| 第一部分 Casper与p105的相互作用 | 第1-42页 |
| 中文摘要 | 第4-5页 |
| 英文摘要 | 第5-6页 |
| 前言 | 第6-8页 |
| 材料与方法 | 第8-25页 |
| 1.质粒构建与纯化 | 第8-11页 |
| 2.酵母双杂交筛选 | 第11-16页 |
| 3.免疫共沉淀 | 第16-19页 |
| 4.双荧光酶报告基因检测 | 第19-21页 |
| 5.凋亡检测 | 第21-23页 |
| 6.在哺乳动物细胞中蛋白表达的检测 | 第23-25页 |
| 结果 | 第25-33页 |
| 1.在酵母双杂交系统中,p105可以与Casper相互作用 | 第25页 |
| 2.在293细胞中,Casper能与p105相互结合 | 第25-26页 |
| 3.p105抑制Casper诱导的NF-κB的活化 | 第26-29页 |
| 4.p105促进Casper诱导的细胞凋亡 | 第29-32页 |
| 5.Casper抑制p105形成p50 | 第32-33页 |
| 讨论 | 第33-36页 |
| 参考文献 | 第36-42页 |
| 第二部分 p105促凋亡活性的机理初探 | 第42-52页 |
| 中文摘要 | 第42页 |
| 英文摘要 | 第42-43页 |
| 前言 | 第43-44页 |
| 材料与方法 | 第44-46页 |
| 1.MTT测试 | 第44-46页 |
| 2.细胞凋亡检测 | 第46页 |
| 3.免疫共沉淀 | 第46页 |
| 结果与讨论 | 第46-49页 |
| 1.p105可以诱发细胞凋亡,这一作用呈现出剂量反应关系 | 第46-48页 |
| 2.p105通过caspase-8依赖性途径诱导细胞凋亡 | 第48-49页 |
| 参考文献 | 第49-52页 |
| 综述：Casper与死亡受体的信号传导 | 第52-80页 |
| 一、死亡受体信号传导途径 | 第52-65页 |
| (一)、死亡受体与死亡配体 | 第52-53页 |
| (二)、CD95的信号传导途径 | 第53-56页 |
| (三)、TNFR1信号传导途径 | 第56-61页 |
| (四)、死亡信号传导途径的调控网络 | 第61-65页 |
| 二、CASPER在死亡受体信号传导途径中的作用 | 第65-70页 |
| (一)、Casper的结构 | 第65-66页 |
| (二)、Casper的表达调控 | 第66-67页 |
| (三)、Casper在死亡受体信号传导中的作用 | 第67-69页 |
| (四)、Casper与人类疾病 | 第69-70页 |
| 三、 结束语 | 第70页 |
| 参考文献 | 第70-80页 |
| 缩略语词表 | 第80-81页 |
| 作者简历 | 第81-82页 |
| 附录 | 第82-88页 |
| 致谢 | 第88-89页 |
