| 摘要 | 第1-6页 |
| ABSTRACT | 第6-10页 |
| 文献综述 | 第10-20页 |
| 第一章 表皮生长因子及其受体酪氨酸激酶系统 | 第10-15页 |
| ·EGF 及其受体系统 | 第10-12页 |
| ·EGFR 的活化与信号传导 | 第12-13页 |
| ·EGFR 作为肿瘤治疗靶点的机理 | 第13-15页 |
| ·EGFR 在正常组织中的分布和功能 | 第13页 |
| ·EGFR 在肿瘤中的过度表达与突变 | 第13-15页 |
| 第二章 靶向EGFR 治疗进展 | 第15-20页 |
| ·HER 家族抗体研究进展 | 第15-17页 |
| ·小分子酪氨酸抑制剂研究进展 | 第17-18页 |
| ·EGFR 疫苗研究进展 | 第18-20页 |
| 试验研究 | 第20-38页 |
| 第三章 CEGFR 胞外段基因克隆及表达 | 第20-33页 |
| ·材料、试剂与仪器 | 第20-21页 |
| ·质粒和菌株 | 第20页 |
| ·酶和试剂 | 第20页 |
| ·培养基及主要试剂的配制 | 第20页 |
| ·主要仪器 | 第20-21页 |
| ·试验方法 | 第21-27页 |
| ·目的基因的克隆 | 第21-22页 |
| ·原核重组质粒pGEX-4T-2-cEGFR 的构建 | 第22-24页 |
| ·大肠杆菌感受态细胞的制备及转化 | 第24页 |
| ·阳性克隆的筛选及重组表达载体的鉴定 | 第24-26页 |
| ·cEGFR 胞外段的表达及纯化 | 第26-27页 |
| ·实验结果 | 第27-30页 |
| ·cEGFR 基因的克隆及重组质粒的鉴定 | 第27-28页 |
| ·测序鉴定 | 第28-29页 |
| ·表达产物的SDS-PAGE 分析 | 第29-30页 |
| ·表达产物的纯化 | 第30页 |
| ·表达产物的Western blot 分析 | 第30页 |
| ·讨论 | 第30-32页 |
| ·小结 | 第32-33页 |
| 第四章 肿瘤动物模型的建立及重组融合蛋白抗肿瘤效果的观察 | 第33-38页 |
| ·材料、试剂与仪器 | 第33-34页 |
| ·细胞株与实验动物 | 第33页 |
| ·试剂 | 第33页 |
| ·主要试剂的配制 | 第33页 |
| ·主要仪器 | 第33-34页 |
| ·试验方法 | 第34-35页 |
| ·融合蛋白疫苗免疫实验动物 | 第34页 |
| ·Lewis 肺癌动物模型的建立 | 第34页 |
| ·ELISA 法测定抗体的效价 | 第34页 |
| ·肿瘤生长曲线的绘制 | 第34-35页 |
| ·统计学分析 | 第35页 |
| ·结果与分析 | 第35-36页 |
| ·ELISA 法检测抗体效价 | 第35页 |
| ·肿瘤体积的绘制 | 第35-36页 |
| ·安全性观察 | 第36页 |
| ·讨论 | 第36-37页 |
| ·结论 | 第37-38页 |
| 结论 | 第38-39页 |
| 参考文献 | 第39-45页 |
| 附录 | 第45-48页 |
| 致谢 | 第48-49页 |
| 作者简介 | 第49页 |