| 摘要 | 第4-5页 |
| Abstract | 第5-6页 |
| 第一章 引言 | 第11-35页 |
| 1.1 蛋白转运途径 | 第11-15页 |
| 1.2 信号识别颗粒(Signal Recognition Particle,SRP) | 第15-24页 |
| 1.3 SRP68、SRP72蛋白研究概况 | 第24-34页 |
| 1.4 课题的研究目的和意义 | 第34-35页 |
| 第二章 实验材料与方法 | 第35-50页 |
| 2.1 实验材料和仪器 | 第35-38页 |
| 2.2 实验方法 | 第38-50页 |
| 第三章 实验结果与分析 | 第50-84页 |
| 3.1 Apo-SRP72和SRP68-SRP72蛋白复合物的表达和纯化 | 第50-56页 |
| 3.2 Apo-SRP72和SRP68/72复合物晶体筛选优化、数据收集及结构解析 | 第56-63页 |
| 3.3 SRP68/72蛋白复合物的整体结构分析 | 第63-65页 |
| 3.4 Apo-SRP72 N端TPR结构域属于非典型构象 | 第65-67页 |
| 3.5 Apo-SRP72在溶液中主要以二聚体形式存在 | 第67-72页 |
| 3.6 SRP68与SRP72互作最短片段 | 第72-74页 |
| 3.7 SRP72和SRP68结合后导致的结构变化分析 | 第74-76页 |
| 3.8 SRP68特异性结合SRP72的疏水凹槽 | 第76-79页 |
| 3.9 SRP72与SRP68的癌症相关突变蛋白影响其体外互作 | 第79-83页 |
| 3.10 SRP72、SRP68的癌症相关突变蛋白影响其细胞定位及互作 | 第83-84页 |
| 第四章 讨论 | 第84-92页 |
| 4.1 TPR蛋白的多样性 | 第84-87页 |
| 4.2 SRP72识别结合SRP68的两种工作机制 | 第87-89页 |
| 4.3 抗疾病肽类药物分子设计的结构基础 | 第89-90页 |
| 4.4 SRP68和SRP72基于结构改变引起的疾病模型 | 第90-92页 |
| 第五章 结论 | 第92-93页 |
| 参考文献 | 第93-103页 |
| 致谢 | 第103-104页 |
| 个人简历 | 第104页 |
