| 中文摘要 | 第8-9页 |
| ABSTRACT | 第9页 |
| 第一章 综述 | 第10-21页 |
| 1.1 蛋白激酶Cα相互作用蛋白(PICK1) | 第10-16页 |
| 1.1.1 PICK1分子结构 | 第10-12页 |
| 1.1.2 PICK1生物学功能 | 第12-16页 |
| 1.2 PDZ结构域配体筛选 | 第16-17页 |
| 参考文献 | 第17-21页 |
| 第二章 PICK1蛋白与绿原酸相互作用分析 | 第21-39页 |
| 2.1 前言 | 第21-23页 |
| 2.2 实验仪器及材料 | 第23-25页 |
| 2.2.1 实验仪器 | 第23-24页 |
| 2.2.2 实验材料 | 第24-25页 |
| 2.3 实验方法 | 第25-28页 |
| 2.3.1 PICK1-PDZ(C_(44)C_(46)/GG)结构域蛋白的表达与纯化 | 第25页 |
| 2.3.2 几种小分子物质与PICK1-PDZ结构域荧光光谱分析 | 第25-26页 |
| 2.3.3 绿原酸与PICK1-PDZ结构域相互作用研究 | 第26-27页 |
| 2.3.4 绿原酸和GluR2C与PICK1 PDZ结构域竞争实验 | 第27-28页 |
| 2.4 实验结果与讨论 | 第28-37页 |
| 2.4.1 PICK1-PDZ(C_(44)C_(46)/GG)结构域蛋白表达与纯化 | 第28-29页 |
| 2.4.2 几种小分子物质与PICK1-PDZ结构域结合比较 | 第29-32页 |
| 2.4.3 CD、NMR对绿原酸与PICK1-PDZ相互作用分析 | 第32-33页 |
| 2.4.4 绿原酸与GluR2竞争结合PDZ结构域分析 | 第33-37页 |
| 参考文献 | 第37-39页 |
| 第三章 PICK1与α-SNAP蛋白的相互作用研究 | 第39-44页 |
| 3.1 前言 | 第39页 |
| 3.2 实验仪器及材料 | 第39-40页 |
| 3.2.1 实验仪器 | 第39页 |
| 3.2.2 实验材料 | 第39-40页 |
| 3.3 实验方法 | 第40-41页 |
| 3.3.1 重组载体的构建 | 第40页 |
| 3.3.2 双分子荧光互补 | 第40页 |
| 3.3.3 细胞共定位 | 第40-41页 |
| 3.4 实验结果与讨论 | 第41-43页 |
| 3.4.1 双分子荧光互补验证PICKI和α-SNAP间的相互作用 | 第41页 |
| 3.4.2 PICK1与α-SNAP细胞共定位 | 第41-43页 |
| 参考文献 | 第43-44页 |
| 第四章 小鼠丝氨酸消旋酶的克隆、表达与纯化 | 第44-50页 |
| 4.1 前言 | 第44-45页 |
| 4.2 实验材料 | 第45页 |
| 4.3 实验方法 | 第45-46页 |
| 4.3.1 小鼠丝氨酸消旋酶基因的克隆 | 第45页 |
| 4.3.2 MBP—SR融合蛋白的表达与纯化 | 第45-46页 |
| 4.4 结果与讨论 | 第46-47页 |
| 4.4.1 表达载体的构建 | 第46页 |
| 4.4.2 重组丝氨酸消旋酶MBP-SR的表达纯化 | 第46-47页 |
| 参考文献 | 第47-50页 |
| 附录一 略语表 | 第50-51页 |
| 攻读学位期间取得的研究成果 | 第51-52页 |
| 致谢 | 第52-53页 |
| 个人简况及联系方式 | 第53-55页 |
