| 摘要 | 第1-8页 |
| Abstract | 第8-11页 |
| 第一章 绪论 | 第11-17页 |
| ·Aβ蛋白简介 | 第11-12页 |
| ·Aβ蛋白与阿尔兹海默病 | 第12-14页 |
| ·影响 Aβ42 蛋白聚集的因素 | 第14-16页 |
| ·本文的研究内容 | 第16-17页 |
| 第二章 分子动力学模拟与分子力场 | 第17-23页 |
| ·分子动力学模拟简介 | 第17-18页 |
| ·分子力场简介 | 第18-19页 |
| ·生物分子计算机模拟 | 第19-21页 |
| ·分子动力学模拟和随机动力学模拟 | 第19-20页 |
| ·分子动力学模拟算法 | 第20-21页 |
| ·分子动力学模拟软件 GROMACS | 第21-22页 |
| ·分子动力学模拟的应用及发展 | 第22-23页 |
| 第三章 温度对 Aβ42 蛋白异常聚集的影响 | 第23-29页 |
| ·模拟方法 | 第23-24页 |
| ·结果分析 | 第24-28页 |
| ·Aβ42 蛋白在三个不同温度下结构的稳定性 | 第24-25页 |
| ·二级结构形成情况 | 第25-26页 |
| ·温度变化对 Aβ42 蛋白三级结构的影响 | 第26-28页 |
| ·本章小结 | 第28-29页 |
| 第四章 Cu~(2+)对 Aβ42 蛋白异常聚集的影响 | 第29-40页 |
| ·模拟方法 | 第29-30页 |
| ·体系收敛情况 | 第30-32页 |
| ·Cu~(2+)对 Aβ42 蛋白二级结构的影响 | 第32-35页 |
| ·体系二级结构形成情况 | 第33-34页 |
| ·Cu~(2+)对 Aβ42 蛋白残基主链二面角分布的影响 | 第34-35页 |
| ·Cu~(2+)对 Aβ42 蛋白构象聚类的影响 | 第35-36页 |
| ·Cu~(2+)与 Aβ42 蛋白结合后构象异质性的变化 | 第36-37页 |
| ·Cu~(2+)对 Aβ42 蛋白结构稳定性的影响 | 第37-39页 |
| ·本章小结 | 第39-40页 |
| 第五章 结语 | 第40-42页 |
| 参考文献 | 第42-49页 |
| 攻读硕士学位期间发表的硕士论文 | 第49-50页 |
| 致谢 | 第50页 |
