| 摘要 | 第2-4页 |
| ABSTRACT | 第4-5页 |
| 1 前言 | 第11-20页 |
| 1.1 南极磷虾简介 | 第11页 |
| 1.2 硫氧还蛋白简介 | 第11-16页 |
| 1.2.1 硫氧还蛋白的发现 | 第12页 |
| 1.2.2 硫氧还蛋白的结构与分类 | 第12-13页 |
| 1.2.3 硫氧还蛋白的功能 | 第13-16页 |
| 1.2.3.1 硫氧还蛋白对维持细胞氧化还原平衡的作用 | 第13-14页 |
| 1.2.3.2 硫氧还蛋白的抗氧化作用 | 第14页 |
| 1.2.3.3 硫氧还蛋白调节细胞信号传导的作用 | 第14-15页 |
| 1.2.3.4 硫氧还蛋白的生长因子作用 | 第15页 |
| 1.2.3.5 硫氧还蛋白的抑制凋亡作用 | 第15页 |
| 1.2.3.6 硫氧还蛋白对转录和蛋白合成的调节作用 | 第15-16页 |
| 1.2.3.7 硫氧还蛋白对重金属的胁迫调节 | 第16页 |
| 1.2.3.8 硫氧还蛋白的维持内稳态作用 | 第16页 |
| 1.3 蛋白酶简介 | 第16-17页 |
| 1.3.1 蛋白酶的分类 | 第16-17页 |
| 1.3.2 虾类的蛋白酶的研究状况 | 第17页 |
| 1.4 组织蛋白酶 | 第17-19页 |
| 1.4.1 组织蛋白酶D | 第18页 |
| 1.4.2 组织蛋白酶L | 第18-19页 |
| 1.4.2.1 组织蛋白酶L的分类 | 第18-19页 |
| 1.4.2.2 组织蛋白酶L的合成及作用 | 第19页 |
| 1.5 本研究的意义及目的 | 第19-20页 |
| 2 材料与方法 | 第20-37页 |
| 2.1 实验器材及材料 | 第20-22页 |
| 2.1.1 主要化学试剂 | 第20页 |
| 2.1.2 仪器设备 | 第20-21页 |
| 2.1.3 实验材料及处理方法 | 第21页 |
| 2.1.4 溶液的配置 | 第21-22页 |
| 2.2 实验方法 | 第22-37页 |
| 2.2.1 实验用品的预处理 | 第22页 |
| 2.2.2 南极磷虾总RNA的提取 | 第22-23页 |
| 2.2.3 南极磷虾cDNA的制备 | 第23页 |
| 2.2.4 EsTrx1/2/3基因和EsCatC/C2/D/L cDNA全长序列的克隆 | 第23-30页 |
| 2.2.4.1 引物序列 | 第23-24页 |
| 2.2.4.2 3’RACE扩增 | 第24-25页 |
| 2.2.4.3 EsTrx1/2/3的3’RACE扩增 | 第25-26页 |
| 2.2.4.4 EsCatC/C2/D/L的3’RACE扩增 | 第26-28页 |
| 2.2.4.5 5’RACE扩增 | 第28-30页 |
| 2.2.5 PCR产物的回收纯化 | 第30-31页 |
| 2.2.6 连接及感受态细胞的制备、转化 | 第31页 |
| 2.2.6.1 连接 | 第31页 |
| 2.2.6.2 感受态细胞的制备 | 第31页 |
| 2.2.6.3 转化 | 第31页 |
| 2.2.7 EsTrx1\2\3的重组表达 | 第31-37页 |
| 3 结果与分析 | 第37-63页 |
| 3.1 南极磷虾RNA的提取及反转 | 第37页 |
| 3.2 南极磷虾硫氧蛋白基因的克隆与分析 | 第37-59页 |
| 3.2.1 南极磷虾Trx1基因的克隆与分析 | 第37-46页 |
| 3.2.1.1 南极磷虾Trx1基因3’端的扩增 | 第37-38页 |
| 3.2.1.2 南极磷虾Trx1基因的序列分析 | 第38-39页 |
| 3.2.1.3 EsTrx1的同源性分析 | 第39-40页 |
| 3.2.1.4 序列比对 | 第40-42页 |
| 3.2.1.5 EsTrx1的进化分析 | 第42-45页 |
| 3.2.1.6 EsTrx1重组质粒的构建及蛋白表达结果 | 第45-46页 |
| 3.2.2 南极磷虾Trx2基因的克隆与分析 | 第46-53页 |
| 3.2.2.1 南极磷虾Trx2基因3’端的扩增 | 第46-47页 |
| 3.2.2.2 南极磷虾Trx2基因的序列分析 | 第47-49页 |
| 3.2.2.3 EsTrx2的同源性分析 | 第49-50页 |
| 3.2.2.4 EsTrx2的序列比对 | 第50页 |
| 3.2.2.5 EsTrx2的进化分析 | 第50页 |
| 3.2.2.6 EsTrx2重组质粒的构建及蛋白表达结果 | 第50-51页 |
| 3.2.2.7 EsTrx2蛋白的浓度测定 | 第51-52页 |
| 3.2.2.8 EsTrx2蛋白的活性 | 第52-53页 |
| 3.2.3 南极磷虾Trx3基因的克隆与分析 | 第53-59页 |
| 3.2.3.1 南极磷虾Trx3基因3’端的扩增 | 第53-54页 |
| 3.2.3.2 南极磷虾Trx3基因的序列分析 | 第54-55页 |
| 3.2.3.3 EsTrx3的同源性分析 | 第55-56页 |
| 3.2.3.4 EsTrx3的序列比对 | 第56页 |
| 3.2.3.5 EsTrx3的进化分析 | 第56页 |
| 3.2.3.6 EsTrx3重组质粒的构建及蛋白表达结果 | 第56-58页 |
| 3.2.3.7 EsTrx3蛋白的活性 | 第58-59页 |
| 3.3 南极磷虾组织蛋白酶基因的克隆 | 第59-63页 |
| 3.3.1 CathepsinC3’基因的扩增 | 第59页 |
| 3.3.2 CathepsinC2 3’基因扩增 | 第59-60页 |
| 3.3.3 CathepsinD基因的扩增 | 第60-61页 |
| 3.3.3.1 CathepsinD 3’基因的扩增 | 第60-61页 |
| 3.3.3.2 CathepsinD 5’基因的扩增 | 第61页 |
| 3.3.4 CathepsinL基因的扩增 | 第61-63页 |
| 3.3.4.1 CathepsinL 3’基因的扩增 | 第61-62页 |
| 3.3.4.2 CathepsinL 5’基因的扩增 | 第62-63页 |
| 4 讨论 | 第63-65页 |
| 结论 | 第65-66页 |
| 参考文献 | 第66-71页 |
| 致谢 | 第71-72页 |
| 攻读学位期间发表的学术论文目录 | 第72-73页 |
