| 一、缩略词表 | 第1-7页 |
| 二、中文摘要 | 第7-11页 |
| 三、英文摘要 | 第11-15页 |
| 四、论文正文 | 第15-93页 |
| 第一部分:酵母双杂交筛选端粒相关中心体蛋白TACP1相互作用蛋白 | 第15-46页 |
| (一):前言 | 第15-18页 |
| (二):材料和方法 | 第18-32页 |
| (三):实验结果 | 第32-39页 |
| 1.BD质粒的构建以及BD融合蛋白的表达检测 | 第32-33页 |
| 2.cDNA文库的准备和自激活的检测 | 第33页 |
| 3.阳性克隆的筛选 | 第33-35页 |
| 4.克隆测序和生物信息学分析 | 第35-37页 |
| 5.TACP1和HECTD3 1-75在酵母中的相互作用 | 第37页 |
| 6.TACP1和HECTD3 1-75在体外的相互作用 | 第37-39页 |
| (四):讨论 | 第39-42页 |
| (五):小结 | 第42-43页 |
| (六):参考文献 | 第43-46页 |
| 第二部分:一个新的泛素—蛋白连接酶HECTD3对TACP1降解及功能调控作用的研究 | 第46-73页 |
| (一):前言 | 第46-48页 |
| (二):材料和方法 | 第48-54页 |
| (三):实验结果 | 第54-64页 |
| 1.TACP1体内泛素化修饰检测 | 第54页 |
| 2.HECTD3和TACP1在酵母中的相互作用 | 第54-55页 |
| 3.HECTD3和TACP1相互作用域的酵母双杂交分析 | 第55-56页 |
| 4.HECTD3和TACP1相互作用的生化分析 | 第56-57页 |
| 5.HECTD3能促进体内TACP1泛素化修饰 | 第57-58页 |
| 6.HECTD3对体内TACP1蛋白量的影响 | 第58-60页 |
| 7.HECTD3对TACP1蛋白降解的影响 | 第60-61页 |
| 8.HECTD3对TACP1降解的影响和其泛素—蛋白连接酶活性相关 | 第61-62页 |
| 9.HECTD3siRNA基因干扰对双极纺锤体形成的影响 | 第62-64页 |
| (四):讨论 | 第64-69页 |
| (五):小结 | 第69-70页 |
| (六):参考文献 | 第70-73页 |
| 第三部分:PML3和TRF1的相互作用及PML3在ALT相关PML小体形成中作用的研究 | 第73-93页 |
| (一):前言 | 第73-75页 |
| (二):材料和方法 | 第75-78页 |
| (三):实验结果 | 第78-85页 |
| 1.PML3和TRF1相互作用的生化分析 | 第78-79页 |
| 2.TRF1与PML3共定位于APBs | 第79-80页 |
| 3.TRF1周期性定位于APBs | 第80-81页 |
| 4.PML3能将TRF1招募到PML核小体上 | 第81页 |
| 5.PML siRNA基因干扰会抑制TRF1在APBs上的定位 | 第81-83页 |
| 6.PML siRNA抑制APBs的形成 | 第83-85页 |
| (四):讨论 | 第85-89页 |
| (五):小结 | 第89-90页 |
| (六):参考文献 | 第90-93页 |
| 五、文献综述:蛋白质泛素化修饰及蛋白酶体抑制剂在恶性血液病治疗中的应用 | 第93-130页 |
| (一):蛋白质泛素化修饰的机制 | 第94-103页 |
| (二):蛋白质泛素化修饰的调控 | 第103-104页 |
| (三):泛素化修饰的生物学功能 | 第104-110页 |
| (四):泛素化修饰和造血 | 第110-112页 |
| (五):蛋白酶体抑制剂在恶性血液病治疗中的应用 | 第112-118页 |
| (六):问题与展望 | 第118-119页 |
| (七):参考文献 | 第119-130页 |
| 六、附录:在读期间发表的文章及参加的科研项目 | 第130-132页 |
| 七、致谢 | 第132页 |
