| 摘要 | 第7-9页 |
| Abstract | 第9-11页 |
| 第1章 绪论 | 第17-41页 |
| 1.1 食源蛋白生物活性肽 | 第17-20页 |
| 1.1.1 概述 | 第17页 |
| 1.1.2 食源生物活性肽的制备方法 | 第17-19页 |
| 1.1.3 食源生物活性肽的分离纯化 | 第19-20页 |
| 1.2 降血压肽 | 第20-23页 |
| 1.3 抗氧化肽 | 第23-25页 |
| 1.4 乳蛋白生物活性肽 | 第25-34页 |
| 1.4.1 乳蛋白活性肽的功能 | 第25-30页 |
| 1.4.2 乳蛋白活性肽酶解法制备 | 第30-31页 |
| 1.4.3 乳蛋白活性肽发酵法制备 | 第31-34页 |
| 1.5 乳源酵母 | 第34-39页 |
| 1.5.1 分布和多样性 | 第34-36页 |
| 1.5.2 乳源酵母特性及在干酪发酵中的作用 | 第36-38页 |
| 1.5.3 益生特性 | 第38-39页 |
| 1.6 本研究的立题依据与研究内容 | 第39-41页 |
| 1.6.1 立题依据 | 第39-40页 |
| 1.6.2 研究内容 | 第40-41页 |
| 第2章 雪莲菌来源酵母的分离与鉴定 | 第41-54页 |
| 2.1 材料与方法 | 第41-44页 |
| 2.1.1 样品与菌株 | 第41页 |
| 2.1.2 试剂与培养基 | 第41-42页 |
| 2.1.3 仪器设备 | 第42页 |
| 2.1.4 酵母的分离 | 第42-43页 |
| 2.1.5 形态特征和生理生化特征 | 第43页 |
| 2.1.6 分子生物学鉴定 | 第43-44页 |
| 2.2 结果与讨论 | 第44-53页 |
| 2.2.1 不同雪莲菌中的酵母菌的数量 | 第44页 |
| 2.2.2 酵母菌的表型特征 | 第44-47页 |
| 2.2.3 酵母菌的分子生物学鉴定 | 第47-52页 |
| 2.2.4 不同来源的雪莲菌酵母菌相分布 | 第52-53页 |
| 2.3 结论 | 第53-54页 |
| 第3章 雪莲菌酵母益生特性的研究 | 第54-63页 |
| 3.1 材料与方法 | 第54-57页 |
| 3.1.1 菌株 | 第54页 |
| 3.1.2 试剂与培养基 | 第54-55页 |
| 3.1.3 仪器设备 | 第55页 |
| 3.1.4 模拟胃液中的耐酸性 | 第55页 |
| 3.1.5 耐受模拟肠液实验 | 第55页 |
| 3.1.6 耐胆盐实验 | 第55-56页 |
| 3.1.7 降解胆固醇活性 | 第56页 |
| 3.1.8 抗氧化活性 | 第56页 |
| 3.1.9 数据统计分析 | 第56-57页 |
| 3.2 结果与分析 | 第57-61页 |
| 3.2.1 模拟胃液的耐酸性 | 第57-58页 |
| 3.2.2 模拟肠液耐受性 | 第58页 |
| 3.2.3 胆盐耐受性 | 第58-60页 |
| 3.2.4 降胆固醇活性 | 第60-61页 |
| 3.2.5 抗氧化活性 | 第61页 |
| 3.3 结论 | 第61-63页 |
| 第4章 乳源酵母发酵生物活性肽的筛选 | 第63-78页 |
| 4.1 材料与方法 | 第63-68页 |
| 4.1.1 菌株 | 第63页 |
| 4.1.2 试剂与培养基 | 第63-64页 |
| 4.1.3 仪器设备 | 第64页 |
| 4.1.4 菌种活化与发酵乳多肽的制备 | 第64页 |
| 4.1.5 蛋白水解能力的测定 | 第64-65页 |
| 4.1.6 发酵乳多肽的超滤分级和HPLC分析 | 第65-66页 |
| 4.1.7 ACE抑制活性的测定 | 第66-67页 |
| 4.1.8 抗氧化活性的测定 | 第67-68页 |
| 4.1.9 蛋白浓度测定 | 第68页 |
| 4.1.10 数据统计分析 | 第68页 |
| 4.2 结果与讨论 | 第68-76页 |
| 4.2.1 酵母发酵曲线与蛋白水解 | 第68-70页 |
| 4.2.2 发酵乳多肽组分 | 第70-72页 |
| 4.2.3 ACE抑制活性 | 第72-76页 |
| 4.2.4 抗氧化活性 | 第76页 |
| 4.3 结论 | 第76-78页 |
| 第5章 K.marxianus Z17发酵牛乳产ACE抑制肽条件优化 | 第78-92页 |
| 5.1 材料与方法 | 第78-83页 |
| 5.1.1 菌株 | 第78页 |
| 5.1.2 试剂与培养基 | 第78-79页 |
| 5.1.3 仪器设备 | 第79页 |
| 5.1.4 培养方法 | 第79页 |
| 5.1.5 实验设计 | 第79-82页 |
| 5.1.6 ACE抑制活性的测定 | 第82页 |
| 5.1.7 蛋白水解和酶活测定 | 第82页 |
| 5.1.8 蛋白浓度测定 | 第82-83页 |
| 5.1.9 发酵曲线的测定 | 第83页 |
| 5.1.10 数据统计分析 | 第83页 |
| 5.2 结果与讨论 | 第83-90页 |
| 5.2.1 不同因素对菌浓和ACE抑制活性的影响 | 第83-84页 |
| 5.2.2 响应曲面法优化 | 第84-88页 |
| 5.2.3 蛋白水解、肽酶活性和ACE抑制活性的相关性 | 第88-89页 |
| 5.2.4 发酵过程变化 | 第89-90页 |
| 5.3 结论 | 第90-92页 |
| 第6章 K. marxianus Z17发酵牛乳产ACE抑制肽分离与鉴定 | 第92-104页 |
| 6.1 材料与方法 | 第92-94页 |
| 6.1.1 材料 | 第92页 |
| 6.1.2 试剂 | 第92-93页 |
| 6.1.3 仪器设备 | 第93页 |
| 6.1.4 样品预处理 | 第93页 |
| 6.1.5 葡聚糖G-15凝胶色谱分离ACE抑制肽 | 第93页 |
| 6.1.6 半制备RP-HPLC纯化ACE抑制肽 | 第93-94页 |
| 6.1.7 MALDI/TOF-TOF MS/MS鉴定ACE抑制肽 | 第94页 |
| 6.1.8 ACE抑制活性的测定 | 第94页 |
| 6.1.9 蛋白浓度测定 | 第94页 |
| 6.2 结果与讨论 | 第94-102页 |
| 6.2.1 发酵乳ACE抑制肽的分离纯化 | 第94-97页 |
| 6.2.2 ACE抑制肽的MALDI/TOF-TOF MS/MS质谱鉴定 | 第97-100页 |
| 6.2.3 LRFF和VLSRYP的IC_(50)值测定与抑制动力学性质 | 第100-102页 |
| 6.3 结论 | 第102-104页 |
| 第7章 结论与展望 | 第104-108页 |
| 7.1 全文结论 | 第104-106页 |
| 7.2 本文创新点 | 第106页 |
| 7.3 研究展望 | 第106-108页 |
| 参考文献 | 第108-129页 |
| 作者简介与研究成果 | 第129-130页 |
| 致谢 | 第130页 |
