 2.1.3 仪器和设备 | 第19-20页 |
| 2.1.4 实验所需溶液的配制 | 第20-21页 |
| 2.2 实验方法 | 第21-25页 |
| 2.2.1 西施舌成分测定和产率 | 第21页 |
| 2.2.2 西施舌胶原蛋白的提取 | 第21-22页 |
| 2.2.2.1 西施舌盐酸胍促溶性胶原蛋白的提取 | 第21-22页 |
| 2.2.2.2 西施舌胃蛋白酶促溶性胶原蛋白的提取 | 第22页 |
| 2.2.3 胶原蛋白氨基酸组分测定 | 第22-23页 |
| 2.2.4 SDS-PAGE凝胶的制备 | 第23-24页 |
| 2.2.4.1 SDS-PAGE凝胶的制备 | 第23-24页 |
| 2.2.4.2 电泳 | 第24页 |
| 2.2.4.3 染色、脱色 | 第24页 |
| 2.2.5 胶原蛋白红外吸收光谱分析 | 第24-25页 |
| 2.2.6 胶原蛋白微观结构分析 | 第25页 |
| 2.2.7 胶原蛋白变性温度测定 | 第25页 |
| 2.2.8 数据处理 | 第25页 |
| 2.3 结果与讨论 | 第25-32页 |
| 2.3.1 西施舌肌肉主要营养成分 | 第25-26页 |
| 2.3.2 西施舌胶原蛋白产率 | 第26页 |
| 2.3.3 西施舌胶原蛋白的SDS-PAGE | 第26-27页 |
| 2.3.4 西施舌胶原蛋白的氨基酸组成分析 | 第27-28页 |
| 2.3.5 西施舌胶原蛋白的红外光谱分析 | 第28-30页 |
| 2.3.6 西施舌胶原蛋白的微观结构分析 | 第30-31页 |
| 2.3.7 西施舌胶原蛋白变性温度的测定 | 第31-32页 |
| 2.4 小结 | 第32-34页 |
| 第三章 西施舌基质金属蛋白酶 | 第34-63页 |
| 3.1 实验材料 | 第34-36页 |
| 3.1.1 原材料 | 第34页 |
| 3.1.2 试剂 | 第34页 |
| 3.1.3 实验仪器和设备 | 第34-35页 |
| 3.1.4 实验所需溶液的配制 | 第35-36页 |
| 3.1.4.1 Tris-HCl缓冲液 | 第35-36页 |
| 3.1.4.2 SDS-PAGE所用溶液 | 第36页 |
| 3.1.4.3 明胶酶谱所用溶液 | 第36页 |
| 3.1.4.4 玻珀酰明胶法所用溶液 | 第36页 |
| 3.2 实验方法 | 第36-43页 |
| 3.2.1 蛋白浓度测定 | 第36-37页 |
| 3.2.2 SDS-PAGE及考马斯亮蓝染色 | 第37页 |
| 3.2.3 明胶酶谱法检测酶活性 | 第37-38页 |
| 3.2.4 琥珀酰明胶法检测酶活性 | 第38页 |
| 3.2.5 西施舌肌肉粗蛋白酶的活性分析 | 第38页 |
| 3.2.6 确定最佳硫酸铵盐析浓度范围 | 第38-39页 |
| 3.2.7 基质金属蛋白酶的分离纯化 | 第39-41页 |
| 3.2.7.1 西施舌粗酶液的制备 | 第39-40页 |
| 3.2.7.2 硫酸铵盐析 | 第40页 |
| 3.2.7.3 DEAE-Sephacel离子交换层析 | 第40页 |
| 3.2.7.4 Gelatin Sepharose 4B亲和层析 | 第40-41页 |
| 3.2.8 金属蛋白酶的性质分析 | 第41-43页 |
| 3.2.8.1 分子量的确定及纯度鉴定 | 第41页 |
| 3.2.8.2 酶的最适温度和热稳定性 | 第41页 |
| 3.2.8.3 酶的最适pH和pH稳定性 | 第41页 |
| 3.2.8.4 不同抑制剂对酶活性的影响 | 第41-42页 |
| 3.2.8.5 金属离子对酶活性的影响 | 第42页 |
| 3.2.8.6 动力学参数的测定 | 第42页 |
| 3.2.8.7 酶对胶原蛋白的降解作用 | 第42-43页 |
| 3.3 结果与讨论 | 第43-61页 |
| 3.3.1 西施舌肌肉粗蛋白酶活性分析 | 第43页 |
| 3.3.2 西施舌肌肉金属蛋白酶的分离纯化 | 第43-47页 |
| 3.3.3 西施舌肌肉金属蛋白酶的性质分析 | 第47-61页 |
| 3.3.3.1 分子量及纯度确定 | 第47-49页 |
| 3.3.3.2 cMP的最适温度和热稳定性 | 第49-51页 |
| 3.3.3.3 cMP的最适pH和pH稳定性 | 第51-52页 |
| 3.3.3.4 不同蛋白酶抑制剂对cMP活性的影响 | 第52-53页 |
| 3.3.3.5 不同金属离子对cMP活性的影响 | 第53-55页 |
| 3.3.3.6 动力学参数 | 第55-56页 |
| 3.3.3.7 cMP对西施舌肌肉胶原蛋白的降解 | 第56-61页 |
| 3.4 小结 | 第61-63页 |
| 第四章 结论与展望 | 第63-65页 |
| 4.1 结论 | 第63页 |
| 4.2 展望 | 第63-65页 |
| 参考文献 | 第65-73页 |
| 致谢 | 第73-74页 |
| 个人简历 | 第74-75页 |
| 在学期间的研究成果及发表的学术论文 | 第75页 |
