| 摘要 | 第1-5页 |
| Abstract | 第5-7页 |
| 缩略语表 | 第7-11页 |
| 第一章 前言 | 第11-28页 |
| ·固氮酶的生物化学 | 第11-18页 |
| ·固氮酶的结构组成 | 第11-16页 |
| ·MoFe蛋白 | 第11-12页 |
| ·Fe蛋白 | 第12-14页 |
| ·固氮酶的多样性 | 第14-16页 |
| ·固氮酶的特性 | 第16-18页 |
| ·固氮酶的稳定性与异种两组分的交叉互补性 | 第16页 |
| ·底物还原特性 | 第16-17页 |
| ·固氮酶的活性调节 | 第17-18页 |
| ·金属原子簇的波谱学研究 | 第18页 |
| ·固氮酶的分子生物学研究 | 第18-23页 |
| ·固氮基因 | 第19页 |
| ·调控基因 | 第19-21页 |
| ·突变株固氮酶蛋白的研究 | 第21-23页 |
| ·FeMoco合成或活性受到影响的突变株 | 第21-23页 |
| ·P-cluster特性异常的突变株 | 第23页 |
| ·可能存在的新型固氮酶——含Cr的固氮酶 | 第23-25页 |
| ·选题依据和意义及研究思路 | 第25-28页 |
| 第二章 材料与方法 | 第28-41页 |
| ·菌种及培养 | 第28-29页 |
| ·菌种 | 第28页 |
| ·培养基配制 | 第28-29页 |
| ·菌体培养 | 第29页 |
| ·厌氧技术 | 第29-30页 |
| ·固氮酶提取及纯化 | 第30-35页 |
| ·缓冲液的配制 | 第30页 |
| ·提取和纯化过程 | 第30-35页 |
| ·野生种OP固氮酶MoFe蛋白和Fe蛋白的分离纯化 | 第30-33页 |
| ·DJ194固氮酶MoFe蛋白(ΔnifZ Avl)的分离纯化 | 第33-34页 |
| ·突变种UW3/Cr固氮酶CrFe蛋白的分离纯化 | 第34-35页 |
| ·蛋白质浓度测定 | 第35-36页 |
| ·蛋白质电泳及免疫印迹 | 第36-39页 |
| ·聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE) | 第36-37页 |
| ·厌氧天然PAGE | 第37-38页 |
| ·免疫印迹 | 第38-39页 |
| ·固氮酶活性测定 | 第39页 |
| ·MgATP发生系统的配制 | 第39页 |
| ·固氮酶MFe蛋白活性测定 | 第39页 |
| ·蛋白质样品中的金属含量测定 | 第39-40页 |
| ·波谱分析 | 第40-41页 |
| ·质谱测定 | 第40页 |
| ·圆二色谱测定 | 第40页 |
| ·电子顺磁共振谱测定 | 第40-41页 |
| 第三章 结果与讨论 | 第41-57页 |
| ·高纯度和高活性的⊿nifZ Av2的分离纯化和特性 | 第41-49页 |
| ·层析柱盐洗脱行为和电泳 | 第41-42页 |
| ·亚基组成和金属含量 | 第42-44页 |
| ·底物还原活性 | 第44-46页 |
| ·氧敏感性和冷失活研究 | 第46-47页 |
| ·实验结果与理论计算值的对应 | 第47-49页 |
| ·棕色固氮菌突变株UW3中CrFe蛋白的分离纯化和特性 | 第49-57页 |
| ·电泳行为 | 第49-51页 |
| ·底物还原活性和金属组成 | 第51-52页 |
| ·圆二色(CD)谱 | 第52-53页 |
| ·EPR特性 | 第53-55页 |
| ·CrFe蛋白中金属原子簇的结构模型 | 第55-57页 |
| 第四章 小结与展望 | 第57-59页 |
| ·小结 | 第57页 |
| ·研究展望 | 第57-59页 |
| 参考文献 | 第59-65页 |
| 致谢 | 第65页 |
